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- PDB-5v1y: Crystal structure of the ternary RPN13 PRU-RPN2 (940-953)-ubiquit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v1y
タイトルCrystal structure of the ternary RPN13 PRU-RPN2 (940-953)-ubiquitin complex
要素
  • 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1
  • Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1
  • Ubiquitinユビキチン
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / RPN13 / proteasome (プロテアソーム) / RPN2 / ubiquitin (ユビキチン)
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome accessory complex / proteasome regulatory particle / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / proteasome regulatory particle, base subcomplex / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) ...proteasome accessory complex / proteasome regulatory particle / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / proteasome regulatory particle, base subcomplex / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / fat pad development / Somitogenesis / female gonad development / molecular function inhibitor activity / proteasome binding / seminiferous tubule development / regulation of protein catabolic process / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / proteasome storage granule / endopeptidase activator activity / proteasome assembly / enzyme regulator activity / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / グリコーゲン合成 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Pexophagy / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of PTEN localization / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / proteasome complex / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Translesion synthesis by POLI / Josephin domain DUBs / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / neuron projection morphogenesis / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / regulation of mitochondrial membrane potential / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / positive regulation of protein ubiquitination / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling
類似検索 - 分子機能
Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / RPN13, DEUBAD domain / RPN13, DEUBAD domain superfamily / UCH-binding domain / DEUBAD domain / DEUBAD (DEUBiquitinase ADaptor) domain profile. / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1, Pru domain superfamily / Rpn13/ADRM1, Pru domain / Proteasome complex subunit Rpn13, Pru domain ...Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / RPN13, DEUBAD domain / RPN13, DEUBAD domain superfamily / UCH-binding domain / DEUBAD domain / DEUBAD (DEUBiquitinase ADaptor) domain profile. / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1, Pru domain superfamily / Rpn13/ADRM1, Pru domain / Proteasome complex subunit Rpn13, Pru domain / Pru (pleckstrin-like receptor for ubiquitin) domain profile. / : / 26S proteasome subunit RPN2, N-terminal domain / 26S proteasome regulatory complex, non-ATPase subcomplex, Rpn2/Psmd1 subunit / 26S proteasome regulatory subunit RPN2, C-terminal / 26S proteasome regulatory subunit RPN2 C-terminal domain / Proteasome/cyclosome repeat / Proteasome/cyclosome repeat / HEAT repeats / PH-domain like / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Armadillo-like helical / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin domain profile. / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.421 Å
データ登録者Hemmis, C.W. / VanderLinden, R.T. / Yao, T. / Robinson, H. / Hill, C.P.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM059135 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R21 CA191929 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Structure and energetics of pairwise interactions between proteasome subunits RPN2, RPN13, and ubiquitin clarify a substrate recruitment mechanism.
著者: VanderLinden, R.T. / Hemmis, C.W. / Yao, T. / Robinson, H. / Hill, C.P.
履歴
登録2017年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月10日Group: Database references
改定 1.22017年6月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.country / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1
B: Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1
C: Ubiquitin
D: Ubiquitin
E: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1
F: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8366
ポリマ－47,8366
非ポリマー00
水9,170509
1
A: Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1
C: Ubiquitin
E: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9183
ポリマ－23,9183
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1
D: Ubiquitin
F: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9183
ポリマ－23,9183
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)36.129, 96.098, 57.605
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.38, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1 / 110 kDa cell membrane glycoprotein / Gp110 / Adhesion-regulating molecule 1 / ARM-1 / Proteasome ...110 kDa cell membrane glycoprotein / Gp110 / Adhesion-regulating molecule 1 / ARM-1 / Proteasome regulatory particle non-ATPase 13 / hRpn13 / Rpn13 homolog


分子量: 13482.367 Da / 分子数: 2 / 断片: PRU domain (UNP residues 19-132) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADRM1, GP110 / プラスミド: pET151 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 RIL / 参照: UniProt: Q16186
#2: タンパク質 Ubiquitin / ユビキチン


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 RIL / 参照: UniProt: P0CG47
#3: タンパク質・ペプチド 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1 / 26S proteasome regulatory subunit RPN2 / 26S proteasome regulatory subunit S1 / 26S proteasome ...26S proteasome regulatory subunit RPN2 / 26S proteasome regulatory subunit S1 / 26S proteasome subunit p112 / RPN2


分子量: 1858.906 Da / 分子数: 2 / 断片: C-termimal domain (UNP residues 940-953) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMD1 / プラスミド: pET151 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 RIL / 参照: UniProt: Q99460
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 509 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.79 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.8 / 詳細: 0.1 M citric acid, pH 4.6, 20% PEG6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.42→50 Å / Num. obs: 72405 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 7.6 % / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 24.8
反射 シェル解像度: 1.42→1.47 Å / 冗長度: 7 % / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / Num. unique all: 2526 / Num. unique obs: 2526 / Rsym value: 0.349 / % possible all: 93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 2R2Y & 1CMX

2r2y

1cmx


解像度: 1.421→36.804 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 15.72
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1748 3662 5.06 %
Rwork0.1396 --
obs0.1413 72405 98.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.421→36.804 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3246 0 0 509 3755
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083387
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9844581
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1591335
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086493
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007603
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4206-1.43930.1891390.13792526X-RAY DIFFRACTION94
1.4393-1.4590.20461570.13112546X-RAY DIFFRACTION97
1.459-1.47980.17281190.12562620X-RAY DIFFRACTION97
1.4798-1.50190.17661320.13062628X-RAY DIFFRACTION97
1.5019-1.52540.18951320.1212591X-RAY DIFFRACTION98
1.5254-1.55040.16231350.11952614X-RAY DIFFRACTION98
1.5504-1.57710.16341360.1172659X-RAY DIFFRACTION98
1.5771-1.60580.21171510.12272572X-RAY DIFFRACTION98
1.6058-1.63670.1721340.12372611X-RAY DIFFRACTION98
1.6367-1.67010.1851650.12392611X-RAY DIFFRACTION98
1.6701-1.70640.17031410.11952659X-RAY DIFFRACTION98
1.7064-1.74610.15691440.12362646X-RAY DIFFRACTION99
1.7461-1.78980.17531610.12262584X-RAY DIFFRACTION99
1.7898-1.83820.16511470.12322636X-RAY DIFFRACTION99
1.8382-1.89230.17321490.12742677X-RAY DIFFRACTION99
1.8923-1.95330.18591400.12752641X-RAY DIFFRACTION99
1.9533-2.02310.15931270.13062684X-RAY DIFFRACTION99
2.0231-2.10410.14351340.12492676X-RAY DIFFRACTION99
2.1041-2.19990.17071450.13112651X-RAY DIFFRACTION100
2.1999-2.31590.15081260.12972715X-RAY DIFFRACTION100
2.3159-2.46090.16931550.13962656X-RAY DIFFRACTION100
2.4609-2.65090.1751500.14812680X-RAY DIFFRACTION100
2.6509-2.91760.19211550.15222677X-RAY DIFFRACTION100
2.9176-3.33950.19971180.15492735X-RAY DIFFRACTION100
3.3395-4.20640.16661410.14182684X-RAY DIFFRACTION100
4.2064-36.81630.18311290.15892764X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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