[日本語] English
万見
- EMDB-14532: Structure of P. luminescens TccC3-F-actin complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14532
タイトルStructure of P. luminescens TccC3-F-actin complex
マップデータThe map was used for building the model
試料
  • 複合体: Structure of P. luminescence TccC3-F-actin complex
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • タンパク質・ペプチド: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,TccC3
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE
  • リガンド: NICOTINAMIDEニコチンアミド
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal motor activator activity / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / tropomyosin binding / mesenchyme migration / myosin heavy chain binding / troponin I binding / maltose binding / maltose transport / actin filament bundle ...cytoskeletal motor activator activity / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / tropomyosin binding / mesenchyme migration / myosin heavy chain binding / troponin I binding / maltose binding / maltose transport / actin filament bundle / filamentous actin / maltodextrin transmembrane transport / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / filopodium / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / outer membrane-bounded periplasmic space / ペリプラズム / hydrolase activity / protein domain specific binding / DNA damage response / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Toxin complex C-like repeat / Tripartite Tc toxins repeat / Rhs repeat-associated core / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. ...Toxin complex C-like repeat / Tripartite Tc toxins repeat / Rhs repeat-associated core / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / アクチン / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Actin, alpha skeletal muscle / TccC3
類似検索 - 構成要素
生物種Photorhabdus luminescens (バクテリア) / rabbit (ウサギ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Belyy A / Raunser S
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Mechanism of threonine ADP-ribosylation of F-actin by a Tc toxin.
著者: Alexander Belyy / Florian Lindemann / Daniel Roderer / Johanna Funk / Benjamin Bardiaux / Jonas Protze / Peter Bieling / Hartmut Oschkinat / Stefan Raunser /
要旨: Tc toxins deliver toxic enzymes into host cells by a unique injection mechanism. One of these enzymes is the actin ADP-ribosyltransferase TccC3, whose activity leads to the clustering of the cellular ...Tc toxins deliver toxic enzymes into host cells by a unique injection mechanism. One of these enzymes is the actin ADP-ribosyltransferase TccC3, whose activity leads to the clustering of the cellular cytoskeleton and ultimately cell death. Here, we show in atomic detail how TccC3 modifies actin. We find that the ADP-ribosyltransferase does not bind to G-actin but interacts with two consecutive actin subunits of F-actin. The binding of TccC3 to F-actin occurs via an induced-fit mechanism that facilitates access of NAD to the nucleotide binding pocket. The following nucleophilic substitution reaction results in the transfer of ADP-ribose to threonine-148 of F-actin. We demonstrate that this site-specific modification of F-actin prevents its interaction with depolymerization factors, such as cofilin, which impairs actin network turnover and leads to steady actin polymerization. Our findings reveal in atomic detail a mechanism of action of a bacterial toxin through specific targeting and modification of F-actin.
履歴
登録2022年3月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年6月29日-
マップ公開2022年6月29日-
更新2023年3月15日-
現状2023年3月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_14532.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14532.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The map was used for building the model
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.9 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.004
最小 - 最大-0.006042489 - 0.016007299
平均 (標準偏差)0.0001142701 (±0.00069284224)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 288.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_14532_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Second half map

ファイルemd_14532_half_map_1.map
注釈Second half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: First half map

ファイルemd_14532_half_map_2.map
注釈First half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Structure of P. luminescence TccC3-F-actin complex

全体名称: Structure of P. luminescence TccC3-F-actin complex
要素
  • 複合体: Structure of P. luminescence TccC3-F-actin complex
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • タンパク質・ペプチド: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,TccC3
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE
  • リガンド: NICOTINAMIDEニコチンアミド

-
超分子 #1: Structure of P. luminescence TccC3-F-actin complex

超分子名称: Structure of P. luminescence TccC3-F-actin complex / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Photorhabdus luminescens (バクテリア)

-
分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: rabbit (ウサギ)
分子量理論値: 42.109973 KDa
配列文字列: MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG ...文字列:
MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG DGVTHNVPIY EGYALPHAIM RLDLAGRDLT DYLMKILTER GYSFVTTAER EIVRDIKEKL CYVALDFENE MATAASSS S LEKSYELPDG QVITIGNERF RCPETLFQPS FIGMESAGIH ETTYNSIMKC DIDIRKDLYA NNVMSGGTTM YPGIADRMQ KEITALAPST MKIKIIAPPE RKYSVWIGGS ILASLSTFQQ MWITKQEYDE AGPSIVHRKC F

-
分子 #2: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,TccC3

分子名称: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,TccC3
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Photorhabdus luminescens (バクテリア)
分子量理論値: 63.658949 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MKIEEGKLVI WINGDKGYNG LAEVGKKFEK DTGIKVTVEH PDKLEEKFPQ VAATGDGPDI IFWAHDRFG GYAQSGLLAE ITPDKAFQDK LYPFTWDAVR YNGKLIAYPI AVEALSLIYN KDLLPNPPKT WEEIPALDKE L KAKGKSAL ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MKIEEGKLVI WINGDKGYNG LAEVGKKFEK DTGIKVTVEH PDKLEEKFPQ VAATGDGPDI IFWAHDRFG GYAQSGLLAE ITPDKAFQDK LYPFTWDAVR YNGKLIAYPI AVEALSLIYN KDLLPNPPKT WEEIPALDKE L KAKGKSAL MFNLQEPYFT WPLIAADGGY AFKYENGKYD IKDVGVDNAG AKAGLTFLVD LIKNKHMNAD TDYSIAEAAF NK GETAMTI NGPWAWSNID TSKVNYGVTV LPTFKGQPSK PFVGVLSAGI NAASPNKELA KEFLENYLLT DEGLEAVNKD KPL GAVALK SYEEELVKDP RIAATMENAQ KGEIMPNIPQ MSAFWYAVRT AVINAASGRQ TVDEALKDAQ TNSGSSGSSG STNL QKKSF TLYRADNRSF EEMQSKFPEG FKAWTPLDTK MARQFASIFI GQKDTSNLPK ETVKNISTWG AKPKLKDLSN YIKYT KDKS TVWVSTAINT EAGGQSSGAP LHKIDMDLYE FAIDGQKLNP LPEGRTKNMV PSLLLDTPQI ETSSIIALNH GPVNDA SIS FLTTIPLKNV KPHKR

-
分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 5 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

-
分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

-
分子 #5: ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE

分子名称: ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: APR
分子量理論値: 559.316 Da
Chemical component information

ChemComp-APR:
ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE

-
分子 #6: NICOTINAMIDE

分子名称: NICOTINAMIDE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: NCA
分子量理論値: 122.125 Da
Chemical component information

ChemComp-NCA:
NICOTINAMIDE / ニコチンアミド / 薬剤*YM / ニコチンアミド

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

-
試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 12284 / 平均電子線量: 84.9 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

粒子像選択選択した数: 2224805
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5onv

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: SPHIRE
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: SPHIRE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPHIRE / 使用した粒子像数: 437658

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5onv

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7z7h:
Structure of P. luminescens TccC3-F-actin complex

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る