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- EMDB-35931: cryo-EM structures of Ufd4 in complex with Ubc4-Ub -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35931
タイトルcryo-EM structures of Ufd4 in complex with Ubc4-Ub
マップデータUfd4 without ARM domain in complex with Ubc4 at a resolution of 3.52 Angstrom
試料
  • 複合体: Ufd4 in complex with Ubc4-Ub
    • 複合体: Ufd4
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin fusion degradation protein 4
    • 複合体: Ubc4
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 4
キーワードUfd4 / Ubc4 / Ubc4-Ub / HECT-type E3 ligase / LIGASE (リガーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome regulatory particle binding / Peroxisomal protein import / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / protein K29-linked ubiquitination / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / free ubiquitin chain polymerization / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / HECT-type E3 ubiquitin transferase / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの ...proteasome regulatory particle binding / Peroxisomal protein import / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / protein K29-linked ubiquitination / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / free ubiquitin chain polymerization / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / HECT-type E3 ubiquitin transferase / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ユビキチン結合酵素 / proteasome binding / protein monoubiquitination / ubiquitin conjugating enzyme activity / ubiquitin ligase complex / rescue of stalled ribosome / ubiquitin binding / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / protein-macromolecule adaptor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / nuclear speck / ubiquitin protein ligase binding / ミトコンドリア / ATP binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase HECTD1/TRIP12-like / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 ...E3 ubiquitin-protein ligase HECTD1/TRIP12-like / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / ユビキチン結合酵素 / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 4 / Ubiquitin fusion degradation protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.52 Å
データ登録者Ai HS / Mao JX / Wu XW / Cai HY / Pan M / Liu L
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)22137005, 92253302, 22227810, 22277073, 92253302, 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural Visualization of HECT-E3 Ufd4 accepting and transferring Ubiquitin to Form K29/K48-branched Polyubiquitination on N-degron. bioRxiv,doi: ttps://doi.org/10.1101/2023.05.23.542033
著者: Mao JX / Ai HS / Wu XW / Cai HY / Pan M / Liu L
履歴
登録2023年4月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年4月17日-
マップ公開2024年4月17日-
更新2024年4月17日-
現状2024年4月17日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_35931.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35931.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Ufd4 without ARM domain in complex with Ubc4 at a resolution of 3.52 Angstrom
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.074 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.013
最小 - 最大-0.07266334 - 0.10517782
平均 (標準偏差)0.00008802486 (±0.0016634398)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 274.944 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Ufd4 with ARM domain in complex with Ubc4...

ファイルemd_35931_additional_1.map
注釈Ufd4 with ARM domain in complex with Ubc4 at a resolution of 4.30 Angstrom
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Ufd4 without ARM domain in complex with Ubc4-Ub...

ファイルemd_35931_additional_2.map
注釈Ufd4 without ARM domain in complex with Ubc4-Ub at a resolution of 6.55 Angstrom
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_35931_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_35931_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ufd4 in complex with Ubc4-Ub

全体名称: Ufd4 in complex with Ubc4-Ub
要素
  • 複合体: Ufd4 in complex with Ubc4-Ub
    • 複合体: Ufd4
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin fusion degradation protein 4
    • 複合体: Ubc4
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 4

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超分子 #1: Ufd4 in complex with Ubc4-Ub

超分子名称: Ufd4 in complex with Ubc4-Ub / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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超分子 #2: Ufd4

超分子名称: Ufd4 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1

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超分子 #3: Ubc4

超分子名称: Ubc4 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2

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分子 #1: Ubiquitin fusion degradation protein 4

分子名称: Ubiquitin fusion degradation protein 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 168.026031 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae BY4741 (パン酵母)
配列文字列: MSENNSHNLD EHESHSENSD YMMDTQVEDD YDEDGHVQGE YSYYPDEDED EHMLSSVGSF EADDGEDDDN DYHHEDDSGL LYGYHRTQN GSDEDRNEEE DGLERSHDNN EFGSNPLHLP DILETFAQRL EQRRQTSEGL GQHPVGRTLP EILSMIGGRM E RSAESSAR ...文字列:
MSENNSHNLD EHESHSENSD YMMDTQVEDD YDEDGHVQGE YSYYPDEDED EHMLSSVGSF EADDGEDDDN DYHHEDDSGL LYGYHRTQN GSDEDRNEEE DGLERSHDNN EFGSNPLHLP DILETFAQRL EQRRQTSEGL GQHPVGRTLP EILSMIGGRM E RSAESSAR NERISKLIEN TGNASEDPYI AMESLKELSE NILMMNQMVV DRIIPMETLI GNIAAILSDK ILREELELQM QA CRCMYNL FEVCPESISI AVDEHVIPIL QGKLVEISYI DLAEQVLETV EYISRVHGRD ILKTGQLSIY VQFFDFLTIH AQR KAIAIV SNACSSIRTD DFKTIVEVLP TLKPIFSNAT DQPILTRLVN AMYGICGALH GVDKFETLFS LDLIERIVQL VSIQ DTPLE NKLKCLDILT VLAMSSDVLS RELREKTDIV DMATRSFQHY SKSPNAGLHE TLIYVPNSLL ISISRFIVVL FPPED ERIL SADKYTGNSD RGVISNQEKF DSLVQCLIPI LVEIYTNAAD FDVRRYVLIA LLRVVSCINN STAKAINDQL IKLIGS ILA QKETASNANG TYSSEAGTLL VGGLSLLDLI CKKFSELFFP SIKREGIFDL VKDLSVDFNN IDLKEDGNEN ISLSDEE GD LHSSIEECDE GDEEYDYEFT DMEIPDSVKP KKISIHIFRT LSLAYIKNKG VNLVNRVLSQ MNVEQEAITE ELHQIEGV V SILENPSTPD KTEEDWKGIW SVLKKCIFHE DFDVSGFEFT STGLASSITK RITSSTVSHF ILAKSFLEVF EDCIDRFLE ILQSALTRLE NFSIVDCGLH DGGGVSSLAK EIKIKLVYDG DASKDNIGTD LSSTIVSVHC IASFTSLNEF LRHRMVRMRF LNSLIPNLT SSSTEADREE EENCLDHMRK KNFDFFYDNE KVDMESTVFG VIFNTFVRRN RDLKTLWDDT HTIKFCKSLE G NNRESEAA EEANEGKKLR DFYKKREFAQ VDTGSSADIL TLLDFLHSCG VKSDSFINSK LSAKLARQLD EPLVVASGAL PD WSLFLTR RFPFLFPFDT RMLFLQCTSF GYGRLIQLWK NKSKGSKDLR NDEALQQLGR ITRRKLRISR KTIFATGLKI LSK YGSSPD VLEIEYQEEA GTGLGPTLEF YSVVSKYFAR KSLNMWRCNS YSYRSEMDVD TTDDYITTLL FPEPLNPFSN NEKV IELFG YLGTFVARSL LDNRILDFRF SKVFFELLHR MSTPNVTTVP SDVETCLLMI ELVDPLLAKS LKYIVANKDD NMTLE SLSL TFTVPGNDDI ELIPGGCNKS LNSSNVEEYI HGVIDQILGK GIEKQLKAFI EGFSKVFSYE RMLILFPDEL VDIFGR VEE DWSMATLYTN LNAEHGYTMD SSIIHDFISI ISAFGKHERR LFLQFLTGSP KLPIGGFKSL NPKFTVVLKH AEDGLTA DE YLPSVMTCAN YLKLPKYTSK DIMRSRLCQA IEEGAGAFLL S

UniProtKB: Ubiquitin fusion degradation protein 4

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分子 #2: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 4

分子名称: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ユビキチン結合酵素
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 16.442586 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSSSKRIAKE LSDLERDPPT SSSAGPVGDD LYHWQASIMG PADSPYAGGV FFLSIHFPTD YPFKPPKISF TTKIYHPNIN ANGNICLDI LKDQWSPALT LSKVLLSISS LLTDANPDDP LVPEIAHIYK TDRPKYEATA REWTKKYAV

UniProtKB: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 4

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 43.347 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
詳細: The initial model was generated form Initial Model section on RELION3.1
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.52 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 124116

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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