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万見
- PDB-3mav: Crystal structure of Plasmodium vivax putative farnesyl pyrophosp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mav
タイトルCrystal structure of Plasmodium vivax putative farnesyl pyrophosphate synthase (Pv092040)
要素Farnesyl pyrophosphate synthaseジメチルアリルtransトランスフェラーゼ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / PLASMODIUM VIVAX FARNESYL PYROPHOSPHATE SYNTHASE / PV092040 / STRUCTURAL GENOMICS (構造ゲノミクス) / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC / Isoprene biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


transferase activity, transferring alkyl or aryl (other than methyl) groups / isoprenoid biosynthetic process / 生体膜 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Farnesyl pyrophosphate synthase-like / Polyprenyl synthases signature 2. / Polyprenyl synthetase, conserved site / Polyprenyl synthetase / Polyprenyl synthetase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Isoprenoid synthase domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Farnesyl pyrophosphate synthase, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Dong, A. / Dunford, J. / Lew, J. / Wernimont, A.K. / Ren, H. / Zhao, Y. / Koeieradzki, I. / Opperman, U. / Sundstrom, M. / Weigelt, J. ...Dong, A. / Dunford, J. / Lew, J. / Wernimont, A.K. / Ren, H. / Zhao, Y. / Koeieradzki, I. / Opperman, U. / Sundstrom, M. / Weigelt, J. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Bochkarev, A. / Hui, R. / Artz, J.D. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Molecular characterization of a novel geranylgeranyl pyrophosphate synthase from Plasmodium parasites.
著者: Artz, J.D. / Wernimont, A.K. / Dunford, J.E. / Schapira, M. / Dong, A. / Zhao, Y. / Lew, J. / Russell, R.G. / Ebetino, F.H. / Oppermann, U. / Hui, R.
履歴
登録2010年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2010年4月14日ID: 2IHI
改定 1.02010年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年7月28日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: refine / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _refine.ls_percent_reflns_obs / _struct_ref_seq_dif.details ..._refine.ls_percent_reflns_obs / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Farnesyl pyrophosphate synthase
B: Farnesyl pyrophosphate synthase
C: Farnesyl pyrophosphate synthase
D: Farnesyl pyrophosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)185,20313
ポリマ－184,3384
非ポリマー8659
水6,666370
1
A: Farnesyl pyrophosphate synthase
B: Farnesyl pyrophosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,7458
ポリマ－92,1692
非ポリマー5766
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7740 Å2
ΔGint-116 kcal/mol
Surface area28200 Å2
手法PISA
2
C: Farnesyl pyrophosphate synthase
D: Farnesyl pyrophosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,4575
ポリマ－92,1692
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7420 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area28100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.969, 116.390, 92.416
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.01, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Farnesyl pyrophosphate synthase / ジメチルアリルtransトランスフェラーゼ


分子量: 46084.555 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
株: SALVADOR I / 遺伝子: PVX_092040 / プラスミド: P15-TEV-LIC DERIVED FROM PET15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 ROSETTA-R3 / 参照: UniProt: A5K4U6
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 370 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.13 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 22% PEG 3350, 200 MM LI2SO4, 100 MM TRIS pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年9月12日 / 詳細: M
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 92263 / Num. obs: 92263 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 43.16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.564 / Mean I/σ(I) obs: 2.53 / Num. unique all: 4429 / Rsym value: 0.564 / % possible all: 96.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
StructureStudioデータ収集
MOLREP位相決定
Coot0.5.2モデル構築
BUSTER2.8.0精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YHK

1yhk


解像度: 2.1→20.99 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2615 1850 2.01 %RANDOM
Rwork0.2285 ---
all0.2291 92263 --
obs0.2291 92136 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 46.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.151 Å20 Å20.9022 Å2
2--0.1029 Å20 Å2
3----0.2539 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.337 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10961 0 45 370 11376
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg0.92
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2952 134 2.03 %
Rwork0.2601 6471 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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