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- PDB-1fze: CRYSTAL STRUCTURE OF FRAGMENT DOUBLE-D FROM HUMAN FIBRIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fze
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF FRAGMENT DOUBLE-D FROM HUMAN FIBRIN
要素(FIBRINOGENフィブリノゲン) x 3
キーワードBLOOD COAGULATION (凝固・線溶系) / PLASMA / PLATELET (血小板) / FIBRINOGEN (フィブリノゲン) / FIBRIN (フィブリン)
機能・相同性
機能・相同性情報


platelet maturation / blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / blood coagulation, fibrin clot formation / Α顆粒 / cellular response to leptin stimulus / cellular response to interleukin-6 / MyD88 deficiency (TLR2/4) ...platelet maturation / blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / blood coagulation, fibrin clot formation / Α顆粒 / cellular response to leptin stimulus / cellular response to interleukin-6 / MyD88 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / extracellular matrix structural constituent / plasminogen activation / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of exocytosis / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / protein secretion / protein polymerization / Integrin cell surface interactions / cellular response to interleukin-1 / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of vasoconstriction / fibrinolysis / cell adhesion molecule binding / Integrin signaling / cell-matrix adhesion / platelet alpha granule lumen / positive regulation of protein secretion / Post-translational protein phosphorylation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / 血小板 / response to calcium ion / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / extracellular vesicle / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Platelet degranulation / 細胞皮質 / ER-Phagosome pathway / protein-folding chaperone binding / protein-containing complex assembly / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / 獲得免疫系 / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Amyloid fiber formation / external side of plasma membrane / 小胞体 / signaling receptor binding / 自然免疫系 / シナプス / structural molecule activity / 細胞膜 / 小胞体 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #50 / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #50 / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Few Secondary Structures / イレギュラー / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen beta chain / Fibrinogen gamma chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Everse, S.J. / Spraggon, G. / Veerapandian, L. / Doolittle, R.F.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Conformational changes in fragments D and double-D from human fibrin(ogen) upon binding the peptide ligand Gly-His-Arg-Pro-amide.
著者: Everse, S.J. / Spraggon, G. / Veerapandian, L. / Doolittle, R.F.
履歴
登録1998年12月23日処理サイト: BNL
改定 1.01999年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年8月9日Group: Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FIBRINOGEN
B: FIBRINOGEN
C: FIBRINOGEN
D: FIBRINOGEN
E: FIBRINOGEN
F: FIBRINOGEN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,44616
ポリマ－168,3206
非ポリマー1,12510
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: FIBRINOGEN
B: FIBRINOGEN
C: FIBRINOGEN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,7238
ポリマ－84,1603
非ポリマー5635
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10030 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area30780 Å2
手法PISA, PQS
3
D: FIBRINOGEN
E: FIBRINOGEN
F: FIBRINOGEN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,7238
ポリマ－84,1603
非ポリマー5635
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9900 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area30660 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)108.000, 48.600, 166.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.40, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.000585, 0.108665, -0.994078), (0.064775, -0.991995, -0.108399), (-0.9979, -0.064328, -0.007619)110.49094, 7.93339, 126.29909
2given(-0.024334, 0.064541, -0.997618), (0.012261, -0.997819, -0.064853), (-0.999629, -0.01381, 0.023489)110.45355, 7.17044, 125.51067
3given(-0.042775, -0.026801, -0.998725), (-0.038423, -0.998856, 0.02845), (-0.998346, 0.039591, 0.041697)110.66121, 4.48572, 124.86227

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要素

#1: タンパク質 FIBRINOGEN / フィブリノゲン


分子量: 10244.963 Da / 分子数: 2 / 断片: FRAGMENT D / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: BLOOD血液 / 組織: BLOOD血液 / 参照: UniProt: P02671
#2: タンパク質 FIBRINOGEN / フィブリノゲン


分子量: 37691.992 Da / 分子数: 2 / 断片: FRAGMENT D / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: BLOOD血液 / 組織: BLOOD血液 / 参照: UniProt: P02675
#3: タンパク質 FIBRINOGEN / フィブリノゲン


分子量: 36223.281 Da / 分子数: 2 / 断片: FRAGMENT D / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: BLOOD血液 / 組織: BLOOD血液 / 参照: UniProt: P02679
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 %
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8.0
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1drop
350 mMTris-HCl1reservoir
460 mM1reservoirCaCl2
512 %PEG33501reservoir
62 mMsodium azide1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.1
検出器検出器: CCD / 日付: 1998年2月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→30 Å / Num. obs: 35615 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.6 % / Rmerge(I) obs: 0.145 / Rsym value: 0.104
反射
*PLUS
Num. measured all: 413251

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.843モデル構築
X-PLOR3.843精密化
X-PLOR3.843位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FZA

1fza


解像度: 3→30 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.318 -5 %RANDOM
Rwork0.251 ---
obs0.251 35615 96.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 53.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11139 0 62 0 11201
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINTS
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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