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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1e3m | ||||||
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タイトル | The crystal structure of E. coli MutS binding to DNA with a G:T mismatch | ||||||
要素 |
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キーワード | DNA BINDING (デオキシリボ核酸) / MISMATCH RECOGNITION | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 adenine/cytosine mispair binding / MutS complex / mismatch repair complex / regulation of DNA recombination / mismatched DNA binding / DNA binding, bending / ATP-dependent DNA damage sensor activity / DNAミスマッチ修復 / ADP binding / damaged DNA binding ...adenine/cytosine mispair binding / MutS complex / mismatch repair complex / regulation of DNA recombination / mismatched DNA binding / DNA binding, bending / ATP-dependent DNA damage sensor activity / DNAミスマッチ修復 / ADP binding / damaged DNA binding / DNA damage response / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ESCHERICHIA COLI (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å | ||||||
データ登録者 | Lamers, M.H. / Perrakis, A. / Enzlin, J.H. / Winterwerp, H.H.K. / De Wind, N. / Sixma, T.K. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2000 タイトル: The Crystal Structure of DNA Mismatch Repair Protein Muts Binding to a G X T Mismatch 著者: Lamers, M.H. / Perrakis, A. / Enzlin, J.H. / Winterwerp, H.H.K. / De Wind, N. / Sixma, T.K. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1e3m.cif.gz | 333.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1e3m.ent.gz | 279.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1e3m.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e3/1e3m ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e3/1e3m | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 90729.859 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-800 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 細胞内の位置: NUCLEUS細胞核 / 遺伝子: MUTS / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P23909 |
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-DNA鎖 , 2種, 2分子 EF
#2: DNA鎖 | 分子量: 9184.905 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: DNA OLIGONUCLEOTIDES, ANNEALED / 由来: (合成) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) |
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#3: DNA鎖 | 分子量: 9279.964 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: DNA OLIGONUCLEOTIDES, ANNEALED / 由来: (合成) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) |
-非ポリマー , 3種, 481分子
#4: 化合物 | ChemComp-ADP / | ||
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#5: 化合物 | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
-詳細
構成要素の詳細 | FUNCTION: THIS PROTEIN IS INVOLVED IN THE REPAIR OF MISMATCHES IN DNA. IT IS POSSIBLE THAT IT CARRY ...FUNCTION: THIS PROTEIN IS INVOLVED IN THE REPAIR OF MISMATCHES |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 % / 解説: MAD DATA WERE COLLECTED IN ESRF BM14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7 詳細: 12-14 % PEG 6000, 150-300 MM NACL, 100 MM HEPES PH 7-8, 10 MM MGCL2, 100-150 MICROM ADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: used microseeding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年2月15日 |
放射 | モノクロメーター: SI111 / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.933 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 109670 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 15.9 |
反射 シェル | 解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.469 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 95.1 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 95.1 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→20 Å / SU B: 7.181 / SU ML: 0.183 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.253 / ESU R Free: 0.209 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
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原子変位パラメータ | Biso mean: 46.62 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / バージョン: 5 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor obs: 0.22891 / Rfactor Rfree: 0.26613 / Rfactor Rwork: 0.22814 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 46.622 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.367 / Rfactor obs: 0.324 |