[日本語] English
万見
- EMDB-5582: Cryo-EM structure of HIV-1 capsid assembly -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5582
タイトルCryo-EM structure of HIV-1 capsid assembly
マップデータReal space helical reconstruction of HIV-1 capsid assembly
試料
  • 試料: HIV-1 CA A92E
  • タンパク質・ペプチド: HIV-1 capsid protein
キーワードHIV-1 capsid / core / tubular assembly / hexamer (オリゴマー)
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding via host ESCRT complex / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / virion membrane / structural molecule activity / RNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Gag protein p6 / Gag protein p6 / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein ...Gag protein p6 / Gag protein p6 / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / ジンクフィンガー / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.6 Å
データ登録者Zhao G / Perilla JR / Yufenyuy E / Meng X / Chen B / Ning J / Ahn J / Gronenborn AM / Schulten K / Aiken C / Zhang P
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: Mature HIV-1 capsid structure by cryo-electron microscopy and all-atom molecular dynamics.
著者: Gongpu Zhao / Juan R Perilla / Ernest L Yufenyuy / Xin Meng / Bo Chen / Jiying Ning / Jinwoo Ahn / Angela M Gronenborn / Klaus Schulten / Christopher Aiken / Peijun Zhang /
要旨: Retroviral capsid proteins are conserved structurally but assemble into different morphologies. The mature human immunodeficiency virus-1 (HIV-1) capsid is best described by a 'fullerene cone' model, ...Retroviral capsid proteins are conserved structurally but assemble into different morphologies. The mature human immunodeficiency virus-1 (HIV-1) capsid is best described by a 'fullerene cone' model, in which hexamers of the capsid protein are linked to form a hexagonal surface lattice that is closed by incorporating 12 capsid-protein pentamers. HIV-1 capsid protein contains an amino-terminal domain (NTD) comprising seven α-helices and a β-hairpin, a carboxy-terminal domain (CTD) comprising four α-helices, and a flexible linker with a 310-helix connecting the two structural domains. Structures of the capsid-protein assembly units have been determined by X-ray crystallography; however, structural information regarding the assembled capsid and the contacts between the assembly units is incomplete. Here we report the cryo-electron microscopy structure of a tubular HIV-1 capsid-protein assembly at 8 Å resolution and the three-dimensional structure of a native HIV-1 core by cryo-electron tomography. The structure of the tubular assembly shows, at the three-fold interface, a three-helix bundle with critical hydrophobic interactions. Mutagenesis studies confirm that hydrophobic residues in the centre of the three-helix bundle are crucial for capsid assembly and stability, and for viral infectivity. The cryo-electron-microscopy structures enable modelling by large-scale molecular dynamics simulation, resulting in all-atom models for the hexamer-of-hexamer and pentamer-of-hexamer elements as well as for the entire capsid. Incorporation of pentamers results in closer trimer contacts and induces acute surface curvature. The complete atomic HIV-1 capsid model provides a platform for further studies of capsid function and for targeted pharmacological intervention.
履歴
登録2013年2月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年4月3日-
マップ公開2013年5月29日-
更新2013年7月31日-
現状2013年7月31日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 29
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 29
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 拡大図
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 29
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j34
  • 表面レベル: 29
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j4f
  • 表面レベル: 29
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j34
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j4f
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5582_1.jpg

emd_5582_2.tif

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5582.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.1 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Real space helical reconstruction of HIV-1 capsid assembly
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.09 Å
密度
表面レベル登録者による: 29.0 / ムービー #1: 29
最小 - 最大-25.537425989999999 - 62.554180150000001
平均 (標準偏差)-1.72483826 (±7.58703089)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-332-332-332
サイズ664664664
Spacing664664664
セルA=B=C: 723.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.091.091.09
M x/y/z664664664
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z723.760723.760723.760
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-5029166
NX/NY/NZ106122134
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-332-332-332
NC/NR/NS664664664
D min/max/mean-25.53762.554-1.725

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : HIV-1 CA A92E

全体名称: HIV-1 CA A92E
要素
  • 試料: HIV-1 CA A92E
  • タンパク質・ペプチド: HIV-1 capsid protein

-
超分子 #1000: HIV-1 CA A92E

超分子名称: HIV-1 CA A92E / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: helical assembly of hexamers / Number unique components: 6
分子量実験値: 25 KDa / 理論値: 25 KDa

-
分子 #1: HIV-1 capsid protein

分子名称: HIV-1 capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: CA / 集合状態: hexamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
別称: HIV-1
分子量実験値: 25 KDa / 理論値: 25 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: Rosetta 2 (DE3) / 組換プラスミド: pET21

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

-
試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 1 M NaCl, 50 mM Tris-HCl
グリッド詳細: 200 mesh quantifoil R2/1 copper grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 90 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
手法: With 2.5 uL sample on carbon side, add 3 uL dilution buffer (100 mM NaCl, 50 mM Tris, pH 8.0) to back side. Blot 3-5 seconds from back side.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 58257 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC
温度最低: 80 K / 最高: 85 K / 平均: 82 K
日付2010年12月11日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 27 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

CTF補正詳細: each filament
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 7.247 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 31.13 °
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Frealign
詳細The segments were aligned and reconstructed using Frealign. Twofold symmetry was imposed using IHRSR++.

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2kod

ソフトウェア名称: MDFF
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3j34:
Structure of HIV-1 Capsid Protein by Cryo-EM

PDB-3j4f:
Structure of HIV-1 capsid protein by cryo-EM

-
原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

3h47

ソフトウェア名称: MDFF
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3j34:
Structure of HIV-1 Capsid Protein by Cryo-EM

PDB-3j4f:
Structure of HIV-1 capsid protein by cryo-EM

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る