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- PDB-2pnn: Crystal Structure of the Ankyrin Repeat Domain of Trpv1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pnn
タイトルCrystal Structure of the Ankyrin Repeat Domain of Trpv1
要素Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1TRPV1
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / trpv1 (TRPV1) / ankyrin repeat domain
機能・相同性
機能・相同性情報


temperature-gated ion channel activity / response to capsazepine / excitatory extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / negative regulation of establishment of blood-brain barrier / sensory perception of mechanical stimulus / peptide secretion / urinary bladder smooth muscle contraction / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of pain / cellular response to temperature stimulus / smooth muscle contraction involved in micturition ...temperature-gated ion channel activity / response to capsazepine / excitatory extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / negative regulation of establishment of blood-brain barrier / sensory perception of mechanical stimulus / peptide secretion / urinary bladder smooth muscle contraction / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of pain / cellular response to temperature stimulus / smooth muscle contraction involved in micturition / TRPチャネル / cellular response to acidic pH / thermoception / fever generation / detection of temperature stimulus involved in thermoception / glutamate secretion / dendritic spine membrane / negative regulation of systemic arterial blood pressure / chloride channel regulator activity / response to pH / monoatomic cation transmembrane transporter activity / cellular response to ATP / response to pain / temperature homeostasis / negative regulation of heart rate / cellular response to alkaloid / behavioral response to pain / diet induced thermogenesis / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / intracellularly gated calcium channel activity / cellular response to cytokine stimulus / negative regulation of mitochondrial membrane potential / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / calcium ion import across plasma membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity / monoatomic cation channel activity / sensory perception of pain / response to organonitrogen compound / phosphatidylinositol binding / monoatomic ion transmembrane transport / cellular response to nerve growth factor stimulus / phosphoprotein binding / calcium ion transmembrane transport / microglial cell activation / calcium channel activity / lipid metabolic process / response to peptide hormone / cellular response to growth factor stimulus / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / calcium ion transport / transmembrane signaling receptor activity / cellular response to heat / cellular response to tumor necrosis factor / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / response to heat / postsynaptic membrane / protein homotetramerization / calmodulin binding / neuron projection / positive regulation of apoptotic process / external side of plasma membrane / neuronal cell body / 樹状突起 / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Ankyrin repeat-containing domain / Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1-4 / Transient receptor potential cation channel subfamily V / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily ...Ankyrin repeat-containing domain / Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1-4 / Transient receptor potential cation channel subfamily V / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ion transport domain / Ion transport protein / Αソレノイド / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / TRPV1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Jin, X. / Gaudet, R.
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2007
タイトル: The Ankyrin Repeats of TRPV1 Bind Multiple Ligands and Modulate Channel Sensitivity.
著者: Lishko, P.V. / Procko, E. / Jin, X. / Phelps, C.B. / Gaudet, R.
履歴
登録2007年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9462
ポリマ－30,4391
非ポリマー5071
水1,27971
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)99.469, 99.469, 106.729
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1 / TRPV1 / TrpV1 / osm-9-like TRP channel 1 / OTRPC1 / Vanilloid receptor 1 / Vanilloid receptor type 1-like / ...TrpV1 / osm-9-like TRP channel 1 / OTRPC1 / Vanilloid receptor 1 / Vanilloid receptor type 1-like / Capsaicin receptor


分子量: 30439.248 Da / 分子数: 1 / 断片: Ankyrin Repeat Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Trpv1, Vr1, Vr1l / プラスミド: PET21A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: O35433
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.14 %
結晶化pH: 5
詳細: 3% PEG 8000, 0.1M SODIUM CITRATE, 5MM ATP, PH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 277K, pH 5.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年4月21日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 13575 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 24.9
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Rsym value: 0.56 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
CrystalClearデータ収集
CrystalClearデータ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 26.929 / SU ML: 0.285 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.657 / ESU R Free: 0.32 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 488 4.8 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.202 9618 93.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.84 Å21.42 Å20 Å2
2--2.84 Å20 Å2
3----4.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1932 0 31 71 2034
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0221996
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7181.9932710
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.125247
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.91324.76786
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.46315354
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5811511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2319
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021460
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2450.21061
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3170.21362
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1580.283
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2430.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2770.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3911.51260
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.70921985
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.0953819
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7874.5725
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.425 38 -
Rwork0.322 644 -
obs--88.8 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.4172-3.90170.78886.4183-1.59424.7196-0.05150.04980.4529-0.00450.15510.5508-1.1717-0.9588-0.10360.47520.23310.00410.24210.14590.282924.09819.7581-14.4728
23.6334-2.1603-0.78675.74460.33841.0153-0.13960.0011-0.1683-0.07610.15990.2955-0.0109-0.0657-0.02020.04960.04810.03930.07090.06740.045839.0221-13.2057-4.7594
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA111 - 23611 - 136
2X-RAY DIFFRACTION2AA237 - 358137 - 258

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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