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万見
- PDB-1elo: ELONGATION FACTOR G WITHOUT NUCLEOTIDE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1elo
タイトルELONGATION FACTOR G WITHOUT NUCLEOTIDE
要素ELONGATION FACTOR GEF-G
キーワードELONGATION FACTOR / RIBOSOMAL TRANSLOCASE / GTP BINDING PROTEIN / HYDROLASE (加水分解酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


translation elongation factor activity / GTPase activity / GTP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Elongation Factor G (Translational Gtpase), domain 3 / Alpha-Beta Plaits - #240 / : / Translation elongation factor EFG/EF2 / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV ...Elongation Factor G (Translational Gtpase), domain 3 / Alpha-Beta Plaits - #240 / : / Translation elongation factor EFG/EF2 / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G C-terminus / Translation factors / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / EF-G domain III/V-like / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Alpha-Beta Plaits / Βバレル / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Aevarsson, A. / Brazhnikov, E. / Garber, M. / Zheltonosova, J. / Chirgadze, Yu. / Al-Karadaghi, S. / Svensson, L.A. / Liljas, A.
引用
ジャーナル: EMBO J / 年: 1994
タイトル: Three-dimensional structure of the ribosomal translocase: elongation factor G from Thermus thermophilus.
著者: A AEvarsson / E Brazhnikov / M Garber / J Zheltonosova / Y Chirgadze / S al-Karadaghi / L A Svensson / A Liljas /
要旨: The crystal structure of Thermus thermophilus elongation factor G without guanine nucleotide was determined to 2.85 A. This GTPase has five domains with overall dimensions of 50 x 60 x 118 A. The GTP ...The crystal structure of Thermus thermophilus elongation factor G without guanine nucleotide was determined to 2.85 A. This GTPase has five domains with overall dimensions of 50 x 60 x 118 A. The GTP binding domain has a core common to other GTPases with a unique subdomain which probably functions as an intrinsic nucleotide exchange factor. Domains I and II are homologous to elongation factor Tu and their arrangement, both with and without GDP, is more similar to elongation factor Tu in complex with a GTP analogue than with GDP. Domains III and V show structural similarities to ribosomal proteins. Domain IV protrudes from the main body of the protein and has an extraordinary topology with a left-handed cross-over connection between two parallel beta-strands.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: The Structure of Elongation Factor G in Complex with Gdp: Conformational Flexibility and Nucleotide Exchange
著者: Al-Karadaghi, S. / Aevarsson, A. / Zheltonosova, J. / Garber, M. / Liljas, A.
#2: ジャーナル: J.Mol.Evol. / 年: 1995
タイトル: Structure-Based Sequence Alignment of Elongation Factors TU and G with Related Gtpases Involved in Translation
著者: Aevarsson, A.
#3: ジャーナル: Curr.Opin.Struct.Biol. / 年: 1995
タイトル: Ribosomal Proteins and Elongation Factors
著者: Liljas, A. / Garber, M.
#4: ジャーナル: Embo J. / 年: 1994
タイトル: The Crystal Structure of Elongation Factor G Complexed with Gdp, at 2.7 A Resolution
著者: Czworkowski, J. / Wang, J. / Steitz, T.A. / Moore, P.B.
履歴
登録1996年3月13日処理サイト: BNL
改定 1.01996年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ELONGATION FACTOR G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,9771
ポリマ－76,9771
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.600, 106.000, 116.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ELONGATION FACTOR G / EF-G / TRANSLOCASE


分子量: 76977.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
株: HB8 / 参照: UniProt: Q5SHN5

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.38 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Casale, E., (1991) J. Mol. Biol., 222, 447. / PH range low: 7 / PH range high: 4.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
20.05 Msuccinate1reservoir
33.3 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射% possible obs: 87 % / Observed criterion σ(I): 3

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
XENGENデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.8→8 Å / σ(F): 0
詳細: PLEASE NOTE THAT THE "EFFECTOR" REGION (RESIDUES 40 - 67) IS INVISIBLE AND DOMAIN III IS DISORDERED AND POORLY VISIBLE IN MAPS. ASSIGNMENT OF SEQUENCE AND THE MODEL OF DOMAIN III IS VERY ...詳細: PLEASE NOTE THAT THE "EFFECTOR" REGION (RESIDUES 40 - 67) IS INVISIBLE AND DOMAIN III IS DISORDERED AND POORLY VISIBLE IN MAPS. ASSIGNMENT OF SEQUENCE AND THE MODEL OF DOMAIN III IS VERY UNCERTAIN (RESIDUES 400 - 475). TEMPERATURE FACTORS HAVE NOT BEEN REFINED AND SOLVENT MOLECULES HAVE NOT BEEN INCLUDED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 -10 %
Rwork0.23 --
obs0.23 18281 -
原子変位パラメータBiso mean: 22.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4957 0 0 0 4957
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.45
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.29
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.23 / Rfactor Rfree: 0.32 / Rfactor Rwork: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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