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- PDB-2hl5: Crystal structure of the C-terminal domain of human EB1 in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hl5
タイトルCrystal structure of the C-terminal domain of human EB1 in complex with the A49M mutant CAP-Gly domain of human Dynactin-1 (p150-Glued)
要素
  • Dynactin-1ダイナクチン
  • Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / microtubule binding (微小管) / dynactin (ダイナクチン) / cytoskeleton associated protein / p150Glued / EB1 / +TIP protein Complex structure
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of neuromuscular junction development / centriolar subdistal appendage / cell cortex region / protein localization to astral microtubule / cortical microtubule cytoskeleton / centriole-centriole cohesion / mitotic spindle astral microtubule end / ventral spinal cord development / microtubule anchoring at centrosome / maintenance of synapse structure ...positive regulation of neuromuscular junction development / centriolar subdistal appendage / cell cortex region / protein localization to astral microtubule / cortical microtubule cytoskeleton / centriole-centriole cohesion / mitotic spindle astral microtubule end / ventral spinal cord development / microtubule anchoring at centrosome / maintenance of synapse structure / melanosome transport / cell tip / protein localization to microtubule / nuclear membrane disassembly / microtubule plus-end / positive regulation of microtubule nucleation / cell projection membrane / XBP1(S) activates chaperone genes / dynein complex / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule plus-end binding / non-motile cilium assembly / microtubule bundle formation / retrograde transport, endosome to Golgi / nuclear migration / protein localization to centrosome / motor behavior / microtubule associated complex / neuromuscular process / 微小管形成中心 / negative regulation of microtubule polymerization / neuromuscular junction development / 細胞結合 / mitotic spindle pole / cytoplasmic microtubule / cell leading edge / 微小管 / establishment of mitotic spindle orientation / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / spindle assembly / spindle midzone / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / COPI-mediated anterograde transport / cytoplasmic microtubule organization / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / regulation of mitotic spindle organization / positive regulation of microtubule polymerization / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / MHC class II antigen presentation / 中心小体 / neuron projection maintenance / tubulin binding / AURKA Activation by TPX2 / ciliary basal body / RHO GTPases Activate Formins / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / tau protein binding / protein localization / spindle / 紡錘体 / 動原体 / 紡錘体 / neuron cellular homeostasis / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / 遊走 / 核膜 / mitotic cell cycle / nervous system development / 細胞皮質 / microtubule binding / 微小管 / molecular adaptor activity / neuron projection / cadherin binding / 細胞分裂 / 神経繊維 / focal adhesion / 中心体 / neuronal cell body / protein kinase binding / ゴルジ体 / RNA binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1430 / Dynein associated protein / Dynein associated protein / CAP Gly-rich-like domain / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / CAP-Gly domain signature. ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1430 / Dynein associated protein / Dynein associated protein / CAP Gly-rich-like domain / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / SH3 type barrels. / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynactin subunit 1 / Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Honnappa, S. / Winkler, F.K. / Steinmetz, M.O.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2006
タイトル: Key interaction modes of dynamic +TIP networks.
著者: Honnappa, S. / Okhrimenko, O. / Jaussi, R. / Jawhari, H. / Jelesarov, I. / Winkler, F.K. / Steinmetz, M.O.
履歴
登録2006年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
C: Dynactin-1
B: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
D: Dynactin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1995
ポリマ－39,1634
非ポリマー351
水2,720151
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.409, 101.304, 40.047
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-147-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Microtubule-associated protein RP/EB family member 1 / APC-binding protein EB1 / End-binding protein 1 / EB1


分子量: 9212.031 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPRE1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15691
#2: タンパク質 Dynactin-1 / ダイナクチン / 150 kDa dynein-associated polypeptide / DP-150 / DAP-150 / p150-glued / p135


分子量: 10369.531 Da / 分子数: 2 / 断片: CAP-Gly domain / Mutation: A49M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DCTN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14203
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.02 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% PEG 3350, 0.1M HEPES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年1月22日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→65.8 Å / Num. all: 26892 / Num. obs: 26892 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 1.93→1.98 Å / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.93→65.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 6.836 / SU ML: 0.104 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.155 / ESU R Free: 0.142 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24185 1349 5 %RANDOM
Rwork0.21078 ---
obs0.21237 25546 98.82 %-
all-25546 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.891 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.15 Å20 Å20 Å2
2---1.72 Å20 Å2
3----0.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→65.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2113 0 1 151 2265
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222150
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2211.9532892
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4085268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.31124.821112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.30915390
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.1421516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2320
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021624
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.2938
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.21464
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.120.2140
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2860.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1740.215
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.03621364
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.85532106
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.0864.5888
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.556784
LS精密化 シェル解像度: 1.93→1.98 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 95 -
Rwork0.245 1853 -
obs--99.19 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.56312.2567-0.32244.74780.39083.5225-0.0494-0.1720.0804-0.11150.0448-0.0197-0.00820.20050.0047-0.17310.1067-0.0016-0.2051-0.0101-0.1508-12.5418.9166-9.3464
22.56220.40440.50736.9105-0.53615.86760.1162-0.107-0.0908-0.15930.0462-0.0280.5814-0.1368-0.1624-0.1451-0.00130.0095-0.19290.0196-0.225-13.3328-2.7865-8.1889
39.2213-0.8947-0.20842.48730.55252.5409-0.1892-0.33510.009-0.00960.08950.0128-0.1040.04280.0997-0.08580.0488-0.0183-0.2485-0.0118-0.1514-13.441823.2424-11.0506
43.647-2.8782.07359.298-2.55095.5868-0.2104-0.07180.32010.21140.0249-0.4308-0.4463-0.06690.1855-0.04680.0759-0.0465-0.1761-0.0444-0.1794-21.282442.6443-12.8158
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA194 - 2506 - 62
2X-RAY DIFFRACTION2CB26 - 10112 - 87
3X-RAY DIFFRACTION3BC194 - 2526 - 64
4X-RAY DIFFRACTION4DD26 - 10112 - 87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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