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- PDB-3lsn: Crystal structure of putative geranyltranstransferase from PSEUDO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lsn
タイトルCrystal structure of putative geranyltranstransferase from PSEUDOMONAS fluorescens PF-5 complexed with magnesium
要素Geranyltranstransferase(2E,6E)-ファルネシル二リン酸シンターゼ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / STRUCTURAL GENOMICS (構造ゲノミクス) / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / NEW YORK STRUCTURAL GENOMIX RESEARCH CONSORTIUM / NYSGXRC / ISOPRENE BIOSYNTHESIS / PSI-2 / New York SGX Research Center for Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


(2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase / geranyltranstransferase activity / isoprenoid biosynthetic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Polyprenyl synthases signature 1. / Polyprenyl synthases signature 2. / Polyprenyl synthetase, conserved site / Polyprenyl synthetase / Polyprenyl synthetase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Isoprenoid synthase domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
(2E,6E)-ファルネシル二リン酸シンターゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas fluorescens (蛍光菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Malashkevich, V.N. / Toro, R. / Sauder, J.M. / Burley, S.K. / Almo, S.C. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of putative geranyltranstransferase from Pseudomonas fluorescens PF-5 complexed with magnesium
著者: Malashkevich, V.N. / Toro, R. / Sauder, J.M. / Burley, S.K. / Almo, S.C.
履歴
登録2010年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32018年11月21日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.identifier_ORCID
改定 1.42021年2月10日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Geranyltranstransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9834
ポリマ－32,9101
非ポリマー733
水4,612256
1
A: Geranyltranstransferase
ヘテロ分子

A: Geranyltranstransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,9668
ポリマ－65,8202
非ポリマー1466
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area4130 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area22340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.182, 47.875, 75.982
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 120.780, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-500-

MG

21A-401-

HOH

31A-526-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Geranyltranstransferase / (2E,6E)-ファルネシル二リン酸シンターゼ


分子量: 32910.027 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas fluorescens (蛍光菌) / 株: PF-5 / 遺伝子: PFL_5509 / プラスミド: BC-PSGX3(BC) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)CODON+RIL / 参照: UniProt: Q4K5A6
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 256 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.45 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M Mg chloride, 0.1 M HEPES, 25% PEG 3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→50 Å / Num. obs: 42940 / % possible obs: 75 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Χ2: 2.488 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.35-1.371.60.3992940.902110.4
1.37-1.41.80.4015110.958118.1
1.4-1.4320.4128070.867128
1.43-1.452.20.42310580.979137.3
1.45-1.492.40.34212561.045144.3
1.49-1.522.50.30615461.082154.1
1.52-1.562.70.27717861.194162.8
1.56-1.62.80.2420991.273173.5
1.6-1.6530.2224111.4185
1.65-1.73.50.20627731.546197
1.7-1.763.60.18328111.706198.8
1.76-1.833.60.15128401.991198.9
1.83-1.923.60.13128282.332199.2
1.92-2.023.60.10628562.617199.5
2.02-2.143.60.08728392.955199.6
2.14-2.313.60.07528663.222199.5
2.31-2.543.60.06528503.29199.3
2.54-2.913.50.05728343.672198.8
2.91-3.663.40.04728603.672198.8
3.66-503.20.0428153.817194.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3LJI

3lji


解像度: 1.35→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / WRfactor Rfree: 0.203 / WRfactor Rwork: 0.18 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.875 / SU B: 2.289 / SU ML: 0.042 / SU R Cruickshank DPI: 0.075 / SU Rfree: 0.073 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.075 / ESU R Free: 0.073 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.201 2183 5.1 %RANDOM
Rwork0.179 ---
obs0.18 42920 75.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 57.66 Å2 / Biso mean: 19.314 Å2 / Biso min: 5.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.21 Å20 Å20.57 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2081 0 3 256 2340
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222159
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2051.9882941
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.0085293
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.07924.22290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.81615358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0321515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2345
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211632
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9253.51414
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.946502237
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.65150745
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.3344.5696
LS精密化 シェル解像度: 1.35→1.385 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 25 -
Rwork0.351 488 -
all-513 -
obs--12.24 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 32.8094 Å / Origin y: 34.1471 Å / Origin z: 12.9707 Å
111213212223313233
T0.0088 Å2-0.0028 Å2-0.0021 Å2-0.0045 Å20.0071 Å2--0.0199 Å2
L0.2166 °2-0.0576 °2-0.1102 °2-0.2165 °20.1342 °2--0.3721 °2
S-0.001 Å °-0.0129 Å °-0.0158 Å °0.0374 Å °-0.0036 Å °0.0193 Å °0.0211 Å °-0.0165 Å °0.0046 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 293
2X-RAY DIFFRACTION1A500 - 502
3X-RAY DIFFRACTION1A305 - 563

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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