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万見
- PDB-2nph: Crystal structure of HIV1 protease in situ product complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nph
タイトルCrystal structure of HIV1 protease in situ product complex
要素
  • PROTEASE RETROPEPSIN
  • pentapeptide fragment
  • tetrapeptide fragment
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / anti-parallel beta sheet (逆平行 (生化学))
機能・相同性
機能・相同性情報


integrase activity / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / Uncoating of the HIV Virion / 2-LTR circle formation / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus ...integrase activity / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / Uncoating of the HIV Virion / 2-LTR circle formation / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / Binding and entry of HIV virion / ウイルスのライフサイクル / Assembly Of The HIV Virion / HIV-1 retropepsin / : / retroviral ribonuclease H / Budding and maturation of HIV virion / exoribonuclease H / : / exoribonuclease H activity / protein processing / host multivesicular body / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / viral penetration into host nucleus / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / peptidase activity / viral nucleocapsid / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNAポリメラーゼ / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host gene expression / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / タンパク質分解 / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / 生体膜 / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / リボヌクレアーゼH / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / ジンクフィンガー / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pol polyprotein / Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Hosur, M.V. / Das, A. / Prashar, V.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of HIV-1 protease in situ product complex and observation of a low-barrier hydrogen bond between catalytic aspartates
著者: Das, A. / Prashar, V. / Mahale, S. / Serre, L. / Ferrer, J.-L. / Hosur, M.V.
#1: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2005
タイトル: Observation of a tetrahedral reaction intermediate in HIV-1 protease substrate complex
著者: Kumar, M. / Prashar, V. / Mahale, S. / Hosur, M.V.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Rapid screening for HIV-1 protease inhibitor leads through X-ray diffraction
著者: Pillai, B. / Bhat, S.V. / Kannan, K.K. / Hosur, M.V.
#3: ジャーナル: Proteins / 年: 2001
タイトル: 1.9A X-ray study shows closed flap conformation in crystals of tethered HIV-1 PR
著者: Pillai, B. / Kannan, K.K. / Hosur, M.V.
#4: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2002
タイトル: Effects of remote mutation on the autolysis of HIV-1 PR: X-ray and NMR investigations
著者: Kumar, M. / Kannan, K.K. / Hosur, M.V. / Bhavesh, N.S. / Chatterjee, A. / Mittal, R. / Hosur, R.V.
履歴
登録2006年10月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.52021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEASE RETROPEPSIN
B: PROTEASE RETROPEPSIN
S: tetrapeptide fragment
T: pentapeptide fragment


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6264
ポリマ－22,6264
非ポリマー00
水2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5480 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area9140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.030, 62.030, 81.780
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
詳細The functional dimer is in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 PROTEASE RETROPEPSIN / E.C.3.4.23.16 / HIV-1 PROTEASE


分子量: 10817.782 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Observation of a Low Barrier Hydrogen Bond between catalytic aspartates
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirusレンチウイルス属 / 遺伝子: pol / プラスミド: PET11A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3
参照: UniProt: Q72874, UniProt: P04585*PLUS, HIV-1 retropepsin
#2: タンパク質・ペプチド tetrapeptide fragment


分子量: 466.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質・ペプチド pentapeptide fragment


分子量: 523.537 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.69 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: Ammonium Sulfate precipitant, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.97945 Å
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→32.53 Å / Num. all: 20957 / Num. obs: 20326 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.53 % / Biso Wilson estimate: 39.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 10.16

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345CCD 165データ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.65→32.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 5.895 / SU ML: 0.097 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.127 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 1069 5 %RANDOM
Rwork0.214 ---
all0.216 20957 --
obs0.216 20326 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.426 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.36 Å20.18 Å20 Å2
2--0.36 Å20 Å2
3----0.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→32.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1585 0 0 156 1741
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221611
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5461.9892183
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2075203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.93824.82858
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.52615290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.582158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2260
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021163
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2530.3823
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3310.51113
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2830.7190
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2880.382
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.760.738
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.161.51041
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.94521652
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9413634
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8924.5531
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 79 -
Rwork0.302 1501 -
obs-1580 100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.80831.51432.27141.12091.30231.85690.0014-0.0063-0.0667-0.01130.0283-0.03730.00120.0131-0.0297-0.0561-0.0396-0.0121-0.0027-0.0068-0.0374-11.359519.757727.6314
2000000000000000000000000
310.583811.4536-14.31412.4109-15.74323.3387-0.26950.0426-1.3048-0.28960.207-1.14240.18410.44740.0625-0.0009-0.0007-0.00070.0004-0.0019-0.0018-8.11514.949826.855
4000000000000000000000000
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA1 - 991 - 99
21BB1001 - 10991 - 99
33SC1 - 41 - 4
43TD5 - 91 - 5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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