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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1fwy | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF N-ACETYLGLUCOSAMINE 1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE BOUND TO UDP-GLCNAC | ||||||
要素 | UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / acetyltransferase / bifunctional / drug design (医薬品設計) / pyrophosphorylase | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / cell morphogenesis / regulation of cell shape ...glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / cell morphogenesis / regulation of cell shape / magnesium ion binding / identical protein binding / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.3 Å | ||||||
データ登録者 | Brown, K. / Pompeo, F. / Dixon, S. / Mengin-Lecreulx, D. / Cambillau, C. / Bourne, Y. | ||||||
引用 | ジャーナル: EMBO J. / 年: 1999 タイトル: Crystal structure of the bifunctional N-acetylglucosamine 1-phosphate uridyltransferase from Escherichia coli: a paradigm for the related pyrophosphorylase superfamily. 著者: Brown, K. / Pompeo, F. / Dixon, S. / Mengin-Lecreulx, D. / Cambillau, C. / Bourne, Y. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1fwy.cif.gz | 137.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1fwy.ent.gz | 114.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1fwy.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fw/1fwy ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fw/1fwy | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is a trimer either from chain A or B |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 36174.090 Da / 分子数: 2 / 断片: TRUNCATED FORM AFTER R331 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PET-22B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P0ACC7, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase #2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.84 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 詳細: 1.3-1.5 M ammonium sulfate, 0.1 M MES, 4% acetone (v/v), pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.93 |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年3月12日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.93 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 40 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 5.1 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 98.1 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.3→30 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Num. reflection obs: 40231 | ||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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