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- PDB-1nhe: Crystal structure of Lactose synthase complex with UDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nhe
タイトルCrystal structure of Lactose synthase complex with UDP
要素
  • ALPHA-LACTALBUMIN
  • BETA-1,4-GALACTOSYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE ACTIVATOR/TRANSFERASE / lactose synthase (ラクトースシンターゼ) / MAD methods / TRANSFERASE ACTIVATOR-TRANSFERASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / protein galactosylation / Keratan sulfate biosynthesis / Interaction With Cumulus Cells And The Zona Pellucida / Lactose synthesis / N-Glycan antennae elongation / ラクトースシンターゼ / neolactotriaosylceramide beta-1,4-galactosyltransferase / beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase / N-acetyllactosamine synthase ...Lactose synthesis / protein galactosylation / Keratan sulfate biosynthesis / Interaction With Cumulus Cells And The Zona Pellucida / Lactose synthesis / N-Glycan antennae elongation / ラクトースシンターゼ / neolactotriaosylceramide beta-1,4-galactosyltransferase / beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase / N-acetyllactosamine synthase / N-acetyllactosamine synthase activity / positive regulation of circulating fibrinogen levels / beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase activity / UDP-galactosyltransferase activity / Golgi trans cisterna / lactose synthase activity / lactose biosynthetic process / oligosaccharide biosynthetic process / 接着斑 / protein N-linked glycosylation / Neutrophil degranulation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / Golgi cisterna membrane / beta-tubulin binding / alpha-tubulin binding / cytoskeletal protein binding / filopodium / brush border membrane / lipid metabolic process / lysozyme activity / manganese ion binding / basolateral plasma membrane / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / external side of plasma membrane / calcium ion binding / ゴルジ体 / protein-containing complex / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
ラクトアルブミン / Beta-1,4-galactosyltransferase / Galactosyltransferase, N-terminal / N-terminal region of glycosyl transferase group 7 / Galactosyltransferase, C-terminal / N-terminal domain of galactosyltransferase / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Lysozyme - #10 ...ラクトアルブミン / Beta-1,4-galactosyltransferase / Galactosyltransferase, N-terminal / N-terminal region of glycosyl transferase group 7 / Galactosyltransferase, C-terminal / N-terminal domain of galactosyltransferase / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / リゾチーム / Lysozyme-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Beta-1,4-galactosyltransferase 1 / Alpha-lactalbumin
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Ramakrishnan, B. / Qasba, P.K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of lactose synthase reveals a large conformational change in its catalytic component, the beta-1,4-galactosyltransferase
著者: Ramakrishnan, B. / Qasba, P.K.
履歴
登録2002年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2003年1月7日ID: 1J94
改定 1.02003年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-LACTALBUMIN
B: BETA-1,4-GALACTOSYLTRANSFERASE
C: ALPHA-LACTALBUMIN
D: BETA-1,4-GALACTOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,04410
ポリマ－94,7674
非ポリマー1,2776
水5,963331
1
A: ALPHA-LACTALBUMIN
B: BETA-1,4-GALACTOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0225
ポリマ－47,3832
非ポリマー6383
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: ALPHA-LACTALBUMIN
D: BETA-1,4-GALACTOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0225
ポリマ－47,3832
非ポリマー6383
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.171, 99.013, 102.382
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.92, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 ALPHA-LACTALBUMIN / / LACTALBUMIN / ALPHA


分子量: 14015.835 Da / 分子数: 2 / 断片: REGULATORY SUBUNIT OF LACTOSE SYNTHASE / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CHAINS A AND B FORM FIRST, C AND D SECOND LACTOSE SYNTHASE COMPLEX
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PET17A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P29752
#2: タンパク質 BETA-1,4-GALACTOSYLTRANSFERASE / E.C.2.4.1.22, E.C.2.4.1.90, E.C.2.4.1.38 / B4GAL-T1 / BETA4GAL-T1 / BETA-1 / 4-GALTASE 1 / BETA-1 / 4-GALACTOSYLTRANSFERASE 1 / UDP-GALACTOSE: ...B4GAL-T1 / BETA4GAL-T1 / BETA-1 / 4-GALTASE 1 / BETA-1 / 4-GALACTOSYLTRANSFERASE 1 / UDP-GALACTOSE:BETA-N-ACETYLGLUCOSAMINE BETA-1 / 4-GALACTOSYLTRANSFERASE 1


分子量: 33367.461 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 130-402 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CHAINS A AND B FORM FIRST, C AND D SECOND LACTOSE SYNTHASE COMPLEX
由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / プラスミド: PET23A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P08037, ラクトースシンターゼ, N-acetyllactosamine synthase, beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase

-
非ポリマー , 4種, 337分子

#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP / ウリジン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 331 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: Sodium citrate, PEG 4000, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 5.6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
120 mg/mlbeta4Gal-T11drop
210 mg/mlLA1drop
3100 mM1reservoirNaCl
4100 mMsodium citrate1reservoirpH5.6
512.5 %(w/v)PEG40001reservoir
6100 mMUDP-Gal1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.97894, 0.97855,0.96334
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年6月12日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978941
20.978551
30.963341
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 36774 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 50.5 Å2 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 3540 / Rsym value: 0.36 / % possible all: 71
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Num. obs: 37099 / % possible obs: 98 % / Num. measured all: 110000 / Rmerge(I) obs: 0.05

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
直接法モデル構築
CNS1精密化
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→19.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 3686 10 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.197 36774 99.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.3987 Å2 / ksol: 0.304138 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 44.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13.26 Å20 Å26.23 Å2
2--1.54 Å20 Å2
3----14.8 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.39 Å / Luzzati sigma a free: 0.44 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6394 0 78 331 6803
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.98
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.471.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.52
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.22
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.282.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 626 10.3 %
Rwork0.295 5430 -
obs--98.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4UDP_PG.PARUDP_PG.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Num. reflection obs: 33047 / Rfactor Rfree: 0.3 / Rfactor Rwork: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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