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- EMDB-17583: CHAPSO treated partial catalytic component (comprising only AnfD ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17583
タイトルCHAPSO treated partial catalytic component (comprising only AnfD & AnfK, lacking AnfG and FeFeco) of iron nitrogenase from Rhodobacter capsulatus
マップデータCore complex of Fe-nitrogenase comprising only AnfD and AnfK.
試料
  • 複合体: CHAPSO treated partial catalytic component (comprising only AnfD & AnfK, lacking AnfG and FeFeco) of iron nitrogenase from Rhodobacter capsulatus
    • タンパク質・ペプチド: Nitrogenase protein alpha chainニトロゲナーゼ
    • タンパク質・ペプチド: Nitrogenase iron-iron protein, beta subunit
  • リガンド: FE(8)-S(7) CLUSTER
キーワードnitrogen fixation (窒素固定) / Fe nitrogenase / OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


ニトロゲナーゼ / carbonyl sulfide nitrogenase activity / nitrogenase activity / 窒素固定 / iron-sulfur cluster binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Nitrogenase iron-iron protein, alpha chain / Nitrogenase iron-iron, beta subunit / Nitrogenase alpha chain / Nitrogenase component 1, alpha chain / Nitrogenase component 1, conserved site / Nitrogenases component 1 alpha and beta subunits signature 2. / Nitrogenases component 1 alpha and beta subunits signature 1. / Nitrogenase/oxidoreductase, component 1 / Nitrogenase component 1 type Oxidoreductase
類似検索 - ドメイン・相同性
Nitrogenase protein alpha chain / Nitrogenase iron-iron protein, beta subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodobacter capsulatus SB 1003 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Schmidt FV / Schulz L / Zarzycki J / Prinz S / Erb TJ / Rebelein JG
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
German Research Foundation (DFG)446841743 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structural insights into the iron nitrogenase complex.
著者: Frederik V Schmidt / Luca Schulz / Jan Zarzycki / Simone Prinz / Niels N Oehlmann / Tobias J Erb / Johannes G Rebelein /
要旨: Nitrogenases are best known for catalyzing the reduction of dinitrogen to ammonia at a complex metallic cofactor. Recently, nitrogenases were shown to reduce carbon dioxide (CO) and carbon monoxide ...Nitrogenases are best known for catalyzing the reduction of dinitrogen to ammonia at a complex metallic cofactor. Recently, nitrogenases were shown to reduce carbon dioxide (CO) and carbon monoxide to hydrocarbons, offering a pathway to recycle carbon waste into hydrocarbon products. Among the three nitrogenase isozymes, the iron nitrogenase has the highest wild-type activity for the reduction of CO, but the molecular architecture facilitating these activities has remained unknown. Here, we report a 2.35-Å cryogenic electron microscopy structure of the ADP·AlF-stabilized iron nitrogenase complex from Rhodobacter capsulatus, revealing an [FeSC-(R)-homocitrate] cluster in the active site. The enzyme complex suggests that the iron nitrogenase G subunit is involved in cluster stabilization and substrate channeling and confers specificity between nitrogenase reductase and catalytic component proteins. Moreover, the structure highlights a different interface between the two catalytic halves of the iron and the molybdenum nitrogenase, potentially influencing the intrasubunit 'communication' and thus the nitrogenase mechanism.
履歴
登録2023年6月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年10月4日-
マップ公開2023年10月4日-
更新2024年1月31日-
現状2024年1月31日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17583.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17583.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 129.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Core complex of Fe-nitrogenase comprising only AnfD and AnfK.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.837 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-1.9182928 - 2.764598
平均 (標準偏差)-0.00071017485 (±0.06819372)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ324324324
Spacing324324324
セルA=B=C: 271.18802 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half-map A

ファイルemd_17583_half_map_1.map
注釈half-map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half-map B

ファイルemd_17583_half_map_2.map
注釈half-map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CHAPSO treated partial catalytic component (comprising only AnfD ...

全体名称: CHAPSO treated partial catalytic component (comprising only AnfD & AnfK, lacking AnfG and FeFeco) of iron nitrogenase from Rhodobacter capsulatus
要素
  • 複合体: CHAPSO treated partial catalytic component (comprising only AnfD & AnfK, lacking AnfG and FeFeco) of iron nitrogenase from Rhodobacter capsulatus
    • タンパク質・ペプチド: Nitrogenase protein alpha chainニトロゲナーゼ
    • タンパク質・ペプチド: Nitrogenase iron-iron protein, beta subunit
  • リガンド: FE(8)-S(7) CLUSTER

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超分子 #1: CHAPSO treated partial catalytic component (comprising only AnfD ...

超分子名称: CHAPSO treated partial catalytic component (comprising only AnfD & AnfK, lacking AnfG and FeFeco) of iron nitrogenase from Rhodobacter capsulatus
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Rhodobacter capsulatus SB 1003 (バクテリア)

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分子 #1: Nitrogenase protein alpha chain

分子名称: Nitrogenase protein alpha chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rhodobacter capsulatus SB 1003 (バクテリア)
分子量理論値: 60.221117 KDa
組換発現生物種: Rhodobacter capsulatus SB 1003 (バクテリア)
配列文字列: MPYHEFEVSK CIPERREHAV MKAAGEDLTS CLPKGYLNTI PGTISERGCA YCGAKHVIGT PMKDVIHISH GPNGCTYDTW QTKRYISDN DNFQLKYTFA TDVKEKHVVF GAEGLLKKSM HEAFDAFPNI KRMTVYQTCT TALIGDDVDA IAKEVMEERG D VDVFVCNS ...文字列:
MPYHEFEVSK CIPERREHAV MKAAGEDLTS CLPKGYLNTI PGTISERGCA YCGAKHVIGT PMKDVIHISH GPNGCTYDTW QTKRYISDN DNFQLKYTFA TDVKEKHVVF GAEGLLKKSM HEAFDAFPNI KRMTVYQTCT TALIGDDVDA IAKEVMEERG D VDVFVCNS PGFAGPSQSG GHHKINIAWL NQKVGTVEPD YLGEHVINYV GEYNIQGDQE VMIDYFNRMG IQVLSTFTGN GS YDSLRMM HRAHLNVLEC ARSAEYICDE LRARYGIPRL DIDGFGFEPL ANSLRKVALF FGIEDKAEAI IAEEYAKWKP QLD WYKERL KGKKVCLWPG GSKLWHWAHA IEEEMGLKVV SVYTKFGHQG DMEKGVSRCG EGALAIDDPN ELESVEAIEM LKPD IIFTG KRPGEFVKKH GVPYLNAHAY HNGPYKGFEG WVRFARDIYN AIYSPMRQLA ALDISAPDAA ITSGFRTAKM NADLT VSDE VKFSEVLHEY TGKYDSIAEI RARNQAYAAE QKALRDAVQP AAEWSHPQFE K

UniProtKB: Nitrogenase protein alpha chain

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分子 #2: Nitrogenase iron-iron protein, beta subunit

分子名称: Nitrogenase iron-iron protein, beta subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ニトロゲナーゼ
由来(天然)生物種: Rhodobacter capsulatus SB 1003 (バクテリア)
分子量理論値: 50.776398 KDa
組換発現生物種: Rhodobacter capsulatus SB 1003 (バクテリア)
配列文字列: MTCQVTQKAR EGTINPIFTC QPAGAQFASI GIKDCIGIVH GGQGCVMFVR LLISQHMKES FEIASSSVHE DGAVFGALDR VETAVEVLL TRYPDVKVVP IITTCSTEII GDDVDGLLSK LEDELLPTKF PGREVHLLTV HCPSFVGSMI TGYDKAVHDF V KKFATKDE ...文字列:
MTCQVTQKAR EGTINPIFTC QPAGAQFASI GIKDCIGIVH GGQGCVMFVR LLISQHMKES FEIASSSVHE DGAVFGALDR VETAVEVLL TRYPDVKVVP IITTCSTEII GDDVDGLLSK LEDELLPTKF PGREVHLLTV HCPSFVGSMI TGYDKAVHDF V KKFATKDE PSDKINLITG WVNPGDVKEL KHLLEVMEVK ANVLFEVESF DSPLMPDLEH HSHGSTTIED LRDTANAKGT IA LNRYEGM KAADYLKKKF KVPAVIGPTP VGIRNTDAFL KAVSEMTGQP IPAQLVKERG LALDAIADIG HMFLADKRVA IYA NPDLAI GLTEFCLDLE MKPKLLLLGD DNSGYVKDPR VLALQENAPD LEIVTNADFW DLESRIQQGL ELDLILGHSK GRFI SIDYK VPMVRVGFPT YDRAGMYRHP VLGYGGAMFL AETMANTLFA DMEAKKNKEW ILNVW

UniProtKB: Nitrogenase iron-iron protein, beta subunit

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分子 #3: FE(8)-S(7) CLUSTER

分子名称: FE(8)-S(7) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: CLF
分子量理論値: 671.215 Da
Chemical component information

ChemComp-CLF:
FE(8)-S(7) CLUSTER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.75 mg/mL
緩衝液pH: 7.8
詳細: 37.5 mM TRIS (pH = 7.8) 150 mM NaCl 3.75 mM sodium dithionite 0.4 % (m/V) CHAPSO
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 7962489
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.1)
最終 3次元分類クラス数: 10 / 平均メンバー数/クラス: 130000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.1)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.1)
最終 再構成使用したクラス数: 7 / 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.49 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.1) / 使用した粒子像数: 927406
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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