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Yorodumi- PDB-3ita: Crystal structure of Penicillin-Binding Protein 6 (PBP6) from E. ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3ita | ||||||
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Title | Crystal structure of Penicillin-Binding Protein 6 (PBP6) from E. coli in acyl-enzyme complex with ampicillin | ||||||
Components | D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase dacC | ||||||
Keywords | HYDROLASE / PPenicillin-Binding Protein / BP6 / DD-carboxypeptidase / peptidoglycan / ampicillin / acyl-enzyme complex / Carboxypeptidase / Cell inner membrane / Cell membrane / Cell shape / Cell wall biogenesis/degradation / Membrane / Peptidoglycan synthesis / Protease | ||||||
Function / homology | Function and homology information serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / carboxypeptidase activity / cell wall organization / regulation of cell shape / outer membrane-bounded periplasmic space / response to xenobiotic stimulus / protein homodimerization activity ...serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / carboxypeptidase activity / cell wall organization / regulation of cell shape / outer membrane-bounded periplasmic space / response to xenobiotic stimulus / protein homodimerization activity / proteolysis / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.8 Å | ||||||
Authors | Chen, Y. / Zhang, W. / Shi, Q. / Hesek, D. / Lee, M. / Mobashery, S. / Shoichet, B.K. | ||||||
Citation | Journal: J.Am.Chem.Soc. / Year: 2009 Title: Crystal structures of penicillin-binding protein 6 from Escherichia coli. Authors: Chen, Y. / Zhang, W. / Shi, Q. / Hesek, D. / Lee, M. / Mobashery, S. / Shoichet, B.K. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3ita.cif.gz | 285.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3ita.ent.gz | 229.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3ita.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/it/3ita ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/it/3ita | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Refine code: 3
NCS ensembles :
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-Components
#1: Protein | Mass: 38091.301 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Gene: b0839, dacC, JW0823 / Plasmid: PET-24a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: P08506, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase #2: Chemical | ChemComp-AIX / ( | #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | ChemComp-AIC / ( | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.83 Å3/Da / Density % sol: 56.52 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / pH: 4.5 Details: PEG 8000, pH 4.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 292K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.3.1 / Wavelength: 1.11587 |
Detector | Type: ADSC QUANTUM Q315R / Detector: CCD / Date: Apr 10, 2009 / Details: MIRRORS |
Radiation | Monochromator: DOUBLE CRYSTAL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.11587 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.8→50 Å / Num. obs: 148355 / % possible obs: 95 % / Redundancy: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.028 / Net I/σ(I): 19.2 |
Reflection shell | Resolution: 1.8→1.86 Å / Redundancy: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / % possible all: 91.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: APO PBP6 STRUCTURE Resolution: 1.8→35.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 3.092 / SU ML: 0.095 / Isotropic thermal model: isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.129 / ESU R Free: 0.131 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 40.62 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→35.81 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 1.8→1.84 Å / Total num. of bins used: 20
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