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- PDB-4fn5: ELONGATION FACTOR G 1 (PSEUDOMONAS AERUGINOSA) IN COMPLEX WITH Ar... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fn5
タイトルELONGATION FACTOR G 1 (PSEUDOMONAS AERUGINOSA) IN COMPLEX WITH Argyrin B
要素
  • Argyrin B
  • Elongation factor G 1EF-G
キーワードTRANSLATION/ANTIBIOTIC / Elongation Factor / TRANSLATION (翻訳 (生物学)) / TRANSLATION-ANTIBIOTIC complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosome disassembly / translation elongation factor activity / GTPase activity / GTP binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Elongation Factor G (Translational Gtpase), domain 3 / Alpha-Beta Plaits - #240 / Translation elongation factor EFG/EF2 / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV ...Elongation Factor G (Translational Gtpase), domain 3 / Alpha-Beta Plaits - #240 / Translation elongation factor EFG/EF2 / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G C-terminus / Translation factors / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / EF-G domain III/V-like / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Alpha-Beta Plaits / Βバレル / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Elongation factor G 1
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
Actinoplanes sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Kirby, C.A. / Palestrant, D.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: Identification of elongation factor g as the conserved cellular target of argyrin B.
著者: Nyfeler, B. / Hoepfner, D. / Palestrant, D. / Kirby, C.A. / Whitehead, L. / Yu, R. / Deng, G. / Caughlan, R.E. / Woods, A.L. / Jones, A.K. / Barnes, S.W. / Walker, J.R. / Gaulis, S. / Hauy, E. ...著者: Nyfeler, B. / Hoepfner, D. / Palestrant, D. / Kirby, C.A. / Whitehead, L. / Yu, R. / Deng, G. / Caughlan, R.E. / Woods, A.L. / Jones, A.K. / Barnes, S.W. / Walker, J.R. / Gaulis, S. / Hauy, E. / Brachmann, S.M. / Krastel, P. / Studer, C. / Riedl, R. / Estoppey, D. / Aust, T. / Movva, N.R. / Wang, Z. / Salcius, M. / Michaud, G.A. / McAllister, G. / Murphy, L.O. / Tallarico, J.A. / Wilson, C.J. / Dean, C.R.
履歴
登録2012年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor G 1
B: Argyrin B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,0362
ポリマ－79,0362
非ポリマー00
水28816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1270 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area30920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.780, 88.100, 74.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.91, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Elongation factor G 1 / EF-G / EF-G 1


分子量: 78160.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228 / 遺伝子: fusA, fusA1, PA4266 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HWD2
#2: タンパク質・ペプチド Argyrin B


分子量: 874.962 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Actinoplanes sp. (バクテリア) / 株: 86317
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.93 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PROTEIN SOLUTION WAS INCUBATED WITH LIGAND FOR 1 HOUR. EQUAL VOLUMES OF RESERVOIR SOLUTION AND PROTEIN SOLUTION WERE MIXED. Reservoir Solution: 100MM TRIS HCL PH 7.5, 18% PEG3350, 0.2M Sodium ...詳細: PROTEIN SOLUTION WAS INCUBATED WITH LIGAND FOR 1 HOUR. EQUAL VOLUMES OF RESERVOIR SOLUTION AND PROTEIN SOLUTION WERE MIXED. Reservoir Solution: 100MM TRIS HCL PH 7.5, 18% PEG3350, 0.2M Sodium NITRATE. PROTEIN SOLUTION: 50MM TRIS HCL PH7.5, 150MM NACL, 1MM TCEP , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年8月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→71 Å / Num. obs: 16883 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 84.47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061
反射 シェル解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
APS17-IDデータ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.11.2精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→55.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.885 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8248 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3 857 5.06 %RANDOM
Rwork0.2017 ---
obs0.2068 -98.13 %-
原子変位パラメータBiso mean: 77.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.0185 Å20 Å229.5681 Å2
2---9.5165 Å20 Å2
3---11.535 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.419 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→55.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5237 0 0 16 5253
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.015322HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.37180HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1905SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes146HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes764HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5322HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.81
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion22.09
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion692SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6036SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3365 146 5.38 %
Rwork0.2436 2569 -
all0.2483 2715 -
obs--98.13 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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