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万見
- PDB-3q25: Crystal structure of human alpha-synuclein (1-19) fused to maltos... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q25
タイトルCrystal structure of human alpha-synuclein (1-19) fused to maltose binding protein (MBP)
要素Maltose-binding periplasmic protein/alpha-synuclein chimeric protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / PROTEIN FIBRIL / fusion protein (融合タンパク質) / amyloid (アミロイド)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / neutral lipid metabolic process / regulation of phospholipase activity / negative regulation of monooxygenase activity / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of glutathione peroxidase activity / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process ...negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / neutral lipid metabolic process / regulation of phospholipase activity / negative regulation of monooxygenase activity / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of glutathione peroxidase activity / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / negative regulation of transporter activity / mitochondrial membrane organization / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of protein localization to cell periphery / regulation of synaptic vesicle recycling / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of exocytosis / regulation of glutamate secretion / response to iron(II) ion / regulation of norepinephrine uptake / dopamine biosynthetic process / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / regulation of locomotion / synaptic vesicle priming / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / regulation of macrophage activation / dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of microtubule polymerization / synaptic vesicle transport / dynein complex binding / positive regulation of receptor recycling / detection of maltose stimulus / regulation of dopamine secretion / maltose binding / maltose transport complex / protein kinase inhibitor activity / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / response to type II interferon / cuprous ion binding / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of endocytosis / kinesin binding / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / response to magnesium ion / synaptic vesicle endocytosis / carbohydrate transport / regulation of presynapse assembly / carbohydrate transmembrane transporter activity / alpha-tubulin binding / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / negative regulation of serotonin uptake / localization / phospholipid metabolic process / axon terminus / supramolecular fiber organization / 封入体 / cellular response to copper ion / Hsp70 protein binding / cellular response to epinephrine stimulus / excitatory postsynaptic potential / response to interleukin-1 / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / adult locomotory behavior / SNARE binding / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / fatty acid metabolic process / long-term synaptic potentiation / regulation of transmembrane transporter activity / protein tetramerization / phosphoprotein binding / ferrous iron binding / synapse organization / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / microglial cell activation / negative regulation of protein kinase activity / protein destabilization / phospholipid binding / PKR-mediated signaling / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / tau protein binding / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / receptor internalization / synaptic vesicle membrane / positive regulation of inflammatory response / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / マイクロフィラメント / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / cellular response to oxidative stress / actin binding / 細胞皮質 / histone binding / outer membrane-bounded periplasmic space
類似検索 - 分子機能
シヌクレイン / Α-シヌクレイン / シヌクレイン / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 ...シヌクレイン / Α-シヌクレイン / シヌクレイン / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Α-シヌクレイン
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Zhao, M. / Sawaya, M.R. / Cascio, D. / Eisenberg, D.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2011
タイトル: Structures of segments of alpha-synuclein fused to maltose-binding protein suggest intermediate states during amyloid formation
著者: Zhao, M. / Cascio, D. / Sawaya, M.R. / Eisenberg, D.
履歴
登録2010年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein/alpha-synuclein chimeric protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,55218
ポリマ－42,6961
非ポリマー1,85517
水5,026279
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Maltose-binding periplasmic protein/alpha-synuclein chimeric protein
ヘテロ分子

A: Maltose-binding periplasmic protein/alpha-synuclein chimeric protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,10436
ポリマ－85,3932
非ポリマー3,71134
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area10340 Å2
ΔGint-231 kcal/mol
Surface area30850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.470, 77.470, 172.640
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein/alpha-synuclein chimeric protein


分子量: 42696.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
プラスミド: pMAL-C2X / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P37840
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖, Oligosaccharideオリゴ糖
クラス: 栄養素栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 279 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.7 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 2.2 M AMMONIUM SULFATE, 20% (w/v) GLYCEROL, pH 8.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97914 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97914 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→37.795 Å / Num. obs: 42116 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 34.333 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 25.26
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.9-1.950.5574.5244493069100
1.95-20.4325.7237852978100
2-2.060.3237.3232422920100
2.06-2.120.2389.5225442828100
2.12-2.190.19411.5219052755100
2.19-2.270.15813.6212662673100
2.27-2.360.12616.1203042565100
2.36-2.450.10319195842479100
2.45-2.560.0921.5188122392100
2.56-2.690.0726.1180862299100
2.69-2.830.05930.2167422173100
2.83-30.05134.4157632073100
3-3.210.0441.5155061960100
3.21-3.470.03449.2142121817100
3.47-3.80.0354.913189169499.8
3.8-4.250.0285811785153799.5
4.25-4.910.02859.410143136798.6
4.91-6.010.02859.28680116699
6.01-8.50.02758.7643791796.7
8.50.02550.4235645479.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å52.17 Å
Translation2.5 Å52.17 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ANF

1anf


解像度: 1.9→37.795 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.31 / FOM work R set: 0.8827 / SU ML: 0.2 / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.196 2105 5 %random
Rwork0.1695 ---
obs0.1708 42101 99.52 %-
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.641 Å2 / ksol: 0.377 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 131.88 Å2 / Biso mean: 35.917 Å2 / Biso min: 14.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.9058 Å20 Å2-0 Å2
2--2.9058 Å2-0 Å2
3----5.8117 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→37.795 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2971 0 109 279 3359
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063174
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9474319
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066470
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004547
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.5031152
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9001-1.94430.25021380.222226292767100
1.9443-1.99290.23261380.205926272765100
1.9929-2.04680.25811380.189526052743100
2.0468-2.1070.22171390.175426512790100
2.107-2.1750.22311390.165426272766100
2.175-2.25280.19621390.172826472786100
2.2528-2.3430.22411390.170126502789100
2.343-2.44960.21921390.175226392778100
2.4496-2.57870.2331410.179726672808100
2.5787-2.74020.22311400.173526612801100
2.7402-2.95170.21351410.180326872828100
2.9517-3.24860.20751420.174926922834100
3.2486-3.71830.15981430.157327202863100
3.7183-4.68330.14321430.13882726286999
4.6833-37.80280.2011460.18152768291495
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 3.6125 Å / Origin y: 29.495 Å / Origin z: 10.4683 Å
111213212223313233
T0.0521 Å20.0176 Å20.0181 Å2-0.1267 Å2-0.049 Å2--0.0632 Å2
L0.3495 °2-0.0364 °20.2585 °2-0.5623 °20.0716 °2--1.5346 °2
S-0.0009 Å °0.018 Å °0.0343 Å °-0.0154 Å °0.0031 Å °-0.0405 Å °-0.2371 Å °-0.0165 Å °-0.0094 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA3 - 390
2X-RAY DIFFRACTION1allA5044
3X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 394
4X-RAY DIFFRACTION1allA8 - 397
5X-RAY DIFFRACTION1allA27 - 398
6X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 683
7X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 399
8X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 400
9X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 401
10X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 402
11X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 403
12X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 404

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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