[日本語] English
万見
- PDB-5l3t: Structure of the Saccharomyces cerevisiae TREX-2 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l3t
タイトルStructure of the Saccharomyces cerevisiae TREX-2 complex
要素
  • (Sac3polyAla) x 2
  • 26S proteasome complex subunit SEM1プロテアソーム
  • Nuclear mRNA export protein SAC3
  • Nuclear mRNA export protein THP1
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / nuclear export (核外搬出シグナル) / TREX-2 complex / Sac3 / Thp1
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament-based process / cellular bud site selection / SAGA complex localization to transcription regulatory region / transcription export complex 2 / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear pore cytoplasmic filaments / maintenance of DNA trinucleotide repeats / filamentous growth / mRNA 3'-end processing ...actin filament-based process / cellular bud site selection / SAGA complex localization to transcription regulatory region / transcription export complex 2 / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear pore cytoplasmic filaments / maintenance of DNA trinucleotide repeats / filamentous growth / mRNA 3'-end processing / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / poly(A)+ mRNA export from nucleus / proteasome storage granule / transcription-coupled nucleotide-excision repair / proteasome assembly / mRNA export from nucleus / protein folding chaperone / protein export from nucleus / proteasome complex / transcription elongation by RNA polymerase II / double-strand break repair via homologous recombination / ribosomal small subunit biogenesis / mitotic cell cycle / 核膜 / ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-stranded DNA binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / molecular adaptor activity / regulation of cell cycle / protein-containing complex binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Csn12 family / Nuclear mRNA export protein Sac3 / SAC3 helical domain / Leucine permease transcriptional regulator helical domain / SAC3/GANP/THP3 / SAC3/GANP/THP3, conserved domain / SAC3/GANP family / DSS1/SEM1 / DSS1/SEM1 family / DSS1_SEM1 ...Csn12 family / Nuclear mRNA export protein Sac3 / SAC3 helical domain / Leucine permease transcriptional regulator helical domain / SAC3/GANP/THP3 / SAC3/GANP/THP3, conserved domain / SAC3/GANP family / DSS1/SEM1 / DSS1/SEM1 family / DSS1_SEM1 / PCI/PINT associated module / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome complex subunit SEM1 / Nuclear mRNA export protein SAC3 / Nuclear mRNA export protein THP1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.927 Å
データ登録者Stewart, M. / Aibara, S.
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2016
タイトル: The Sac3 TPR-like region in the Saccharomyces cerevisiae TREX-2 complex is more extensive but independent of the CID region.
著者: Shintaro Aibara / Xiao-Chen Bai / Murray Stewart /
要旨: Transcription-export complex 2 (TREX-2 complex) facilitates the localization of actively transcribing genes to the nuclear periphery and also functions to contribute to the generation of export- ...Transcription-export complex 2 (TREX-2 complex) facilitates the localization of actively transcribing genes to the nuclear periphery and also functions to contribute to the generation of export-competent mRNPs through interactions with the general mRNA nuclear export factor Mex67:Mtr2. The TREX-2 complex is based on a Sac3 scaffold to which Thp1, Sem1, Cdc31, and Sus1 bind. TREX-2 can be subdivided into two modules: one, in which Thp1 and Sem1 bind to the Sac3(M) region (residues ∼100-551), and the other in which Cdc31 and two Sus1 chains bind to the Sac3(CID) region (residues ∼710-805). Complementary structural analyses using X-ray crystallography, electron microscopy, and small-angle X-ray scattering of the Saccharomyces cerevisiae TREX-2 complex, expressed using Baculovirus-infected Sf9 cells, have indicated that the TPR-like repeats of the Sac3(M) region extend considerably further towards the N-terminus than previously thought, and also indicate that this region and Sac3(CID):Sus1:Cdc31 region of the S. cerevisiae complex are structurally independent. Although the density visible accounted for only ∼100kDa, a 5.3Å resolution cryo-EM reconstruction was obtained of the M-region of TREX-2 that showed an additional three putative α-helices extending towards the Sac3 N-terminus and these helices were also seen in a 4.9Å resolution structure obtained by X-ray crystallography.
SUMMARY STATEMENT: We describe the expression, purification and structural characterization of the S. cerevisiae TREX-2 complex and demonstrate that the Sac3 TPR-like repeats are more extensive than ...SUMMARY STATEMENT: We describe the expression, purification and structural characterization of the S. cerevisiae TREX-2 complex and demonstrate that the Sac3 TPR-like repeats are more extensive than previously thought and that the M- and CID-regions do not appear to have a defined spatial orientation.
履歴
登録2016年5月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月24日Group: Database references
改定 1.22018年10月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity / entity_src_gen
Item: _citation.journal_abbrev / _entity.formula_weight ..._citation.journal_abbrev / _entity.formula_weight / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_vector
改定 1.32019年10月16日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: entity / reflns_shell / Item: _entity.formula_weight
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Nuclear mRNA export protein SAC3
B: Nuclear mRNA export protein THP1
C: 26S proteasome complex subunit SEM1
D: Sac3polyAla
E: Sac3polyAla
F: Sac3polyAla


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,0696
ポリマ－218,0696
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9640 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area37910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.170, 84.090, 165.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Nuclear mRNA export protein SAC3 / Leucine permease transcriptional regulator


分子量: 149776.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SAC3, LEP1, YDR159W, YD8358.13 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P46674
#2: タンパク質 Nuclear mRNA export protein THP1 / Bud site selection protein 29


分子量: 52734.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: THP1, BUD29, YOL072W, O1140 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q08231
#3: タンパク質 26S proteasome complex subunit SEM1 / プロテアソーム


分子量: 10397.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SEM1, DSH1, YDR363W-A / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O94742
#4: タンパク質・ペプチド Sac3polyAla


分子量: 2060.531 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
#5: タンパク質・ペプチド Sac3polyAla


分子量: 1039.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Precipitant: 20% PEG 3350, 0.2 M Mg formate; protein 16.5 mg/ml in 0.3 M NaCl, 50 mM HEPES, pH 8, 5 mM DTT.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.9→47.081 Å / Num. obs: 5268 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 4.7 % / Net I/σ(I): 4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimless0.5.17データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3T5G

3t5g


解像度: 4.927→47.081 Å / SU ML: 0.91 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 32.56
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3701 173 5.73 %
Rwork0.3378 --
obs0.3395 3017 57.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.927→47.081 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6831 0 0 0 6831
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036979
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.579466
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0852573
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041066
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051220
LS精密化 シェル解像度: 4.9267→47.0828 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3701 173 -
Rwork0.3378 2844 -
obs--57 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.34320.3022-0.07060.13580.04150.3639-0.38880.65440.0429-0.8422-0.54690.20620.1068-0.5934-0.0590.4396-0.0782-0.2020.54150.1832-0.009529.2883-24.5792-28.8292
21.29240.7725-0.0850.28720.12420.45050.19590.1929-0.2128-0.2784-0.55660.6767-0.3966-0.2381-0.02630.18440.1137-0.23670.23960.32020.51076.6099-16.6468-6.8714
30.7480.3402-0.13840.2267-0.30630.73470.68510.1488-0.5141-0.1718-0.3372-0.0102-0.0418-0.0550.53670.80730.0709-0.21970.6330.7170.4053-6.3996-30.8823-23.0145
41.5133-1.2426-0.67851.0070.5650.9194-0.01270.0462-0.0823-0.08040.0717-0.01550.00310.02130.24140.4049-0.6172-0.09660.1860.31230.097860.32347.6335-25.2679
50.03050.02540.02920.01820.04690.040.08390.1094-0.08780.26790.1187-0.1264-0.23060.1078-0.02490.26210.1172-0.09170.3895-0.11790.361661.60483.7254-16.1264
6-0.0005-0.0044-0.00230.01580.01420.01190.02380.09330.21-0.01180.10460.1862-0.0355-0.13390.00430.94740.2154-0.50840.26290.0150.648852.96020.0149-24.1698
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D
5X-RAY DIFFRACTION5chain E
6X-RAY DIFFRACTION6chain F

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る