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- PDB-1czm: DRUG-PROTEIN INTERACTIONS: STRUCTURE OF SULFONAMIDE DRUG COMPLEXE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1czm
タイトルDRUG-PROTEIN INTERACTIONS: STRUCTURE OF SULFONAMIDE DRUG COMPLEXED WITH HUMAN CARBONIC ANHYDRASE I
要素CARBONIC ANHYDRASE I炭酸脱水酵素
キーワードLYASE(OXO-ACID) / PROTEIN-DRUG INTERACTIONS / OXO-ACID LYASE / SULFONAMIDES (スルホンアミド)
機能・相同性
機能・相同性情報


hydro-lyase activity / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / arylesterase activity / Reversible hydration of carbon dioxide / 炭酸脱水酵素 / carbonate dehydratase activity / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen ...hydro-lyase activity / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / arylesterase activity / Reversible hydration of carbon dioxide / 炭酸脱水酵素 / carbonate dehydratase activity / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / one-carbon metabolic process / extracellular exosome / zinc ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
炭酸脱水酵素 / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase ...炭酸脱水酵素 / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-ACTOXYMERCURI-4-AMINOBENZENESULFONAMIDE / : / Carbonic anhydrase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Chakravarty, S. / Kannan, K.K.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Drug-protein interactions. Refined structures of three sulfonamide drug complexes of human carbonic anhydrase I enzyme.
著者: Chakravarty, S. / Kannan, K.K.
#1: ジャーナル: J.Biosci. / 年: 1985
タイトル: Drug Protein Interaction at the Molecular Level: A Study of Sulphonamide Carbonic Anhydrase Complexes
著者: Chakravarty, S. / Yadava, V.S. / Kumar, V. / Kannan, K.K.
#2: ジャーナル: Drug Action at the Molecular Level / 年: 1977
タイトル: Structure and Function of Carbonic Anhydrase: Comparative Studies of Sulphonamide Binding to Human Erythrocyte Carbonic Anhydrases B and C
著者: Kannan, K.K. / Vaara, I. / Notstrand, B. / Lovgren, S. / Borell, A. / Fridborg, K. / Petef, M.
履歴
登録1993年11月28日処理サイト: BNL
改定 1.01994年4月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700SHEET SHEET B1 OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET ...SHEET SHEET B1 OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS *B1A* AND *B1B* ARE DEFINED. STRANDS 5, 6, 7, 8, 9, AND 10 OF B1A ARE IDENTICAL TO STRANDS 2, 3, 4, 5, 6, AND 7 OF B1B, RESPECTIVELY.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CARBONIC ANHYDRASE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2748
ポリマ－28,7751
非ポリマー1,4997
水3,207178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.850, 75.310, 37.760
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 30 / 2: CIS PROLINE - PRO 202
3: THE SULFONAMIDE DRUG MOLECULE 3-ACETOXYMERCURI-4-AMINOBENZENE SULFONAMIDE (AMSULF/AMS) HAS BEEN ASSIGNED THE THREE LETTER CODE AAS IN THE COORDINATE FILE. NO ELECTRON DENSITY OBTAINED FOR THE ...3: THE SULFONAMIDE DRUG MOLECULE 3-ACETOXYMERCURI-4-AMINOBENZENE SULFONAMIDE (AMSULF/AMS) HAS BEEN ASSIGNED THE THREE LETTER CODE AAS IN THE COORDINATE FILE. NO ELECTRON DENSITY OBTAINED FOR THE MERCURIC ACETATE PART OF AMSULF IN THE ACTIVE SITE UNLIKE THE REPORTED CASE OF ISOZYME HCAII-AMSULF COMPLEX (A.E.ERIKSSON, DOCTORAL THESIS, UPSAALA, SWEDEN, 1988).
4: THE DRUG MOLECULE HAS WELL DEFINED ELECTRON DENSITY IN THE ACTIVE SITE OF THE ENZYME. WHEN THE DRUG BINDS TO THE ENZYME, HIS 200 IN THE LOOP REGION UNDERGOES A SIGNIFICANT CHANGE AS COMPARED TO THE NATIVE STRUCTURE.
5: ACTIVE SITE HYDROGEN BONDED SOLVENT NETWORK INVOLVING HIS 67 AND HIS 200 IS POSSIBLY IMPORTANT FOR THE CATALYTIC ACTIVITY AND INHIBITION OF THIS ISOENZYME. SEE ALSO FTNOTE 4.
6: ZINC ZN(II) IS THE CATALYTICALLY ESSENTIALL ZINC ION.
7: RESIDUES HG 266 AND HG 267 ARE THE TWO DISORDERED MERCURY SITES LOCATED NEAR RESIDUE CYS 212 WHICH ALSO SHOWS CONFORMATIONAL DISORDER IN THE (FO-FC) ELECTRON DENSITY MAP.
8: RESIDUES HG 264 AND HG 265 ARE TWO NEW MERCURY SITES NEAR RESIDUES 185-189.
9: ASSIGNMENT OF HG 269 NEAR LEU 147 IS TENTATIVELY BASED ON HEAVY ELECTRON DENSITY APPEARING IN THE (F0-FC) MAP. THE POSSIBILITY OF SOME OTHER IMPURITY GROUP CANNOT BE RULED OUT.

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要素

#1: タンパク質 CARBONIC ANHYDRASE I / 炭酸脱水酵素


分子量: 28774.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00915, 炭酸脱水酵素
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-HG / MERCURY (II) ION / 水銀


分子量: 200.590 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#4: 化合物 ChemComp-AAS / 3-ACTOXYMERCURI-4-AMINOBENZENESULFONAMIDE


分子量: 430.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10HgN2O4S
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE DRUG MOLECULE HAS WELL DEFINED ELECTRON DENSITY IN THE ACTIVE SITE OF THE ENZYME. WHEN THE DRUG ...THE DRUG MOLECULE HAS WELL DEFINED ELECTRON DENSITY IN THE ACTIVE SITE OF THE ENZYME. WHEN THE DRUG BINDS TO THE ENZYME, HIS 200 IN THE LOOP REGION UNDERGOES A SIGNIFICANT CHANGE AS COMPARED TO THE NATIVE STRUCTURE. ACTIVE SITE HYDROGEN BONDED SOLVENT NETWORK INVOLVING HIS 67 AND HIS 200 IS POSSIBLY IMPORTANT FOR THE CATALYTIC ACTIVITY AND INHIBITION OF THIS ISOENZYME.
非ポリマーの詳細ZINC ZN(II) IS THE CATALYTICALLY ESSENTIALL ZINC ION. THE SULFONAMIDE DRUG MOLECULE 3- ...ZINC ZN(II) IS THE CATALYTICALLY ESSENTIALL ZINC ION. THE SULFONAMIDE DRUG MOLECULE 3-ACETOXYMERCURI-4-AMINOBENZENE SULFONAMIDE (AMSULF/AMS) HAS BEEN ASSIGNED THE THREE LETTER CODE AAS IN THE COORDINATE FILE. NO ELECTRON DENSITY OBTAINED FOR THE MERCURIC ACETATE PART OF AMSULF IN THE ACTIVE SITE UNLIKE THE REPORTED CASE OF ISOZYME HCAII-AMSULF COMPLEX (A.E.ERIKSSON, DOCTORAL THESIS, UPSAALA, SWEDEN, 1988).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.14 %
結晶化
*PLUS
手法: unknown

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解析

ソフトウェア名称: タンパク質 / 分類: 精密化
精密化解像度: 2→8 Å
詳細: ALTHOUGH HYDROGEN ATOMS ARE BEING LISTED IN THE COMPLETE FORMULAE OF HET GROUPS, THEY ARE NOT PRESENT IN THE ACTUAL COORDINATE SET. ME2 IS DIVALENT MERCURY. RESIDUE SER 2 AND WATER MOLECULES ...詳細: ALTHOUGH HYDROGEN ATOMS ARE BEING LISTED IN THE COMPLETE FORMULAE OF HET GROUPS, THEY ARE NOT PRESENT IN THE ACTUAL COORDINATE SET. ME2 IS DIVALENT MERCURY. RESIDUE SER 2 AND WATER MOLECULES 399 AND 435 SHOULD BE TREATED WITH CAUTION. RESIDUES HG 266 AND HG 267 ARE THE TWO DISORDERED MERCURY SITES LOCATED NEAR RESIDUE CYS 212 WHICH ALSO SHOWS CONFORMATIONAL DISORDER IN THE (FO-FC) ELECTRON DENSITY MAP. ASSIGNMENT OF HG 269 NEAR LEU 147 IS TENTATIVELY BASED ON HEAVY ELECTRON DENSITY APPEARING IN THE (F0-FC) MAP. THE POSSIBILITY OF SOME OTHER IMPURITY GROUP CANNOT BE RULED OUT.
Rfactor反射数
obs0.186 13169
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2034 0 17 178 2229
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0180.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0370.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0480.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor22
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor19.219.2
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor31.831.8
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.186
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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