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- PDB-8f39: Yeast ATP synthase in conformation-2, at pH 6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8f39
タイトルYeast ATP synthase in conformation-2, at pH 6
要素
  • (ATP synthase subunit ...ATP合成酵素) x 13
  • ATP synthase protein 8ATP合成酵素
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / F-type ATP synthase / yeast (酵母) / mitochondrial (ミトコンドリア)
機能・相同性
機能・相同性情報


cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, central stalk / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / Mitochondrial protein degradation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, stator stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, catalytic core / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex ...cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, central stalk / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / Mitochondrial protein degradation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, stator stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, catalytic core / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / mitochondrial nucleoid / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / ATP合成酵素 / proton transmembrane transport / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ミトコンドリア / protein-containing complex assembly / ミトコンドリア内膜 / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ミトコンドリア / ATP binding / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F0 complex, subunit H / ATP synthase complex subunit h / ATP synthase, F0 complex, subunit J / ATP synthase protein 8, fungal type / ATP synthase, F0 complex, subunit F, mitochondria, fungi / ATP synthase j chain / Fungal ATP synthase protein 8 (A6L) / Mitochondrial F1-F0 ATP synthase subunit F of fungi / : / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain ...ATP synthase, F0 complex, subunit H / ATP synthase complex subunit h / ATP synthase, F0 complex, subunit J / ATP synthase protein 8, fungal type / ATP synthase, F0 complex, subunit F, mitochondria, fungi / ATP synthase j chain / Fungal ATP synthase protein 8 (A6L) / Mitochondrial F1-F0 ATP synthase subunit F of fungi / : / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/mitochondria / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP合成酵素 / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase subunit a / ATP synthase protein 8 / ATP synthase subunit 4, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase subunit 5, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial ...ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase subunit a / ATP synthase protein 8 / ATP synthase subunit 4, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase subunit 5, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit 9, mitochondrial / ATP synthase subunit J, mitochondrial / ATP synthase subunit f, mitochondrial / ATP synthase subunit delta, mitochondrial / ATP synthase subunit H, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Sharma, S. / Patel, H. / Luo, M. / Mueller, D.M. / Liao, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Conformational ensemble of yeast ATP synthase at low pH reveals unique intermediates and plasticity in F-F coupling.
著者: Stuti Sharma / Min Luo / Hiral Patel / David M Mueller / Maofu Liao /
要旨: Mitochondrial adenosine triphosphate (ATP) synthase uses the proton gradient across the inner mitochondrial membrane to synthesize ATP. Structural and single molecule studies conducted mostly at ...Mitochondrial adenosine triphosphate (ATP) synthase uses the proton gradient across the inner mitochondrial membrane to synthesize ATP. Structural and single molecule studies conducted mostly at neutral or basic pH have provided details of the reaction mechanism of ATP synthesis. However, pH of the mitochondrial matrix is slightly acidic during hypoxia and pH-dependent conformational changes in the ATP synthase have been reported. Here we use single-particle cryo-EM to analyze the conformational ensemble of the yeast (Saccharomyces cerevisiae) ATP synthase at pH 6. Of the four conformations resolved in this study, three are reaction intermediates. In addition to canonical catalytic dwell and binding dwell structures, we identify two unique conformations with nearly identical positions of the central rotor but different catalytic site conformations. These structures provide new insights into the catalytic mechanism of the ATP synthase and highlight elastic coupling between the catalytic and proton translocating domains.
履歴
登録2022年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年5月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: ATP synthase subunit gamma, mitochondrial
Z: ATP synthase subunit 4, mitochondrial
7: ATP synthase subunit d, mitochondrial
6: ATP synthase subunit H, mitochondrial
U: ATP synthase subunit f, mitochondrial
S: ATP synthase subunit 9, mitochondrial
T: ATP synthase subunit 9, mitochondrial
K: ATP synthase subunit 9, mitochondrial
L: ATP synthase subunit 9, mitochondrial
M: ATP synthase subunit 9, mitochondrial
N: ATP synthase subunit 9, mitochondrial
O: ATP synthase subunit 9, mitochondrial
P: ATP synthase subunit 9, mitochondrial
Q: ATP synthase subunit 9, mitochondrial
R: ATP synthase subunit 9, mitochondrial
8: ATP synthase protein 8
X: ATP synthase subunit a
J: ATP synthase subunit J, mitochondrial
Y: ATP synthase subunit 5, mitochondrial
A: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
B: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
C: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
D: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
E: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
F: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
H: ATP synthase subunit delta, mitochondrial
I: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)553,53136
ポリマ－551,29827
非ポリマー2,2339
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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ATP synthase subunit ... , 13種, 26分子 GZ76USTKLMNOPQRXJYABCDEFHI

#1: タンパク質 ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP合成酵素


分子量: 29042.393 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P38077
#2: タンパク質 ATP synthase subunit 4, mitochondrial / ATP合成酵素


分子量: 17575.994 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P05626
#3: タンパク質 ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP合成酵素


分子量: 19509.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P30902
#4: タンパク質 ATP synthase subunit H, mitochondrial / ATP合成酵素


分子量: 10090.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q12349
#5: タンパク質 ATP synthase subunit f, mitochondrial / ATP合成酵素


分子量: 9383.837 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q06405
#6: タンパク質
ATP synthase subunit 9, mitochondrial / ATP合成酵素 / Lipid-binding protein / Oligomycin resistance protein 1


分子量: 7663.243 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P61829
#8: タンパク質 ATP synthase subunit a / ATP合成酵素 / F-ATPase protein 6


分子量: 25073.230 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P00854
#9: タンパク質・ペプチド ATP synthase subunit J, mitochondrial / ATP合成酵素 / ATPase synthase I subunit


分子量: 4145.884 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P81450
#10: タンパク質 ATP synthase subunit 5, mitochondrial / ATP合成酵素 / ATP synthase chain 5 / Oligomycin sensitivity conferral protein / OSCP


分子量: 17826.584 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P09457
#11: タンパク質 ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP合成酵素


分子量: 54748.148 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P07251
#12: タンパク質 ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP合成酵素


分子量: 50752.641 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P00830, ATP合成酵素
#13: タンパク質 ATP synthase subunit delta, mitochondrial / ATP合成酵素 / F-ATPase delta subunit


分子量: 14080.876 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q12165
#14: タンパク質 ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP合成酵素 / ATPase subunit epsilon


分子量: 6388.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P21306

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 8

#7: タンパク質・ペプチド ATP synthase protein 8 / ATP合成酵素


分子量: 5046.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P00856

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非ポリマー , 2種, 9分子

#15: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#16: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ATP synthaseATP合成酵素 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#14 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
緩衝液pH: 6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm
撮影電子線照射量: 52 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 99780 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00339393
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.71353370
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.6145464
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0436322
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0056814

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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