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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1c14 | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF E COLI ENOYL REDUCTASE-NAD+-TRICLOSAN COMPLEX | ||||||
要素 | ENOYL REDUCTASE | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / TRICLOSAN (トリクロサン) / FABI (中国の貨幣制度史) / ENOYL REDUCTASE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase activity (NAD(P)H) / NADH binding / biotin biosynthetic process / fatty acid elongation / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / lipid biosynthetic process / catalytic complex / protein homotetramerization / response to antibiotic ...enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase activity (NAD(P)H) / NADH binding / biotin biosynthetic process / fatty acid elongation / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / lipid biosynthetic process / catalytic complex / protein homotetramerization / response to antibiotic / protein-containing complex / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Qiu, X. / Janson, C. / Court, R. / Smyth, M. / Payne, D. / Abdel-Meguid, S. | ||||||
引用 | ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999 タイトル: Molecular basis for triclosan activity involves a flipping loop in the active site. 著者: Qiu, X. / Janson, C.A. / Court, R.I. / Smyth, M.G. / Payne, D.J. / Abdel-Meguid, S.S. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1c14.cif.gz | 115 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1c14.ent.gz | 88.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1c14.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c1/1c14 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c1/1c14 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 27892.926 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P29132, UniProt: P0AEK4*PLUS, enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.65 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: (NH4)2SO4, PEG400, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 300K | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / タイプ: APS / 波長: 1 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1998年1月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→30 Å / Num. all: 112233 / Num. obs: 21505 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 48 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 16 |
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.265 / % possible all: 93 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 112233 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 93 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2→7 Å / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→7 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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