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- EMDB-33883: Structural basis of human PRPS2 filaments -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33883
タイトルStructural basis of human PRPS2 filaments
マップデータ
試料
  • 複合体: Filament structure of human phosphoribosylpyrophosphate synthetase2.
    • タンパク質・ペプチド: Ribose-phosphate pyrophosphokinase 2
  • リガンド: PHOSPHATE IONリン酸塩
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードphosphoribosylpyrophosphate synthetase / complex / filament / TRANSFERASE (転移酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


AMP biosynthetic process / 5-Phosphoribose 1-diphosphate biosynthesis / ribose phosphate diphosphokinase complex / リボースリン酸ジホスホキナーゼ / ribose phosphate diphosphokinase activity / 5-phosphoribose 1-diphosphate biosynthetic process / pentose-phosphate shunt / purine nucleotide biosynthetic process / nucleobase-containing compound metabolic process / AMP binding ...AMP biosynthetic process / 5-Phosphoribose 1-diphosphate biosynthesis / ribose phosphate diphosphokinase complex / リボースリン酸ジホスホキナーゼ / ribose phosphate diphosphokinase activity / 5-phosphoribose 1-diphosphate biosynthetic process / pentose-phosphate shunt / purine nucleotide biosynthetic process / nucleobase-containing compound metabolic process / AMP binding / animal organ regeneration / ADP binding / GDP binding / kinase activity / carbohydrate binding / リン酸化 / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Phosphoribosyl pyrophosphate synthetase, conserved site / Phosphoribosyl pyrophosphate synthase signature. / Ribose-phosphate pyrophosphokinase, bacterial-type / N-terminal domain of ribose phosphate pyrophosphokinase / Phosphoribosyl synthetase-associated domain / Ribose-phosphate pyrophosphokinase / Ribose-phosphate pyrophosphokinase, N-terminal domain / N-terminal domain of ribose phosphate pyrophosphokinase / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribose-phosphate pyrophosphokinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.08 Å
データ登録者Lu GM / Hu HH / Liu JL
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)No. 2021YFA0804700 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)No. 31771490 中国
引用ジャーナル: Cell Biosci / 年: 2023
タイトル: Structural basis of human PRPS2 filaments.
著者: Guang-Ming Lu / Huan-Huan Hu / Chia-Chun Chang / Jiale Zhong / Xian Zhou / Chen-Jun Guo / Tianyi Zhang / Yi-Lan Li / Boqi Yin / Ji-Long Liu /
要旨: BACKGROUND: PRPP synthase (PRPS) transfers the pyrophosphate groups from ATP to ribose-5-phosphate to produce 5-phosphate ribose-1-pyrophosphate (PRPP), a key intermediate in the biosynthesis of ...BACKGROUND: PRPP synthase (PRPS) transfers the pyrophosphate groups from ATP to ribose-5-phosphate to produce 5-phosphate ribose-1-pyrophosphate (PRPP), a key intermediate in the biosynthesis of several metabolites including nucleotides, dinucleotides and some amino acids. There are three PRPS isoforms encoded in human genome. While human PRPS1 (hPRPS1) and human PRPS2 (hPRPS2) are expressed in most tissues, human PRPS3 (hPRPS3) is exclusively expressed in testis. Although hPRPS1 and hPRPS2 share 95% sequence identity, hPRPS2 has been shown to be less sensitive to allosteric inhibition and specifically upregulated in certain cancers in the translational level. Recent studies demonstrate that PRPS can form a subcellular compartment termed the cytoophidium in multiple organisms across prokaryotes and eukaryotes. Forming filaments and cytoophidia is considered as a distinctive mechanism involving the polymerization of the protein. Previously we solved the filament structures of Escherichia coli PRPS (ecPRPS) using cryo-electron microscopy (cryo-EM) .
RESULTS: Order to investigate the function and molecular mechanism of hPRPS2 polymerization, here we solve the polymer structure of hPRPS2 at 3.08 Å resolution. hPRPS2 hexamers stack into polymers ...RESULTS: Order to investigate the function and molecular mechanism of hPRPS2 polymerization, here we solve the polymer structure of hPRPS2 at 3.08 Å resolution. hPRPS2 hexamers stack into polymers in the conditions with the allosteric/competitive inhibitor ADP. The binding modes of ADP at the canonical allosteric site and at the catalytic active site are clearly determined. A point mutation disrupting the inter-hexamer interaction prevents hPRPS2 polymerization and results in significantly reduced catalytic activity.
CONCLUSION: Findings suggest that the regulation of hPRPS2 polymer is distinct from ecPRPS polymer and provide new insights to the regulation of hPRPS2 with structural basis.
履歴
登録2022年7月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月2日-
マップ公開2023年8月2日-
更新2023年9月20日-
現状2023年9月20日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33883.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33883.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.05
最小 - 最大-0.15039216 - 0.23205559
平均 (標準偏差)0.00020716658 (±0.011308424)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 271.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_33883_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_33883_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_33883_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Filament structure of human phosphoribosylpyrophosphate synthetase2.

全体名称: Filament structure of human phosphoribosylpyrophosphate synthetase2.
要素
  • 複合体: Filament structure of human phosphoribosylpyrophosphate synthetase2.
    • タンパク質・ペプチド: Ribose-phosphate pyrophosphokinase 2
  • リガンド: PHOSPHATE IONリン酸塩
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Filament structure of human phosphoribosylpyrophosphate synthetase2.

超分子名称: Filament structure of human phosphoribosylpyrophosphate synthetase2.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Ribose-phosphate pyrophosphokinase 2

分子名称: Ribose-phosphate pyrophosphokinase 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: リボースリン酸ジホスホキナーゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.640969 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MPNIVLFSGS SHQDLSQRVA DRLGLELGKV VTKKFSNQET SVEIGESVRG EDVYIIQSGC GEINDNLMEL LIMINACKIA SSSRVTAVI PCFPYARQDK KDKSRAPISA KLVANMLSVA GADHIITMDL HASQIQGFFD IPVDNLYAEP AVLQWIRENI A EWKNCIIV ...文字列:
MPNIVLFSGS SHQDLSQRVA DRLGLELGKV VTKKFSNQET SVEIGESVRG EDVYIIQSGC GEINDNLMEL LIMINACKIA SSSRVTAVI PCFPYARQDK KDKSRAPISA KLVANMLSVA GADHIITMDL HASQIQGFFD IPVDNLYAEP AVLQWIRENI A EWKNCIIV SPDAGGAKRV TSIADRLNVE FALIHKERKK ANEVDRMVLV GDVKDRVAIL VDDMADTCGT ICHAADKLLS AG ATKVYAI LTHGIFSGPA ISRINNAAFE AVVVTNTIPQ EDKMKHCTKI QVIDISMILA EAIRRTHNGE SVSYLFSHVP LHH HHHH

UniProtKB: Ribose-phosphate pyrophosphokinase 2

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分子 #2: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 12 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaCl塩化ナトリウムsodium chloride塩化ナトリウム
2.0 mMADPアデノシン二リン酸
10.0 mMMgCl2Magnesium chloride
25.0 mMTris-HClトリスヒドロキシメチルアミノメタンTrimethylol aminomethane hydrochloride
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / 支持フィルム - 材質: GOLD
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 22500
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2403 / 平均露光時間: 4.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 681672
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 3次元分類クラス数: 8
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.08 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 140303
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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