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Yorodumi- PDB-3qe0: A Galpha-i1 P-loop mutation prevents transition to the activated state -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3qe0 | ||||||
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Title | A Galpha-i1 P-loop mutation prevents transition to the activated state | ||||||
Components |
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Keywords | SIGNALING PROTEIN / KB752 / Ras-like domain / all-helical domain / arginine finger / lipoprotein / transducer / GTPase activity / GTP binding / nucleotide binding / ADP-ribosylation | ||||||
Function / homology | Function and homology information Adenylate cyclase inhibitory pathway / positive regulation of protein localization to cell cortex / regulation of cAMP-mediated signaling / D2 dopamine receptor binding / G protein-coupled serotonin receptor binding / regulation of mitotic spindle organization / cellular response to forskolin / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / Regulation of insulin secretion / G protein-coupled receptor binding ...Adenylate cyclase inhibitory pathway / positive regulation of protein localization to cell cortex / regulation of cAMP-mediated signaling / D2 dopamine receptor binding / G protein-coupled serotonin receptor binding / regulation of mitotic spindle organization / cellular response to forskolin / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / Regulation of insulin secretion / G protein-coupled receptor binding / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / response to peptide hormone / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / G alpha (z) signalling events / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / GPER1 signaling / GDP binding / heterotrimeric G-protein complex / cell cortex / midbody / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / Extra-nuclear estrogen signaling / cell cycle / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / cell division / GTPase activity / centrosome / nucleolus / GTP binding / magnesium ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3 Å | ||||||
Authors | Bosch, D.E. / Willard, F.S. / Kimple, A.J. / Miley, M.J. / Siderovski, D.P. | ||||||
Citation | Journal: Plos Pathog. / Year: 2012 Title: A P-loop Mutation in Galpha Subunits Prevents Transition to the Active State: Implications for G-protein Signaling in Fungal Pathogenesis Authors: Bosch, D.E. / Willard, F.S. / Ramanujam, R. / Kimple, A.J. / Willard, M.D. / Naqvi, N.I. / Siderovski, D.P. #1: Journal: Structure / Year: 2005 Title: Structure of Galpha(i1) bound to a GDP-selective peptide provides insight into guanine nucleotide exchange. Authors: Johnston, C.A. / Willard, F.S. / Jezyk, M.R. / Fredericks, Z. / Bodor, E.T. / Jones, M.B. / Blaesius, R. / Watts, V.J. / Harden, T.K. / Sondek, J. / Ramer, J.K. / Siderovski, D.P. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3qe0.cif.gz | 405.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3qe0.ent.gz | 333.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3qe0.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qe/3qe0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qe/3qe0 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3qi2C 1y3aS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
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-Components
#1: Protein | Mass: 37246.422 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: alpha-i1 subunit, residues 33-354 / Mutation: G42R Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: GNAI1 / Plasmid: pLIC-His / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 / References: UniProt: P63096, EC: 3.6.5.1 #2: Protein/peptide | Mass: 2037.277 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Details: synthetic phage display peptide #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.22 Å3/Da / Density % sol: 61.86 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: Hanging drops were a 1:1 mixture of protein-peptide complex in buffer (50 mM HEPES pH 8.0, 10 mM magnesium chloride, 10 microM GppNHp, 1 mM EDTA, 5 mM DTT) and well solution (17% (w/v) PEG ...Details: Hanging drops were a 1:1 mixture of protein-peptide complex in buffer (50 mM HEPES pH 8.0, 10 mM magnesium chloride, 10 microM GppNHp, 1 mM EDTA, 5 mM DTT) and well solution (17% (w/v) PEG MME 5K, 200 mM magnesium chloride, 100 mM HEPES pH 7.0), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-ID / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: MAR scanner 300 mm plate / Detector: IMAGE PLATE / Date: Oct 1, 2010 / Details: custom |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3→39.441 Å / Num. all: 31834 / Num. obs: 30772 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 68.596 Å2 |
Reflection shell | Resolution: 3→3.03 Å / Redundancy: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 1255 / % possible all: 85.4 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 1Y3A Resolution: 3→39.441 Å / SU ML: 0.45 / σ(F): 1.36 / Stereochemistry target values: Engh & Huber
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 81.431 Å2 / ksol: 0.357 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3→39.441 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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