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万見
- EMDB-29014: Engineered human dynein motor domain in the microtubule-unbound s... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-29014
タイトルEngineered human dynein motor domain in the microtubule-unbound state with LIS1 complex in the buffer containing ATP-Vi (local refined on AAA3-AAA5 and LIS1)
マップデータUnsharpened map of engineered human dynein motor domain in microtubule-unbound state with LIS1 complex in buffer containing ATP-Vi (local refined on AAA3-AAA5 and LIS1 region)
試料
  • 複合体: Engineered human dynein motor domain in microtubule-unbound state with LIS1 complex in the buffer containing ATP-Vi
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Serine--tRNA ligase
    • タンパク質・ペプチド: Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta,Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta,human LIS1 protein with a SNAP tag
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードDynein (ダイニン) / motor domain (機関 (機械)) / microtubule-unbound / MOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / LIS1
機能・相同性
機能・相同性情報


corpus callosum morphogenesis / establishment of planar polarity of embryonic epithelium / microtubule cytoskeleton organization involved in establishment of planar polarity / ameboidal-type cell migration / interneuron migration / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase complex / maintenance of centrosome location / microtubule sliding / selenocysteine biosynthetic process / platelet activating factor metabolic process ...corpus callosum morphogenesis / establishment of planar polarity of embryonic epithelium / microtubule cytoskeleton organization involved in establishment of planar polarity / ameboidal-type cell migration / interneuron migration / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase complex / maintenance of centrosome location / microtubule sliding / selenocysteine biosynthetic process / platelet activating factor metabolic process / radial glia-guided pyramidal neuron migration / microtubule organizing center organization / セリンtRNAリガーゼ / serine-tRNA ligase activity / seryl-tRNA aminoacylation / cerebral cortex neuron differentiation / positive regulation of intracellular transport / central region of growth cone / acrosome assembly / positive regulation of embryonic development / reelin-mediated signaling pathway / regulation of metaphase plate congression / establishment of centrosome localization / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / cortical microtubule organization / establishment of spindle localization / astral microtubule / positive regulation of spindle assembly / layer formation in cerebral cortex / nuclear membrane disassembly / auditory receptor cell development / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / vesicle transport along microtubule / stem cell division / stereocilium / myeloid leukocyte migration / dynein complex / P-body assembly / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / negative regulation of JNK cascade / microtubule plus-end binding / minus-end-directed microtubule motor activity / retrograde axonal transport / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / brain morphogenesis / 繊毛 / nuclear migration / osteoclast development / microtubule associated complex / kinesin complex / dynein intermediate chain binding / dynein complex binding / cochlea development / transmission of nerve impulse / cytoplasmic microtubule / cell leading edge / germ cell development / establishment of mitotic spindle orientation / dynactin binding / phospholipase binding / neuromuscular process controlling balance / neuroblast proliferation / protein secretion / positive regulation of axon extension / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / microtubule-based process / COPI-mediated anterograde transport / regulation of microtubule cytoskeleton organization / stress granule assembly / lipid catabolic process / cytoplasmic microtubule organization / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / axon cytoplasm / regulation of mitotic spindle organization / JNK cascade / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / MHC class II antigen presentation / positive regulation of mitotic cell cycle / AURKA Activation by TPX2 / adult locomotory behavior / mitotic spindle organization / filopodium / RHO GTPases Activate Formins / hippocampus development / phosphoprotein binding / neuron migration / Schaffer collateral - CA1 synapse / modulation of chemical synaptic transmission / cerebral cortex development / 動原体 / microtubule cytoskeleton organization / Aggrephagy
類似検索 - 分子機能
Dynein regulator LIS1 / LIS1, N-terminal / LisH / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal / Seryl-tRNA synthetase N-terminal domain / Serine-tRNA ligase, type1 / Serine-tRNA ligase catalytic core domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal domain superfamily / Class I and II aminoacyl-tRNA synthetase, tRNA-binding arm / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain ...Dynein regulator LIS1 / LIS1, N-terminal / LisH / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal / Seryl-tRNA synthetase N-terminal domain / Serine-tRNA ligase, type1 / Serine-tRNA ligase catalytic core domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal domain superfamily / Class I and II aminoacyl-tRNA synthetase, tRNA-binding arm / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / Lissencephaly type-1-like homology motif / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta / Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / Serine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Ton W / Wang Y / Chai P
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM139483 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM142959 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)S10OD023603 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Microtubule-binding-induced allostery triggers LIS1 dissociation from dynein prior to cargo transport.
著者: William D Ton / Yue Wang / Pengxin Chai / Cisloynny Beauchamp-Perez / Nicholas T Flint / Lindsay G Lammers / Hao Xiong / Kai Zhang / Steven M Markus /
要旨: The lissencephaly-related protein LIS1 is a critical regulator of cytoplasmic dynein that governs motor function and intracellular localization (for example, to microtubule plus-ends). Although LIS1 ...The lissencephaly-related protein LIS1 is a critical regulator of cytoplasmic dynein that governs motor function and intracellular localization (for example, to microtubule plus-ends). Although LIS1 binding is required for dynein activity, its unbinding prior to initiation of cargo transport is equally important, since preventing dissociation leads to dynein dysfunction. To understand whether and how dynein-LIS1 binding is modulated, we engineered dynein mutants locked in a microtubule-bound (MT-B) or microtubule-unbound (MT-U) state. Whereas the MT-B mutant exhibits low LIS1 affinity, the MT-U mutant binds LIS1 with high affinity, and as a consequence remains almost irreversibly associated with microtubule plus-ends. We find that a monomeric motor domain is sufficient to exhibit these opposing LIS1 affinities, and that this is evolutionarily conserved between yeast and humans. Three cryo-EM structures of human dynein with and without LIS1 reveal microtubule-binding induced conformational changes responsible for this regulation. Our work reveals key biochemical and structural insight into LIS1-mediated dynein activation.
履歴
登録2022年12月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年6月21日-
マップ公開2023年6月21日-
更新2023年11月15日-
現状2023年11月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_29014.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_29014.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Unsharpened map of engineered human dynein motor domain in microtubule-unbound state with LIS1 complex in buffer containing ATP-Vi (local refined on AAA3-AAA5 and LIS1 region)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.149 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-0.50581324 - 1.1052208
平均 (標準偏差)-0.0002358953 (±0.026874704)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 413.64 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_29014_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A of engineered human dynein motor...

ファイルemd_29014_half_map_1.map
注釈Half map A of engineered human dynein motor domain in microtubule-unbound state with LIS1 complex in buffer containing ATP-Vi (local refined on AAA3-AAA5 and LIS1 region)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B of engineered human dynein motor...

ファイルemd_29014_half_map_2.map
注釈Half map B of engineered human dynein motor domain in microtubule-unbound state with LIS1 complex in buffer containing ATP-Vi (local refined on AAA3-AAA5 and LIS1 region)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Engineered human dynein motor domain in microtubule-unbound state...

全体名称: Engineered human dynein motor domain in microtubule-unbound state with LIS1 complex in the buffer containing ATP-Vi
要素
  • 複合体: Engineered human dynein motor domain in microtubule-unbound state with LIS1 complex in the buffer containing ATP-Vi
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Serine--tRNA ligase
    • タンパク質・ペプチド: Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta,Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta,human LIS1 protein with a SNAP tag
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Engineered human dynein motor domain in microtubule-unbound state...

超分子名称: Engineered human dynein motor domain in microtubule-unbound state with LIS1 complex in the buffer containing ATP-Vi
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 490 KDa

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分子 #1: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Serine--tRNA ligase

分子名称: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Serine--tRNA ligase
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: residues 1458-3277 of dynein followed by residues 30-96 of serine-tRNA ligase, followed by residues 3412-4646 of dynein
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: セリンtRNAリガーゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 357.459125 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GSALEEFLKQ IREVWNTYEL DLVNYQNKCR LIRGWDDLFN KVKEHINSVS AMKLSPYYKV FEEDALSWED KLNRIMALFD VWIDVQRRW VYLEGIFTGS ADIKHLLPVE TQRFQSISTE FLALMKKVSK SPLVMDVLNI QGVQRSLERL ADLLGKIQKA L GEYLERER ...文字列:
GSALEEFLKQ IREVWNTYEL DLVNYQNKCR LIRGWDDLFN KVKEHINSVS AMKLSPYYKV FEEDALSWED KLNRIMALFD VWIDVQRRW VYLEGIFTGS ADIKHLLPVE TQRFQSISTE FLALMKKVSK SPLVMDVLNI QGVQRSLERL ADLLGKIQKA L GEYLERER SSFPRFYFVG DEDLLEIIGN SKNVAKLQKH FKKMFAGVSS IILNEDNSVV LGISSREGEE VMFKTPVSIT EH PKINEWL TLVEKEMRVT LAKLLAESVT EVEIFGKATS IDPNTYITWI DKYQAQLVVL SAQIAWSENV ETALSSMGGG GDA APLHSV LSNVEVTLNV LADSVLMEQP PLRRRKLEHL ITELVHQRDV TRSLIKSKID NAKSFEWLSQ MRFYFDPKQT DVLQ QLSIQ MANAKFNYGF EYLGVQDKLV QTPLTDRCYL TMTQALEARL GGSPFGPAGT GKTESVKALG HQLGRFVLVF NCDET FDFQ AMGRIFVGLC QVGAWGCFDE FNRLEERMLS AVSQQVQCIQ EALREHSNPN YDKTSAPITC ELLNKQVKVS PDMAIF ITM NPGYAGRSNL PDNLKKLFRS LAMTKPDRQL IAQVMLYSQG FRTAEVLANK IVPFFKLCDE QLSSQSHYDF GLRALKS VL VSAGNVKRER IQKIKREKEE RGEAVDEGEI AENLPEQEIL IQSVCETMVP KLVAEDIPLL FSLLSDVFPG VQYHRGEM T ALREELKKVC QEMYLTYGDG EEVGGMWVEK VLQLYQITQI NHGLMMVGPS GSGKSMAWRV LLKALERLEG VEGVAHIID PKAISKDHLY GTLDPNTREW TDGLFTHVLR KIIDSVRGEL QKRQWIVFDG DVDPEWVENL NSVLDDNKLL TLPNGERLSL PPNVRIMFE VQDLKYATLA TVSRCGMVWF SEDVLSTDMI FNNFLARLRS IPLDEGEDEA QRRRKGKEDE GEEAASPMLQ I QRDAATIM QPYFTSNGLV TKALEHAFQL EHIMDLTRLR CLGSLFSMLH QACRNVAQYN ANHPDFPMQI EQLERYIQRY LV YAILWSL SGDSRLKMRA ELGEYIRRIT TVPLPTAPNI PIIDYEVSIS GEWSPWQAKV PQIEVETHKV AAPDVVVPTL DTV RHEALL YTWLAEHKPL VLCGPPGSGK TMTLFSALRA LPDMEVVGLN FSSATTPELL LKTFDHYCEY RRTPNGVVLA PVQL GKWLV LFCDEINLPD MDKYGTQRVI SFIRQMVEHG GFYRTSDQTW VKLERIQFVG ACNPPTDPGR KPLSHRFLRH VPVVY VDYP GPASLTQIYG TFNRAMLRLI PSLRTYAEPL TAAMVEFYTM SQERFTQDTQ PHYIYSPREM TRWVRGIFEA LRPLET LPV EGLIRIWAHE ALRLFQDRLV EDEERRWTDE NIDTVALKHF PNIDREKAMS RPILYSNWLS KDYIPVDQEE LRDYVKA RL KVFYEEELDV PLVLFNEVLD HVLRIDRIFR QPQGHLLLIG VSGAGKTTLS RFVAWMNGLS VYQIKVHRKY TGEDFDED L RTVLRRSGCK NEKIAFIMDE SNVLDSGFLE RMNTLLANGE VPGLFEGDEY ATLMTQCKEG AQKEGLMLDS HEELYKWFT SQVIRNLHVV FTMNPSSEGL KDRAATSPAL FNRCVLNWFG DWSTEALYQV GKEFTSKMDL EKPNYIVPDY MPVVYDKLPQ PPSHREAIV NSCVFVHQTL HQANARLAKR GGRTMAITPR HYLDFINHYA NLFHEKRSEL EEQQMHLNVG LRKIKETVDQ V EELRRDLR IKSQELEVKN AAANDKLKKM VKDQQEAEKK KVMSQEIQEQ LHKQQEVIAD KQMSLLALDQ EVQELKKRLQ EV QTERNQV AKRVPKAPPE EKEALIARGR ALGEEAKRLE EALREKEAQL EALRNELQKL EDDAKDNQQK ANEVEQMIRD LEA SIARYK EEYAVLISEA QAIKADLAAV EAKVNRSTAL LKSLSAERER WEKTSETFKN QMSTIAGDCL LSAAFIAYAG YFDQ QMRQN LFTTWSHHLQ QANIQFRTDI ARTEYLSNAD ERLRWQASSL PADDLCTENA IMLKRFNRYP LIIDPSGQAT EFIMN EYKD RKITRTSFLD DAFRKNLESA LRFGNPLLVQ DVESYDPVLN PVLNREVRRT GGRVLITLGD QDIDLSPSFV IFLSTR DPT VEFPPDLCSR VTFVNFTVTR SSLQSQCLNE VLKAERPDVD EKRSDLLKLQ GEFQLRLRQL EKSLLQALNE VKGRILD DD TIITTLENLK REAAEVTRKV EETDIVMQEV ETVSQQYLPL STACSSIYFT MESLKQIHFL YQYSLQFFLD IYHNVLYE N PNLKGVTDHT QRLSIITKDL FQVAFNRVAR GMLHQDHITF AMLLARIKLK GTVGEPTYDA EFQHFLRGNE IVLSAGSTP RIQGLTVEQA EAVVRLSCLP AFKDLIAKVQ ADEQFGIWLD SSSPEQTVPY LWSEETPATP IGQAIHRLLL IQAFRPDRLL AMAHMFVST NLGESFMSIM EQPLDLTHIV GTEVKPNTPV LMCSVPGYDA SGHVEDLAAE QNTQITSIAI GSAEGFNQAD K AINTAVKS GRWVMLKNVH LAPGWLMQLE KKLHSLQPHA CFRLFLTMEI NPKVPVNLLR AGRIFVFEPP PGVKANMLRT FS SIPVSRI CKSPNERARL YFLLAWFHAI IQERLRYAPL GWSKKYEFGE SDLRSACDTV DTWLDDTAKG RQNISPDKIP WSA LKTLMA QSIYGGRVDN EFDQRLLNTF LERLFTTRSF DSEFKLACKV DGHKDIQMPD GIRREEFVQW VELLPDTQTP SWLG LPNNA ERVLLTTQGV DMISKMLKMQ MLEDEDDLAY AETEKKTRTD STSDGRPAWM RTLHTTASNW LHLIPQTLSH LKRTV ENIK DPLFRFFERE VKMGAKLLQD VRQDLADVVQ VCEGKKKQTN YLRTLINELV KGILPRSWSH YTVPAGMTVI QWVSDF SER IKQLQNISLA AASGGAKELK NIHVCLGGLF VPEAYITATR QYVAQANSWS LEELCLEVNV TTSQGATLDA CSFGVTG LK LQGATCNNNK LSLSNAISTA LPLTQLRWVK QTNTEKKASV VTLPVYLNFT RADLIFTVDF EIATKEDPRS FYERGVAV L CTEEF

UniProtKB: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1, Serine--tRNA ligase, Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1

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分子 #2: Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta,Platel...

分子名称: Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta,Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta,human LIS1 protein with a SNAP tag
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: SNAP tag present on C-terminus,SNAP tag present on C-terminus
コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 66.423547 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GSVLSQRQRD ELNRAIADYL RSNGYEEAYS VFKKEAELDV NEELDKKYAG LLEKKWTSVI RLQKKVMELE SKLNEAKEEF TSGGPLGQK RDPKEWIPRP PEKYALSGHR SPVTRVIFHP VFSVMVSASE DATIKVWDYE TGDFERTLKG HTDSVQDISF D HSGKLLAS ...文字列:
GSVLSQRQRD ELNRAIADYL RSNGYEEAYS VFKKEAELDV NEELDKKYAG LLEKKWTSVI RLQKKVMELE SKLNEAKEEF TSGGPLGQK RDPKEWIPRP PEKYALSGHR SPVTRVIFHP VFSVMVSASE DATIKVWDYE TGDFERTLKG HTDSVQDISF D HSGKLLAS CSADMTIKLW DFQGFECIRT MHGHDHNVSS VAIMPNGDHI VSASRDKTIK MWEVQTGYCV KTFTGHREWV RM VRPNQDG TLIASCSNDQ TVRVWVVATK ECKAELREHE HVVECISWAP ESSYSSISEA TGSETKKSGK PGPFLLSGSR DKT IKMWDV STGMCLMTLV GHDNWVRGVL FHSGGKFILS CADDKTLRVW DYKNKRCMKT LNAHEHFVTS LDFHKTAPYV VTGS VDQTV KVWECRGAGA GADKDCEMKR TTLDSPLGKL ELSGCEQGLH RIIFLGKGTS AADAVEVPAP AAVLGGPEPL MQATA WLNA YFHQPEAIEE FPVPALHHPV FQQESFTRQV LWKLLKVVKF GEVISYSHLA ALAGNPAATA AVKTALSGNP VPILIP CHR VVQGDLDVGG YEGGLAVKEW LLAHEGHRLG KPGLG

UniProtKB: Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 50 mM Tris pH 7.4, 150 mM potassium acetate, 2 mM magnesium acetate, 1 mM EGTA, 1 mM DTT, and 0.1 mM Mg-ATP
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 1 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.2 µm / 倍率（補正後）: 105000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Ab-initio model was generated in cryoSPARC.
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3)
最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3) / 使用した粒子像数: 53572
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8fdu:
Engineered human dynein motor domain in the microtubule-unbound state with LIS1 complex in the buffer containing ATP-Vi (local refined on AAA3-AAA5 and LIS1)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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