+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3jr3 | ||||||
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Title | Sir2 bound to acetylated peptide | ||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE / Sir2 / deacetylation / NAD+ / ribosylation / Metal-binding / NAD | ||||||
Function / homology | Function and homology information protein acetyllysine N-acetyltransferase / NAD-dependent histone deacetylase activity / NAD+ binding / transferase activity / zinc ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Thermotoga maritima (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.5 Å | ||||||
Authors | Hawse, W.F. / Wolberger, C. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2009 Title: Structure-based mechanism of ADP-ribosylation by sirtuins. Authors: Hawse, W.F. / Wolberger, C. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3jr3.cif.gz | 67.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3jr3.ent.gz | 47.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3jr3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jr/3jr3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jr/3jr3 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2h2dS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 27502.725 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: H116A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Thermotoga maritima (bacteria) / Gene: npdA, TM_0490 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: Q9WYW0, Hydrolases; Acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds; In linear amides |
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#2: Protein/peptide | Mass: 2165.518 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically |
#3: Chemical | ChemComp-ZN / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.4 Å3/Da / Density % sol: 48.66 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 9.2 Details: pH 9.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 14-BM-C / Wavelength: 0.95 Å |
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Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Mar 17, 2007 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.95 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.5→22.55 Å / Num. all: 45758 / Num. obs: 43439 / % possible obs: 98.51 % / Observed criterion σ(F): 2 / Biso Wilson estimate: 21.37 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 4.32 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2H2D Resolution: 1.5→22.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 3.311 / SU ML: 0.055 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.079 / ESU R Free: 0.078 Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 28.374 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.198 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.5→22.55 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: 0.2958 Å / Origin y: 18.9371 Å / Origin z: 11.9477 Å
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Refinement TLS group |
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