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- PDB-5afr: N-terminal fragment of dynein heavy chain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5afr
タイトルN-terminal fragment of dynein heavy chain
要素DYNEIN HEAVY CHAIN, CYTOPLASMIC
キーワードMOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / DYNEIN (ダイニン) / TAIL (尾) / HEAVY CHAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


karyogamy / establishment of mitotic spindle localization / astral microtubule / nuclear migration along microtubule / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / spindle pole body / nuclear migration / dynein intermediate chain binding ...karyogamy / establishment of mitotic spindle localization / astral microtubule / nuclear migration along microtubule / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / spindle pole body / nuclear migration / dynein intermediate chain binding / mitotic sister chromatid segregation / establishment of mitotic spindle orientation / cytoplasmic microtubule / cytoplasmic microtubule organization / Neutrophil degranulation / mitotic spindle organization / 細胞皮質 / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / DYN1, AAA+ ATPase lid domain / Dynein heavy chain 3, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker ...: / DYN1, AAA+ ATPase lid domain / Dynein heavy chain 3, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynein heavy chain, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / その他 / 解像度: 5 Å
データ登録者Urnavicius, L. / Zhang, K. / Diamant, A.G. / Motz, C. / Schlager, M.A. / Yu, M. / Patel, N.A. / Robinson, C.V. / Carter, A.P.
引用ジャーナル: Science / 年: 2015
タイトル: The structure of the dynactin complex and its interaction with dynein.
著者: Linas Urnavicius / Kai Zhang / Aristides G Diamant / Carina Motz / Max A Schlager / Minmin Yu / Nisha A Patel / Carol V Robinson / Andrew P Carter /
要旨: Dynactin is an essential cofactor for the microtubule motor cytoplasmic dynein-1. We report the structure of the 23-subunit dynactin complex by cryo-electron microscopy to 4.0 angstroms. Our ...Dynactin is an essential cofactor for the microtubule motor cytoplasmic dynein-1. We report the structure of the 23-subunit dynactin complex by cryo-electron microscopy to 4.0 angstroms. Our reconstruction reveals how dynactin is built around a filament containing eight copies of the actin-related protein Arp1 and one of β-actin. The filament is capped at each end by distinct protein complexes, and its length is defined by elongated peptides that emerge from the α-helical shoulder domain. A further 8.2 angstrom structure of the complex between dynein, dynactin, and the motility-inducing cargo adaptor Bicaudal-D2 shows how the translational symmetry of the dynein tail matches that of the dynactin filament. The Bicaudal-D2 coiled coil runs between dynein and dynactin to stabilize the mutually dependent interactions between all three components.
履歴
登録2015年1月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月8日Group: Database references
改定 1.22018年4月25日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DYNEIN HEAVY CHAIN, CYTOPLASMIC
B: DYNEIN HEAVY CHAIN, CYTOPLASMIC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,7582
ポリマ－128,7582
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1740 Å2
ΔGint-17.9 kcal/mol
Surface area42080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.899, 148.861, 179.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1010A9 - 410
2010B7 - 410

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.597, -0.091, 0.797), (-0.113, -0.974, -0.196), (0.795, -0.207, 0.571)
ベクター: 27.104, 125.06, 2.275)

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要素

#1: タンパク質 DYNEIN HEAVY CHAIN, CYTOPLASMIC / DYN1 / DYNEIN HEAVY CHAIN\ / CYTOSOLIC / DYHC


分子量: 64379.160 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL FRAGMENT OF TAIL DOMAIN, RESIDUES 1-557 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: POLYALANINE MODEL WITH SELENOMETHIONINES
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P36022

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.26 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / タイプ: DIAMOND / 波長: 0.9763
検出器日付: 2014年5月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 5→52.6 Å / Num. obs: 8866 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 10 / 冗長度: 11.4 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 15.8

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0103 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: その他
開始モデル: NONE

解像度: 5→114.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.805 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.832 / SU B: 156.924 / SU ML: 1.848 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 1.401 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.43658 413 4.7 %RANDOM
Rwork0.39275 ---
obs0.39488 8387 99.72 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 202.593 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13.42 Å20 Å20 Å2
2---4.65 Å20 Å2
3----8.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 5→114.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3318 0 0 0 3318
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0193318
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.023354
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3071.8584598
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.25537370
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3765640
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.2662
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024480
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02640
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it17.51120.1072626
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other17.48620.12625
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it30.85830.0513244
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other30.85930.0623245
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it11.23620.513692
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other11.22820.55693
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other23.05930.4441355
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined62.82714223
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other62.82514224
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 17128 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.16 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 5→5.13 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.418 29 -
Rwork0.396 620 -
obs--99.54 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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