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- PDB-3wy9: Crystal structure of a complex of the archaeal ribosomal stalk pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wy9
タイトルCrystal structure of a complex of the archaeal ribosomal stalk protein aP1 and the GDP-bound archaeal elongation factor aEF1alpha
要素
  • 50S ribosomal protein L12
  • Elongation factor 1-alpha
キーワードTRANSLATION/RIBOSOMAL PROTEIN / multi-domain (タンパク質ドメイン) / GTPase (GTPアーゼ) / aminoacyl-tRNA delivery / GTP / aminoacyl-tRNA (アミノアシルtRNA) / stalk protein / TRANSLATION-RIBOSOMAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


translational elongation / translation elongation factor activity / リボソーム / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / GTPase activity / GTP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L12, archaea / Ribosomal protein L12/P1/P2 family / Ribosomal protein P1/P2, N-terminal domain / Translation elongation factor EF1A, eukaryotic/archaeal / 60s Acidic ribosomal protein / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site ...Ribosomal protein L12, archaea / Ribosomal protein L12/P1/P2 family / Ribosomal protein P1/P2, N-terminal domain / Translation elongation factor EF1A, eukaryotic/archaeal / 60s Acidic ribosomal protein / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Βバレル / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Large ribosomal subunit protein P1 / Elongation factor 1-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii OT3 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Ito, K. / Honda, T. / Suzuki, T. / Miyoshi, T. / Murakami, R. / Yao, M. / Uchiumi, T.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2014
タイトル: Molecular insights into the interaction of the ribosomal stalk protein with elongation factor 1 alpha.
著者: Ito, K. / Honda, T. / Suzuki, T. / Miyoshi, T. / Murakami, R. / Yao, M. / Uchiumi, T.
履歴
登録2014年8月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月24日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor 1-alpha
B: Elongation factor 1-alpha
C: 50S ribosomal protein L12
D: 50S ribosomal protein L12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,1146
ポリマ－104,2284
非ポリマー8862
水2,450136
1
A: Elongation factor 1-alpha
C: 50S ribosomal protein L12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5573
ポリマ－52,1142
非ポリマー4431
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1740 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area20420 Å2
手法PISA
2
B: Elongation factor 1-alpha
D: 50S ribosomal protein L12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5573
ポリマ－52,1142
非ポリマー4431
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1670 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area20830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)157.256, 87.420, 82.461
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.26, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Elongation factor 1-alpha / EF-1-alpha / Elongation factor Tu / EF-Tu


分子量: 48426.070 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii OT3 (古細菌)
遺伝子: tuf, PH1484, PHCC033 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O59153
#2: タンパク質・ペプチド 50S ribosomal protein L12 / / Acidic ribosomal protein P1 homolog


分子量: 3687.892 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP RESIDUES 77-108 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized. / 由来: (合成) Pyrococcus horikoshii OT3 (古細菌) / 参照: UniProt: O57705
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 200mM NaCl, 100mM phosphate-citrate, pH 4.2, 20% (w/v) PEG 8000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月2日
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 49622 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1.4 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→44.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 11.836 / SU ML: 0.139 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.4 / σ(I): 2 / ESU R: 0.28 / ESU R Free: 0.216 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23795 2516 5.1 %RANDOM
Rwork0.19425 ---
all0.19648 ---
obs0.19648 47104 99.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.332 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.11 Å2-0 Å22.33 Å2
2---1.81 Å2-0 Å2
3---1.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→44.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6912 0 56 136 7104
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0197116
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5121.9799652
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4095878
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.00324.795292
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.022151282
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.161534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.21108
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0215240
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5592.63530
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.4383.8884402
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5332.9143585
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.42121.87710620
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 173 -
Rwork0.201 3449 -
obs--99.31 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7277-0.23970.12571.6486-0.56760.75340.0749-0.13520.03570.0914-0.0130.0828-0.0592-0.062-0.06190.0555-0.0381-0.00130.0688-0.00380.017237.0197-1.902916.2458
21.7578-0.1886-0.40320.84050.0460.66820.05690.08750.2972-0.06130.0293-0.0276-0.0802-0.0315-0.08620.0716-0.0352-0.00320.08010.03360.056176.630121.122719.5134
320.4524-6.2039.76343.5786-2.54687.8838-0.1195-0.6177-0.46190.12850.18690.02610.173-0.1163-0.06740.1068-0.05350.01040.0990.04890.072264.5908-0.292325.8372
42.47573.09850.91122.15333.47673.13250.14430.0202-0.3548-0.3687-0.1261-0.55260.25480.0715-0.01820.0588-0.0091-0.00930.14220.03280.065462.1597-4.550615.6179
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 427
2X-RAY DIFFRACTION1A500
3X-RAY DIFFRACTION2B5 - 427
4X-RAY DIFFRACTION2B500
5X-RAY DIFFRACTION3C83 - 108
6X-RAY DIFFRACTION4D83 - 108

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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