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- PDB-4o6d: West Nile Virus Non-structural protein 1 (NS1) Form 1 crystal -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4o6d
タイトルWest Nile Virus Non-structural protein 1 (NS1) Form 1 crystal
要素(NS1) x 2
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / flavivirus / non-structural protein 1 / NS1
機能・相同性
機能・相同性情報


フラビビリン / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / カプシド / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity ...フラビビリン / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / カプシド / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / host cell perinuclear region of cytoplasm / protein dimerization activity / ヘリカーゼ / symbiont entry into host cell / induction by virus of host autophagy / RNA依存性RNAポリメラーゼ / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / host cell nucleus / virion attachment to host cell / virion membrane / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / Flavivirus capsid protein C superfamily / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus non-structural protein NS2B / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A ...: / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / Flavivirus capsid protein C superfamily / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus non-structural protein NS2B / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種West Nile virus (西ナイルウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5936 Å
データ登録者Akey, D.L. / Smith, J.L.
引用ジャーナル: Science / 年: 2014
タイトル: Flavivirus NS1 structures reveal surfaces for associations with membranes and the immune system.
著者: Akey, D.L. / Brown, W.C. / Dutta, S. / Konwerski, J. / Jose, J. / Jurkiw, T.J. / DelProposto, J. / Ogata, C.M. / Skiniotis, G. / Kuhn, R.J. / Smith, J.L.
履歴
登録2013年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月12日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NS1
B: NS1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,16813
ポリマ－84,9832
非ポリマー5,18511
水3,837213
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5680 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area29360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)168.689, 168.689, 92.894
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 NS1


分子量: 42612.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) West Nile virus (西ナイルウイルス)
株: NY99 / 遺伝子: NS1 / プラスミド: pH-Ac64-7 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 株 (発現宿主): High Five / 参照: UniProt: U3N977, UniProt: Q9Q6P4*PLUS
#2: タンパク質 NS1


分子量: 42370.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) West Nile virus (西ナイルウイルス)
株: NY99 / 遺伝子: NS1 / プラスミド: pH-Ac64-7 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 株 (発現宿主): High Five / 参照: UniProt: U3N977, UniProt: Q9Q6P4*PLUS

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糖 , 3種, 5分子

#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 219分子

#6: 化合物
ChemComp-OXN / OXTOXYNOL-10 / ALPHA-[4-(1,1,3,3-TETRAMETHYLBUTYL)PHENYL]-OMEGA-HYDROXYPOLY(OXY-1,2-ETHANEDIYL) / TRITON X-100 / 29-[4-(1,1,3,3-テトラメチルブチル)フェノキシ]-3,6,9,12,15,18,21,24,27-ノナオ(以下略) / トリトンX-100


分子量: 646.849 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H62O11 / コメント: 可溶化剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.38 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 25% PEG 3000, 5% Glycerol, 20 mM Sodium Citrate pH 5.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月11日 / 詳細: K-B pair of biomorph mirrors
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→50 Å / Num. all: 47162 / Num. obs: 47838 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 18.2 % / Biso Wilson estimate: 83.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 21.1
反射 シェル解像度: 2.59→2.68 Å / Rmerge(I) obs: 1.558 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 94.8

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing dm手法: Solvent flattening and Histogram matching / 反射: 33989
Phasing dm shell
解像度 (Å)Delta phi finalFOM 反射
12.14-10064.90.619514
9.56-12.1459.80.808514
8.17-9.5662.70.831608
7.25-8.1765.10.825658
6.58-7.2561.80.837765
6.07-6.5863.10.868804
5.66-6.0763.90.878865
5.33-5.6661.70.885944
5.05-5.3364.90.888967
4.8-5.0567.60.9051024
4.59-4.867.40.921090
4.41-4.5982.50.911120
4.25-4.4190.10.9061170
4.1-4.25900.9051180
3.97-4.191.30.8941271
3.85-3.9790.10.8861271
3.74-3.8591.10.8761332
3.63-3.7490.50.891346
3.54-3.6390.20.8661409
3.45-3.5489.90.8621444
3.37-3.4589.20.8681457
3.3-3.3790.40.8481488
3.23-3.391.40.8571518
3.16-3.2389.30.8431578
3.1-3.1690.50.8231574
3.04-3.190.60.8251623
2.99-3.0489.90.7951664
2.9-2.9989.92791

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
直接法6.2位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
Blu-Iceデータ収集
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5936→19.794 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.34 / σ(F): 1.07 / 位相誤差: 23.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1911 2348 5 %
Rwork0.1625 --
obs0.1639 46980 99.37 %
all-47162 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 98.1776 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5936→19.794 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5351 0 239 213 5803
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085724
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1157768
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1342142
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068861
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004976
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5936-2.64640.39421300.33592336X-RAY DIFFRACTION90
2.6464-2.70380.38441280.29792628X-RAY DIFFRACTION100
2.7038-2.76650.30131270.26012633X-RAY DIFFRACTION100
2.7665-2.83550.26591530.22932586X-RAY DIFFRACTION100
2.8355-2.9120.2961410.222642X-RAY DIFFRACTION100
2.912-2.99740.28661290.22392616X-RAY DIFFRACTION100
2.9974-3.09380.25271370.20312633X-RAY DIFFRACTION100
3.0938-3.20390.21781410.19272615X-RAY DIFFRACTION100
3.2039-3.33160.25881370.1892628X-RAY DIFFRACTION100
3.3316-3.48250.24921420.18052633X-RAY DIFFRACTION100
3.4825-3.6650.20311360.16982613X-RAY DIFFRACTION100
3.665-3.8930.18871380.1562657X-RAY DIFFRACTION100
3.893-4.19090.18831400.13872639X-RAY DIFFRACTION100
4.1909-4.60780.14041430.11762650X-RAY DIFFRACTION100
4.6078-5.26360.14611410.11852671X-RAY DIFFRACTION100
5.2636-6.59070.18771400.16962683X-RAY DIFFRACTION100
6.5907-19.79420.16061450.16472769X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2315-2.36470.0026.3080.37240.1895-0.2228-0.09250.47080.2560.1448-0.0525-0.25360.17880.0670.6026-0.1363-0.12840.7998-0.07270.545463.6467-52.926320.369
22.9114-0.87090.11297.2322-0.06422.6803-0.0074-0.12350.61710.80920.17211.1472-0.6953-0.9863-0.15190.45490.22710.05221.14410.03690.877935.6929-33.485521.1231
31.9777-1.3472-0.59526.015-0.06122.3977-0.1126-0.01050.25680.41610.16370.3434-0.192-0.74950.02440.3691-0.0721-0.06240.88360.00090.433745.8977-49.831318.7067
42.8470.5187-0.20152.5663-1.12432.7676-0.0983-0.049-0.12850.2110.3450.2690.5621-1.098-0.22420.5337-0.30060.00111.0773-0.00680.464739.0091-66.054525.9244
54.5682-2.6694-0.61772.2050.15154.1022-0.3216-0.2752-0.48810.46530.48040.68310.4048-1.0416-0.25480.6839-0.31220.01651.22470.11260.598234.1453-68.525334.1969
64.7401-3.624-0.68093.57482.48765.18750.01630.06480.3275-0.3646-0.1319-0.229-0.7926-0.05940.13250.6765-0.192-0.15280.7305-0.02820.569468.7006-57.346917.1158
74.2052-3.5386-0.30325.9851.7522.23910.18430.5377-0.6313-0.4391-0.05650.07540.6125-0.0261-0.11050.7181-0.2118-0.00440.6136-0.13570.526972.1629-80.34443.909
82.3427-0.94240.06844.0044-0.3474.7749-0.06720.76670.3165-0.9922-0.0453-0.1894-0.1518-0.04730.10030.7136-0.2632-0.01690.8630.05210.419761.929-57.1899-10.7044
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid -6 through 33 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 34 through 134 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 135 through 214 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 215 through 314 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 315 through 352 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid -4 through 35 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 36 through 197 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 198 through 352 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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