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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1i50 | ||||||
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タイトル | RNA POLYMERASE II CRYSTAL FORM II AT 2.8 A RESOLUTION | ||||||
要素 | (DNA-DIRECTED RNA POLYMERASE II ...ポリメラーゼ) x 10 | ||||||
キーワード | TRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / MRNA (伝令RNA) / MULTIPROTEIN COMPLEX (タンパク質複合体) / MOLECULAR MACHINE (分子マシン) / ZINC MOTIFS | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / termination of RNA polymerase II transcription / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / RNA Polymerase I Promoter Escape ...RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / termination of RNA polymerase II transcription / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / RNA Polymerase I Promoter Escape / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Estrogen-dependent gene expression / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA-templated transcription / termination of RNA polymerase III transcription / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Dual incision in TC-NER / RNA polymerase III activity / RNA polymerase I activity / termination of RNA polymerase I transcription / transcription initiation at RNA polymerase III promoter / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / tRNA transcription by RNA polymerase III / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / transcription initiation at RNA polymerase I promoter / transcription elongation by RNA polymerase I / transcription-coupled nucleotide-excision repair / RNA polymerase II activity / DNA修復 / RNA polymerase I complex / transcription by RNA polymerase I / RNA polymerase III complex / transcription by RNA polymerase III / RNA polymerase II, core complex / transcription elongation by RNA polymerase II / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / ペルオキシソーム / ポリメラーゼ / cytoplasmic stress granule / リボソーム生合成 / transcription by RNA polymerase II / nucleic acid binding / protein dimerization activity / mRNA binding / 核小体 / ミトコンドリア / DNA binding / zinc ion binding / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.8 Å | ||||||
データ登録者 | Cramer, P. / Bushnell, D.A. / Kornberg, R.D. | ||||||
引用 | ジャーナル: Science / 年: 2001 タイトル: Structural basis of transcription: RNA polymerase II at 2.8 angstrom resolution. 著者: Cramer, P. / Bushnell, D.A. / Kornberg, R.D. #1: ジャーナル: Science / 年: 2000 タイトル: Architecture of RNA Polymerase II and Implications for the Transcription Mechanism 著者: Cramer, P. / Bushnell, D.A. / Fu, J. / Gnatt, A.L. / Maier-Davis, B. / Thompson, N.E. / Burgess, R.R. / Edwards, A.M. / David, P.R. / Kornberg, R.D. | ||||||
履歴 |
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Remark 650 | HELIX REMOVAL OF THE SECONDARY STRUCTURE WAS REQUESTED BY THE AUTHOR. Secondary structure was ...HELIX REMOVAL OF THE SECONDARY STRUCTURE WAS REQUESTED BY THE AUTHOR. Secondary structure was assigned by visual inspecition, see primary citation. | ||||||
Remark 700 | SHEET REMOVAL OF THE SECONDARY STRUCTURE WAS REQUESTED BY THE AUTHOR. Secondary structure was ...SHEET REMOVAL OF THE SECONDARY STRUCTURE WAS REQUESTED BY THE AUTHOR. Secondary structure was assigned by visual inspecition, see primary citation. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1i50.cif.gz | 718.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1i50.ent.gz | 572.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1i50.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i5/1i50 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i5/1i50 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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-要素
-DNA-DIRECTED RNA POLYMERASE II ... , 10種, 10分子 ABCEFHIJKL
#1: タンパク質 | 分子量: 191821.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: DELTA-RPB4 / 参照: UniProt: P04050, ポリメラーゼ |
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#2: タンパク質 | 分子量: 138937.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: DELTA-RPB4 / 参照: UniProt: P08518, ポリメラーゼ |
#3: タンパク質 | 分子量: 35330.457 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: DELTA-RPB4 / 参照: UniProt: P16370, ポリメラーゼ |
#4: タンパク質 | 分子量: 25117.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: DELTA-RPB4 / 参照: UniProt: P20434, ポリメラーゼ |
#5: タンパク質 | 分子量: 17931.834 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: DELTA-RPB4 / 参照: UniProt: P20435, ポリメラーゼ |
#6: タンパク質 | 分子量: 16525.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: DELTA-RPB4 / 参照: UniProt: P20436, ポリメラーゼ |
#7: タンパク質 | 分子量: 14308.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: DELTA-RPB4 / 参照: UniProt: P27999, ポリメラーゼ |
#8: タンパク質 | 分子量: 8290.732 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: DELTA-RPB4 / 参照: UniProt: P22139, ポリメラーゼ |
#9: タンパク質 | 分子量: 13633.493 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: DELTA-RPB4 / 参照: UniProt: P38902, ポリメラーゼ |
#10: タンパク質 | 分子量: 7729.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: DELTA-RPB4 / 参照: UniProt: P40422, ポリメラーゼ |
-非ポリマー , 3種, 87分子
#11: 化合物 | ChemComp-ZN / #12: 化合物 | ChemComp-MN / | #13: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.07 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 詳細: PEG 6000, AMMONIUMHYDROGENPHOSPHATE, SODIUMDIHYDROGENPHOSPHATE, DIOXANE, DTT, pH 6.00, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 100K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 詳細: Fu, J., (1999) Cell, 98, 799. / pH: 6.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1.291 |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年8月4日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.291 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.8→40 Å / Num. obs: 125251 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.058 |
反射 シェル | 解像度: 2.8→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.344 / % possible all: 96.2 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 40 Å / 冗長度: 3.6 % |
反射 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 2.9 Å / % possible obs: 96.2 % / Num. unique obs: 12023 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.8→40 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
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原子変位パラメータ | Biso mean: 64.5 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.8→40 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor obs: 0.229 | ||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |