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Yorodumi- PDB-5t5m: TUNGSTEN-CONTAINING FORMYLMETHANOFURAN DEHYDROGENASE FROM METHANO... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5t5m | |||||||||
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Title | TUNGSTEN-CONTAINING FORMYLMETHANOFURAN DEHYDROGENASE FROM METHANOTHERMOBACTER WOLFEII, TRIGONAL FORM AT 2.5 A. | |||||||||
Components |
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Keywords | OXIDOREDUCTASE / CO2 fixation / metallohydrolase / formate dehydrogenase / tungstopterin / methanogenesis / green house gas / methanothermobacter wolfeii / iron sulfur cluster / ferredoxin / beta helicoidal / channel / formate / CO2 / methanofuran / formylmethanofuran / nanomachine / binuclear center / tungsten / gate / coupling / enzyme / anaerobic / carboxylysine | |||||||||
Function / homology | Function and homology information formylmethanofuran dehydrogenase / formylmethanofuran dehydrogenase activity / methanogenesis, from carbon dioxide / methanogenesis / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds / molybdopterin cofactor binding / transition metal ion binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / metal ion binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Methanothermobacter wolfeii (archaea) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.5 Å | |||||||||
Authors | Wagner, T. / Ermler, U. / Shima, S. | |||||||||
Funding support | Germany, Japan, 2items
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Citation | Journal: Science / Year: 2016 Title: The methanogenic CO2 reducing-and-fixing enzyme is bifunctional and contains 46 [4Fe-4S] clusters. Authors: Wagner, T. / Ermler, U. / Shima, S. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5t5m.cif.gz | 730.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5t5m.ent.gz | 602.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5t5m.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t5/5t5m ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t5/5t5m | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5t5iSC 5t61C S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Tungsten formylmethanofuran dehydrogenase subunit ... , 5 types, 5 molecules ABDFG
#1: Protein | Mass: 62806.594 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Details: FwdA contains a carboxylysine at the position 178 / Source: (natural) Methanothermobacter wolfeii (archaea) References: UniProt: O74030*PLUS, formylmethanofuran dehydrogenase |
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#2: Protein | Mass: 48411.355 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Methanothermobacter wolfeii (archaea) References: UniProt: O74032*PLUS, formylmethanofuran dehydrogenase |
#4: Protein | Mass: 14408.779 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Methanothermobacter wolfeii (archaea) References: UniProt: O74029*PLUS, formylmethanofuran dehydrogenase |
#5: Protein | Mass: 38618.570 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Methanothermobacter wolfeii (archaea) / References: UniProt: O74028*PLUS |
#6: Protein | Mass: 8564.948 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Methanothermobacter wolfeii (archaea) / References: UniProt: Q1MVD4*PLUS |
-Protein , 1 types, 1 molecules C
#3: Protein | Mass: 28613.471 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Methanothermobacter wolfeii (archaea) References: UniProt: O74031*PLUS, formylmethanofuran dehydrogenase |
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-Non-polymers , 9 types, 284 molecules
#7: Chemical | #8: Chemical | #9: Chemical | #10: Chemical | ChemComp-K / | #11: Chemical | ChemComp-SF4 / #12: Chemical | ChemComp-W / | #13: Chemical | #14: Chemical | ChemComp-H2S / | #15: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.72 Å3/Da / Density % sol: 54.84 % / Description: Large brown hexagons of 500 - 800 um cube |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8 Details: 100 mM Tricine/NaOH, pH 8.0, 30% (v/v) pentaerythritol propoxylate 426 (5/4 PO/OH), and 400 mM KCl. The crystallized sample has to be perfectly anoxic and extremely fresh (crystallization ...Details: 100 mM Tricine/NaOH, pH 8.0, 30% (v/v) pentaerythritol propoxylate 426 (5/4 PO/OH), and 400 mM KCl. The crystallized sample has to be perfectly anoxic and extremely fresh (crystallization after 3 days of purification) without any freezing step. The optimal protein concentration is 30 mg/ml. Drops are made by mixing 1 ul of protein and 1 ul of precipitant. Crystals appeared usually after 7-10 days anoxically. PH range: 7.5-8.5 / Temp details: Only one temperature has been tested |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 1.00005 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Jun 11, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.00005 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→48.65 Å / Num. obs: 77304 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 7.5 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rsym value: 0.035 / Net I/σ(I): 13.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.64 Å / Redundancy: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.94 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / CC1/2: 0.799 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB : 5T5I Resolution: 2.5→48.218 Å / SU ML: 0.27 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 19.77 Details: After molecular replacement by MOLREP the model was first refined by rigid body using REFMAC, then using the restrained refinement of REFMAC. The last refinement cycles were done by PHENIX.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→48.218 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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