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万見
- PDB-4q23: The role of threonine 201 and tyrosine 204 in the human farnesyl ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4q23
タイトルThe role of threonine 201 and tyrosine 204 in the human farnesyl pyrophosphate synthase catalytic mechanism and the mode of inhibition by the nitrogen-containing bisphosphonates
要素Farnesyl pyrophosphate synthaseジメチルアリルtransトランスフェラーゼ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / ISOPRENE BIOSYNTHESIS / LIPID SYNTHESIS (脂質代謝) / STEROID BIOSYNTHESIS (ステロイド) / ISOPRENOID PATHWAY (メバロン酸経路) / CHOLESTEROL SYNTHESIS (メバロン酸経路) / BISPHOSPHONATES (ビスホスホネート) / Alpha helical prenyltransferase / Isopentyl Pyrophosphate / Dimethylallyl Pyrophospahte
機能・相同性
機能・相同性情報


geranyl diphosphate biosynthetic process / ジメチルアリルtransトランスフェラーゼ / (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase / Cholesterol biosynthesis / farnesyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase activity / geranyltranstransferase activity / cholesterol biosynthetic process / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / RNA binding ...geranyl diphosphate biosynthetic process / ジメチルアリルtransトランスフェラーゼ / (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase / Cholesterol biosynthesis / farnesyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase activity / geranyltranstransferase activity / cholesterol biosynthetic process / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / RNA binding / 核質 / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Farnesyl pyrophosphate synthase-like / Polyprenyl synthases signature 1. / Polyprenyl synthases signature 2. / Polyprenyl synthetase, conserved site / Polyprenyl synthetase / Polyprenyl synthetase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Isoprenoid synthase domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-RIS / ジメチルアリルtransトランスフェラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Tsoumpra, M.K. / Muniz, J.R.C. / Barnett, B.L. / Kwaasi, A.A. / Pilka, E.S. / Kavanagh, K.L. / Evdokimov, A. / Walter, R.L. / Ebetino, F.H. / von Delft, F. ...Tsoumpra, M.K. / Muniz, J.R.C. / Barnett, B.L. / Kwaasi, A.A. / Pilka, E.S. / Kavanagh, K.L. / Evdokimov, A. / Walter, R.L. / Ebetino, F.H. / von Delft, F. / Oppermann, U. / Russell, R.G.G. / Dunford, J.E.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The role of threonine 201 and tyrosine 204 in the human farnesyl pyrophosphate synthase catalytic mechanism and the mode of inhibition by the nitrogen-containing bisphosphonates
著者: Tsoumpra, M.K. / Muniz, J.R.C. / Barnett, B.L. / Kwaasi, A.A. / Pilka, E.S. / Kavanagh, K.L. / Evdokimov, A. / Walter, R.L. / Ebetino, F.H. / von Delft, F. / Oppermann, U. / Russell, R.G.G. / Dunford, J.E.
履歴
登録2014年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月31日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author
Item: _audit_author.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _citation_author.name
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Farnesyl pyrophosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,5676
ポリマ－43,1151
非ポリマー4525
水2,180121
1
A: Farnesyl pyrophosphate synthase
ヘテロ分子

A: Farnesyl pyrophosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,13412
ポリマ－86,2302
非ポリマー90410
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_554-y,-x,-z-1/21
Buried area6520 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area25950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.360, 111.360, 67.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Farnesyl pyrophosphate synthase / ジメチルアリルtransトランスフェラーゼ / FPP synthase / FPS / (2E / 6E)-farnesyl diphosphate synthase / Dimethylallyltranstransferase / ...FPP synthase / FPS / (2E / 6E)-farnesyl diphosphate synthase / Dimethylallyltranstransferase / Farnesyl diphosphate synthase / Geranyltranstransferase


分子量: 43114.957 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 67-419 / 変異: T201A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FDPS, FPS, KIAA1293 / プラスミド: PET 11 Derivative / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: P14324, (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase, ジメチルアリルtransトランスフェラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-RIS / 1-HYDROXY-2-(3-PYRIDINYL)ETHYLIDENE BIS-PHOSPHONIC ACID / Risedronate / リセドロナ-ト / Risedronic acid


分子量: 283.112 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H11NO7P2
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M NH4Cl, 20% PEG 6000, 10% Glycol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月15日
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→25.02 Å / Num. all: 30003 / Num. obs: 29838 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 2.05 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 39.05 Å2
反射 シェル解像度: 1.98→2.05 Å / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.8.0精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3CP6

3cp6


解像度: 1.98→25.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9507 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9291 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2229 1512 5.07 %RANDOM
Rwork0.1915 ---
obs0.1931 29838 --
原子変位パラメータBiso mean: 51.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.4345 Å20 Å20 Å2
2--5.4345 Å20 Å2
3----10.869 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.288 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→25.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2642 0 25 121 2788
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012760HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.933758HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1257SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes68HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes401HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2760HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd2SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.78
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.89
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion357SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3493SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.98→2.05 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2728 147 5.06 %
Rwork0.2315 2761 -
all0.2336 2908 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3985-1.5641-1.13123.3141-1.53664.33250.10450.2020.2582-0.1763-0.1367-0.191-0.27060.34370.0322-0.2773-0.15180.13930.08330.05850.2114-0.87329.0744-25.9506
20.6539-2.7107-1.85930.39220.3213.5647-0.05610.4347-0.181-0.145-0.1724-0.2562-0.03160.25960.2286-0.139-0.04840.0926-0.0077-0.00230.1104-15.925927.9344-31.1703
32.72182.24492.3130.1888-1.88435.5334-0.04440.18950.1425-0.06390.146-0.1559-0.08830.5442-0.1016-0.2921-0.0827-0.0165-0.0747-0.08310.22533.847227.7589-15.0814
42.1279-0.3929-1.04330.61882.20180.11880.00980.02280.0236-0.0023-0.0328-0.04250.04370.05230.023-0.24370.00370.04560.2936-0.15020.30411.556218.9292-22.5258
52.507-0.18280.63341.18760.34261.34680.0060.1546-0.1166-0.06130.1143-0.1239-0.00980.1562-0.1203-0.1615-0.0194-0.0014-0.1554-0.01090.0944-13.931724.7999-16.7155
62.6001-1.29062.77258.16792.26332.80.1238-0.2565-0.31510.4850.0424-0.50280.1462-0.1831-0.1662-0.1785-0.0051-0.152-0.22660.04150.2433-17.003229.18862.2435
73.3187-0.6109-0.26033.38572.03014.80650.0737-0.022-0.35650.21280.0271-0.05840.29380.2764-0.1009-0.17990.0045-0.0907-0.0946-0.03840.26510.78219.7472-4.8659
82.5259-0.36690.13871.7670.14121.9872-0.1095-0.27880.48210.1920.1126-0.3368-0.26050.1031-0.0032-0.1047-0.0162-0.0789-0.1651-0.03410.1117-14.440640.1496-2.7291
91.73730.234-0.17981.3707-0.9794.0085-0.0376-0.54420.52070.54420.21840.1262-0.1697-0.1883-0.18070.00730.0854-0.0145-0.0053-0.10650.1031-25.791546.29156.2031
104.6088-2.1278-0.19963.74091.59031.9197-0.0648-0.14190.43540.0284-0.0592-0.1537-0.27380.02810.1241-0.1829-0.0444-0.0917-0.1098-0.05540.16410.39335.48832.5736
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|9 - 34}A9 - 34
2X-RAY DIFFRACTION2{A|35 - 55}A35 - 55
3X-RAY DIFFRACTION3{A|56 - 73}A56 - 73
4X-RAY DIFFRACTION4{A|74 - 83}A74 - 83
5X-RAY DIFFRACTION5{A|84 - 181}A84 - 181
6X-RAY DIFFRACTION6{A|182 - 205}A182 - 205
7X-RAY DIFFRACTION7{A|206 - 234}A206 - 234
8X-RAY DIFFRACTION8{A|235 - 273}A235 - 273
9X-RAY DIFFRACTION9{A|274 - 305}A274 - 305
10X-RAY DIFFRACTION10{A|306 - 349}A306 - 349

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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