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万見
- PDB-2iw9: STRUCTURE OF HUMAN THR160-PHOSPHO CDK2-CYCLIN A COMPLEXED WITH A ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iw9
タイトルSTRUCTURE OF HUMAN THR160-PHOSPHO CDK2-CYCLIN A COMPLEXED WITH A BISANILINOPYRIMIDINE INHIBITOR
要素
  • CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2細胞分裂
  • CYCLIN-A2
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / PHOSPHORYLATION (リン酸化) / NUCLEOTIDE-BINDING / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / CELL CYCLE COMPLEX (細胞周期) / KINASE (キナーゼ) / MITOSIS (有糸分裂) / TRANSFERASE (転移酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


Phosphorylation of proteins involved in the G2/M transition by Cyclin A:Cdc2 complexes / cyclin A2-CDK1 complex / cell cycle G1/S phase transition / cellular response to luteinizing hormone stimulus / mitotic cell cycle phase transition / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus / male pronucleus / female pronucleus / cellular response to cocaine ...Phosphorylation of proteins involved in the G2/M transition by Cyclin A:Cdc2 complexes / cyclin A2-CDK1 complex / cell cycle G1/S phase transition / cellular response to luteinizing hormone stimulus / mitotic cell cycle phase transition / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus / male pronucleus / female pronucleus / cellular response to cocaine / response to glucagon / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / positive regulation of DNA biosynthetic process / cochlea development / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / G2期 / cyclin-dependent protein kinase activity / Y染色体 / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X染色体 / PTK6 Regulates Cell Cycle / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / regulation of DNA replication / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / centrosome duplication / Telomere Extension By Telomerase / G0 and Early G1 / Activation of the pre-replicative complex / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / cellular response to nitric oxide / サイクリン依存性キナーゼ / カハール体 / animal organ regeneration / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / condensed chromosome / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / regulation of mitotic cell cycle / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / cyclin binding / post-translational protein modification / meiotic cell cycle / positive regulation of DNA replication / response to organic substance / male germ cell nucleus / cellular response to estradiol stimulus / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / G1/S transition of mitotic cell cycle / potassium ion transport / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / 遺伝的組換え / Orc1 removal from chromatin / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Cyclin D associated events in G1 / G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of fibroblast proliferation / 細胞老化 / Regulation of TP53 Degradation / 核膜 / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Processing of DNA double-strand break ends / cellular response to hypoxia / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / 遺伝子発現の調節 / peptidyl-serine phosphorylation / Ras protein signal transduction / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / transcription regulator complex / DNA複製 / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / エンドソーム / クロマチンリモデリング / 細胞分裂 / protein domain specific binding / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / DNA修復 / protein serine/threonine kinase activity / 中心体 / DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription
類似検索 - 分子機能
Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / サイクリン / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like ...Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / サイクリン / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4SP / MONOTHIOGLYCEROL / Cyclin-A2 / サイクリン依存性キナーゼ2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Pratt, D.J. / Bentley, J. / Jewsbury, P. / Boyle, F.T. / Endicott, J.A. / Noble, M.E.M.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2006
タイトル: Dissecting the Determinants of Cyclin-Dependent Kinase 2 and Cyclin-Dependent Kinase 4 Inhibitor Selectivity.
著者: Pratt, D.J. / Bentley, J. / Jewsbury, P. / Boyle, F.T. / Endicott, J.A. / Noble, M.E.M.
履歴
登録2006年6月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2
B: CYCLIN-A2
C: CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2
D: CYCLIN-A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,49210
ポリマ－128,4234
非ポリマー1,0706
水6,918384
1
C: CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2
D: CYCLIN-A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7465
ポリマ－64,2112
非ポリマー5353
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4340 Å2
ΔGint-29.2 kcal/mol
Surface area22230 Å2
手法PISA
2
A: CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2
B: CYCLIN-A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7465
ポリマ－64,2112
非ポリマー5353
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4140 Å2
ΔGint-27.9 kcal/mol
Surface area22960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.758, 134.100, 148.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114A0 - 298
2114C0 - 298
1124B175 - 432
2124D175 - 432

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2 / 細胞分裂 / CYCLIN DEPENDENT KINASE 2 / P33 PROTEIN KINASE


分子量: 34326.691 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PHOSPHOTHREONINE 160 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: WILD TYPE GENE WAS A GIFT FROM DR D.O.MORGAN / プラスミド: PGEX 6P-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P24941, EC: 2.7.1.37
#2: タンパク質 CYCLIN-A2 / HUMAN CYCLIN A / CYCLIN-A


分子量: 29884.605 Da / 分子数: 2 / Fragment: A3, RESIDUES 174-432 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: MONOTHIOGLYCEROL ADDUCT ON RESIDUE 193 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: FULL LENGTH CYCLIN A WAS A GIFT FROM DR M.DOREE / プラスミド: PET21D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P20248

-
非ポリマー , 4種, 390分子

#3: 化合物 ChemComp-4SP / O6-CYCLOHEXYLMETHOXY-2-(4'-SULPHAMOYLANILINO) PURINE / NU-6102


分子量: 402.471 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H22N6O3S
#4: 化合物 ChemComp-SGM / MONOTHIOGLYCEROL / (2R)-3-メルカプト-1,2-プロパンジオ-ル / 3-Mercaptopropane-1,2-diol


分子量: 108.159 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O2S
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 384 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 89 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, LYS 89 TO THR
配列の詳細GPGS INTRODUCED AT N-TERMINUS BY CLONING. M INTRODUCED AT N-TERMINUS BY CLONING.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.62 %
結晶化pH: 7
詳細: THE DROPLET CONTAINED PROTEIN AT A CONCENTRATION OF 10 MG ML-1 IN 40 MM HEPES PH 7.0 CONTAINING 1 MM DTT, 200 MM NACL, 5% V/V DMSO AND 1MM INHIBITOR. THE RESERVOIR SOLUTION CONTAINED 0.8 M ...詳細: THE DROPLET CONTAINED PROTEIN AT A CONCENTRATION OF 10 MG ML-1 IN 40 MM HEPES PH 7.0 CONTAINING 1 MM DTT, 200 MM NACL, 5% V/V DMSO AND 1MM INHIBITOR. THE RESERVOIR SOLUTION CONTAINED 0.8 M KCL AND 1.2 M (NH4)2SO4 IN 40 MM HEPES PH 7.0 AND 5 MM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→47.1 Å / Num. obs: 97458 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 96.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H1S

1h1s


解像度: 2→100 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 7.88 / SU ML: 0.112 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.174 / ESU R Free: 0.155 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 4861 5 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.212 92560 97.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1 Å20 Å20 Å2
2--1.49 Å20 Å2
3----0.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8640 0 70 384 9094
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0228985
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2941.98512199
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.55451066
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.5423.866388
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.047151587
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6751545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.21391
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.026623
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1950.24226
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.26088
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1750.2457
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1550.260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2620.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.641.55572
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.0128764
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.66633913
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5024.53435
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A2102medium positional0.420.5
12C2102medium positional0.420.5
21B2022medium positional0.280.5
22D2022medium positional0.280.5
11A2102medium thermal0.832
12C2102medium thermal0.832
21B2022medium thermal0.652
22D2022medium thermal0.652
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.283 355
Rwork0.243 6597
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.74850.42-0.71251.3345-0.29381.72420.06430.05970.0008-0.13670.00640.1145-0.0738-0.1446-0.0706-0.27530.0219-0.0327-0.20220.0153-0.15556.75840.56364.311
21.5443-0.28530.59581.867-0.19411.8045-0.045-0.16270.12270.08420.1082-0.052-0.2787-0.0123-0.0632-0.1594-0.00270.0573-0.1972-0.0548-0.157421.91267.30477.507
31.54830.4819-0.83522.0641-0.46191.31730.1651-0.03380.06390.286-0.2618-0.2037-0.27990.40460.09670.0458-0.1345-0.0870.12590.1553-0.08844.61981.05542.627
43.34820.67790.56522.8461-1.07761.90970.13630.2167-0.5541-0.0047-0.3747-0.73070.27590.64180.2384-0.01770.2115-0.01080.1110.10240.089744.99847.80939.075
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 298
2X-RAY DIFFRACTION1A1298
3X-RAY DIFFRACTION2B175 - 432
4X-RAY DIFFRACTION3C0 - 298
5X-RAY DIFFRACTION3C1297
6X-RAY DIFFRACTION4D175 - 432

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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