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- PDB-3tnw: Structure of CDK2/cyclin A in complex with CAN508 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tnw
タイトルStructure of CDK2/cyclin A in complex with CAN508
要素
  • Cyclin-A2
  • Cyclin-dependent kinase 2サイクリン依存性キナーゼ2
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / cyclin dependent kinase (サイクリン依存性キナーゼ) / kinase cyclin / phosphotransferase / cyclin A (サイクリンA) / phosphorylation at CDK2 threonine 160 (リン酸化) / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cell cycle G1/S phase transition / mitotic cell cycle phase transition / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / G2期 / cyclin-dependent protein kinase activity ...cell cycle G1/S phase transition / mitotic cell cycle phase transition / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / G2期 / cyclin-dependent protein kinase activity / Y染色体 / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X染色体 / PTK6 Regulates Cell Cycle / regulation of DNA replication / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / centrosome duplication / Telomere Extension By Telomerase / G0 and Early G1 / Activation of the pre-replicative complex / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / cellular response to nitric oxide / サイクリン依存性キナーゼ / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / カハール体 / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / condensed chromosome / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / regulation of mitotic cell cycle / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / cyclin binding / post-translational protein modification / : / meiotic cell cycle / positive regulation of DNA replication / male germ cell nucleus / potassium ion transport / G1/S transition of mitotic cell cycle / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / 遺伝的組換え / Orc1 removal from chromatin / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Cyclin D associated events in G1 / G2/M transition of mitotic cell cycle / 細胞老化 / Regulation of TP53 Degradation / 核膜 / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / 遺伝子発現の調節 / peptidyl-serine phosphorylation / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Ras protein signal transduction / DNA複製 / transcription regulator complex / chromosome, telomeric region / エンドソーム / クロマチンリモデリング / protein domain specific binding / 細胞分裂 / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / DNA修復 / protein serine/threonine kinase activity / 中心体 / DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / シグナル伝達 / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / サイクリン / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like ...Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / サイクリン / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-F18 / サイクリン依存性キナーゼ2 / Cyclin-A2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Baumli, S. / Hole, A.J. / Endicott, J.A.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2012
タイトル: The CDK9 C-helix Exhibits Conformational Plasticity That May Explain the Selectivity of CAN508.
著者: Baumli, S. / Hole, A.J. / Noble, M.E. / Endicott, J.A.
履歴
登録2011年9月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月30日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclin-dependent kinase 2
B: Cyclin-A2
C: Cyclin-dependent kinase 2
D: Cyclin-A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,9218
ポリマ－128,4384
非ポリマー4824
水16,430912
1
A: Cyclin-dependent kinase 2
B: Cyclin-A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,4373
ポリマ－64,2192
非ポリマー2181
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3660 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area23420 Å2
手法PISA
2
C: Cyclin-dependent kinase 2
D: Cyclin-A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,4835
ポリマ－64,2192
非ポリマー2643
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4020 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area23150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.050, 134.570, 148.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cyclin-dependent kinase 2 / サイクリン依存性キナーゼ2 / Cell division protein kinase 2 / p33 protein kinase


分子量: 34200.602 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P24941, サイクリン依存性キナーゼ
#2: タンパク質 Cyclin-A2 / Cyclin-A


分子量: 30018.631 Da / 分子数: 2 / Fragment: cyclin boxes, UNP resdiues 169-430 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: CCNA, CCNA2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30274
#3: 化合物 ChemComp-F18 / 4-[(E)-(3,5-DIAMINO-1H-PYRAZOL-4-YL)DIAZENYL]PHENOL / CAN508


分子量: 218.215 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H10N6O
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 912 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.23 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.1 M ammonium sulphate, 100 mM HEPES, 5 mM DTT, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月6日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→44.86 Å / Num. all: 100622 / Num. obs: 100421 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 4.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2-2.113.90.5711.4199.8
6.32-44.863.80.0686199.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BHT, omitting the ligand

3bht


解像度: 2→42.935 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.16 / SU ML: 0.55 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2266 5021 5 %
Rwork0.1856 --
obs0.1877 100336 99.69 %
all-100650 -
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.258 Å2 / ksol: 0.356 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.7534 Å2-0 Å20 Å2
2---0.3484 Å2-0 Å2
3---1.1018 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→42.935 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8863 0 34 912 9809
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0079210
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.03812526
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7093453
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0711416
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051576
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.02270.30111570.26873133X-RAY DIFFRACTION100
2.0227-2.04650.28761670.25743142X-RAY DIFFRACTION100
2.0465-2.07150.33591740.25133129X-RAY DIFFRACTION100
2.0715-2.09770.27611860.23243112X-RAY DIFFRACTION100
2.0977-2.12530.30651770.22183135X-RAY DIFFRACTION100
2.1253-2.15440.25991570.21933161X-RAY DIFFRACTION100
2.1544-2.18520.28031560.20823165X-RAY DIFFRACTION100
2.1852-2.21780.24091810.20023113X-RAY DIFFRACTION100
2.2178-2.25250.2831650.20353178X-RAY DIFFRACTION100
2.2525-2.28940.25871730.2043129X-RAY DIFFRACTION100
2.2894-2.32890.25881460.19653179X-RAY DIFFRACTION100
2.3289-2.37120.25181620.1833148X-RAY DIFFRACTION100
2.3712-2.41680.23351510.18463158X-RAY DIFFRACTION99
2.4168-2.46610.23161660.18273172X-RAY DIFFRACTION100
2.4661-2.51980.24921630.18763141X-RAY DIFFRACTION100
2.5198-2.57840.2261610.19193176X-RAY DIFFRACTION100
2.5784-2.64280.24841910.19533178X-RAY DIFFRACTION100
2.6428-2.71430.22651670.19763144X-RAY DIFFRACTION100
2.7143-2.79410.26061620.20033196X-RAY DIFFRACTION100
2.7941-2.88430.30451540.21123181X-RAY DIFFRACTION100
2.8843-2.98740.28611550.21123209X-RAY DIFFRACTION100
2.9874-3.1070.25221470.2093175X-RAY DIFFRACTION100
3.107-3.24830.24411610.20243203X-RAY DIFFRACTION100
3.2483-3.41950.22451700.18673175X-RAY DIFFRACTION100
3.4195-3.63360.2041790.16623191X-RAY DIFFRACTION100
3.6336-3.9140.18011470.15223234X-RAY DIFFRACTION99
3.914-4.30760.17561650.14483209X-RAY DIFFRACTION100
4.3076-4.93010.18811780.14523203X-RAY DIFFRACTION98
4.9301-6.20840.20882020.1813245X-RAY DIFFRACTION99
6.2084-42.9450.17312010.17563401X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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