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- EMDB-13863: Leishmania major actin filament in ADP-Pi state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13863
タイトルLeishmania major actin filament in ADP-Pi state
マップデータReal-space symmetrized and Phenix autosharpened map
試料
  • 複合体: Polymerized actin
    • タンパク質・ペプチド: Actinアクチン
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHATE IONリン酸塩
機能・相同性
機能・相同性情報


キネトプラスト / endonuclease activity / 細胞骨格 / クロマチンリモデリング
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Leishmania major (大形リーシュマニア)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Kotila T / Muniyandi S / Lappalainen P / Huiskonen JT
資金援助 フィンランド, 2件
OrganizationGrant number国
Academy of Finland320161 フィンランド
Jane and Aatos Erkko Foundation4708679 フィンランド
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural basis of rapid actin dynamics in the evolutionarily divergent Leishmania parasite.
著者: Tommi Kotila / Hugo Wioland / Muniyandi Selvaraj / Konstantin Kogan / Lina Antenucci / Antoine Jégou / Juha T Huiskonen / Guillaume Romet-Lemonne / Pekka Lappalainen /
要旨: Actin polymerization generates forces for cellular processes throughout the eukaryotic kingdom, but our understanding of the 'ancient' actin turnover machineries is limited. We show that, ...Actin polymerization generates forces for cellular processes throughout the eukaryotic kingdom, but our understanding of the 'ancient' actin turnover machineries is limited. We show that, despite > 1 billion years of evolution, pathogenic Leishmania major parasite and mammalian actins share the same overall fold and co-polymerize with each other. Interestingly, Leishmania harbors a simple actin-regulatory machinery that lacks cofilin 'cofactors', which accelerate filament disassembly in higher eukaryotes. By applying single-filament biochemistry we discovered that, compared to mammalian proteins, Leishmania actin filaments depolymerize more rapidly from both ends, and are severed > 100-fold more efficiently by cofilin. Our high-resolution cryo-EM structures of Leishmania ADP-, ADP-Pi- and cofilin-actin filaments identify specific features at actin subunit interfaces and cofilin-actin interactions that explain the unusually rapid dynamics of parasite actin filaments. Our findings reveal how divergent parasites achieve rapid actin dynamics using a remarkably simple set of actin-binding proteins, and elucidate evolution of the actin cytoskeleton.
履歴
登録2021年11月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年5月18日-
マップ公開2022年5月18日-
更新2022年6月29日-
現状2022年6月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_13863.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13863.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Real-space symmetrized and Phenix autosharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.97 Å/pix.
x 256 pix.
= 248.32 Å		0.97 Å/pix.
x 256 pix.
= 248.32 Å		0.97 Å/pix.
x 256 pix.
= 248.32 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.97 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.5
最小 - 最大-10.067873 - 28.100874
平均 (標準偏差)-2.8628488e-13 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 248.32 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_13863_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Postprocess from Relion

ファイルemd_13863_additional_1.map
注釈Postprocess from Relion
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map 2

ファイルemd_13863_half_map_1.map
注釈Half-map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map 1

ファイルemd_13863_half_map_2.map
注釈Half-map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Polymerized actin

全体名称: Polymerized actin
要素
  • 複合体: Polymerized actin
    • タンパク質・ペプチド: Actinアクチン
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHATE IONリン酸塩

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超分子 #1: Polymerized actin

超分子名称: Polymerized actin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Leishmania major (大形リーシュマニア)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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分子 #1: Actin

分子名称: Actin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Leishmania major (大形リーシュマニア)
分子量理論値: 42.063867 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MADNEQSSIV CDNGSGMVKA GFSGDDAPRH VFPSIVGRPK NMQAMMGSAN KTVYVGDEAQ SKRGVLSLKY PIEHGIVTNW DDMEKIWHH TFYNELRVNP EQHNVLLTEA PMNPKQNREK MTQIMFETFN VPSLYIGIQA VLSLYSSGRT TGIVLDAGDG V THTVPIYE ...文字列:
MADNEQSSIV CDNGSGMVKA GFSGDDAPRH VFPSIVGRPK NMQAMMGSAN KTVYVGDEAQ SKRGVLSLKY PIEHGIVTNW DDMEKIWHH TFYNELRVNP EQHNVLLTEA PMNPKQNREK MTQIMFETFN VPSLYIGIQA VLSLYSSGRT TGIVLDAGDG V THTVPIYE GYSLPHAVRR VDMAGRDLTE YLMKIMMETG TTFTTTAEKE IVRNVKEQLC YVALDFEEEM TNSAKSANEE AF ELPDGNV MMVGNQRFRC PEVLFKPSLI GLDEAPGFPE MVYQSINKCD IDVRRELYGN IVLSGGSTMF LNLPERLAKE ISN LAPSSI KPKVVAPPER KYSVWIGGSI LSSLTTFQTM WVKKSEYDES GPSIVHNKCF

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分子 #2: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 5 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 5 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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分子 #4: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
詳細: Phosphate buffered saline supplemented with 0.2 mM ATP, 1 mM MgCl2, 0.4 mM EGTA and 1 mM DTT.
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 279.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 45 / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1)
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Initial model generated in Relion
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.77 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.61 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 89543
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-7q8b:
Leishmania major actin filament in ADP-Pi state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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