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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-35302 | |||||||||
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タイトル | Structure of mammalian spectrin-actin junctional complex of membrane skeleton, State II, Global map | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of protein targeting to membrane / pointed-end actin filament capping / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation ...negative regulation of protein targeting to membrane / pointed-end actin filament capping / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / スペクトリン / Clathrin-mediated endocytosis / lens fiber cell development / myofibril assembly / spectrin-associated cytoskeleton / negative regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / cellular response to cytochalasin B / platelet dense tubular network membrane / regulation of transepithelial transport / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / morphogenesis of a polarized epithelium / negative regulation of focal adhesion assembly / postsynaptic actin cytoskeleton / protein localization to adherens junction / cell projection membrane / dense body / Tat protein binding / regulation of filopodium assembly / COP9 signalosome / apical protein localization / actin filament capping / adherens junction assembly / positive regulation of fibroblast migration / regulation of lamellipodium assembly / 密着結合 / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / regulation of norepinephrine uptake / lamellipodium assembly / regulation of synaptic vesicle endocytosis / NuA4 histone acetyltransferase complex / apical junction complex / establishment or maintenance of cell polarity / spectrin binding / cortical cytoskeleton / tropomyosin binding / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / nitric-oxide synthase binding / erythrocyte development / kinesin binding / 刷子縁 / ヘルト萼状シナプス / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / : / positive regulation of blood coagulation / regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / cellular response to cAMP / cellular response to calcium ion / 軸索誘導 / adult locomotory behavior / muscle contraction / 運動性 / マイクロフィラメント / regulation of actin cytoskeleton organization / 接着結合 / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Schaffer collateral - CA1 synapse / structural constituent of cytoskeleton / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / : / ヌクレオソーム / actin filament binding / マイクロフィラメント / lamellipodium / actin binding / regulation of cell shape / cytoplasmic vesicle / protein-containing complex assembly / postsynaptic density / 細胞骨格 / hydrolase activity / regulation of cell cycle / ribonucleoprotein complex / 神経繊維 / signaling receptor binding / focal adhesion / glutamatergic synapse / シナプス / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Sus scrofa (ブタ) / pig (ブタ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Li N / Chen S / Gao N | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2023 タイトル: Structural basis of membrane skeleton organization in red blood cells. 著者: Ningning Li / Siyi Chen / Kui Xu / Meng-Ting He / Meng-Qiu Dong / Qiangfeng Cliff Zhang / Ning Gao / 要旨: The spectrin-based membrane skeleton is a ubiquitous membrane-associated two-dimensional cytoskeleton underneath the lipid membrane of metazoan cells. Mutations of skeleton proteins impair the ...The spectrin-based membrane skeleton is a ubiquitous membrane-associated two-dimensional cytoskeleton underneath the lipid membrane of metazoan cells. Mutations of skeleton proteins impair the mechanical strength and functions of the membrane, leading to several different types of human diseases. Here, we report the cryo-EM structures of the native spectrin-actin junctional complex (from porcine erythrocytes), which is a specialized short F-actin acting as the central organizational unit of the membrane skeleton. While an α-/β-adducin hetero-tetramer binds to the barbed end of F-actin as a flexible cap, tropomodulin and SH3BGRL2 together create an absolute cap at the pointed end. The junctional complex is strengthened by ring-like structures of dematin in the middle actin layers and by patterned periodic interactions with tropomyosin over its entire length. This work serves as a structural framework for understanding the assembly and dynamics of membrane skeleton and offers insights into mechanisms of various ubiquitous F-actin-binding factors in other F-actin systems. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_35302.map.gz | 398.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-35302-v30.xml emd-35302.xml | 24.2 KB 24.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_35302_fsc.xml | 16.9 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_35302.png | 29.7 KB | ||
その他 | emd_35302_half_map_1.map.gz emd_35302_half_map_2.map.gz | 391.5 MB 391.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-35302 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-35302 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8iaiMC 8iahC 8ib2C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_35302.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.37 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_35302_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_35302_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Spectrin-actin junctional complex
+超分子 #1: Spectrin-actin junctional complex
+分子 #1: Adducin 1
+分子 #2: Beta-adducin
+分子 #3: Dematin actin binding protein
+分子 #4: Actin, cytoplasmic 1
+分子 #5: Spectrin beta chain
+分子 #6: Tropomyosin-1.9
+分子 #7: Tropomyosin 3
+分子 #8: Tropomodulin-1
+分子 #9: SH3 domain-binding glutamic acid-rich-like protein
+分子 #10: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 2.0 µm |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 34.4 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |