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Structure paper

タイトルMolecular mechanism of actin filament elongation by formins.
ジャーナル・号・ページScience, Vol. 384, Issue 6692, Page eadn9560, Year 2024
掲載日2024年4月12日
著者Wout Oosterheert / Micaela Boiero Sanders / Johanna Funk / Daniel Prumbaum / Stefan Raunser / Peter Bieling /
PubMed 要旨Formins control the assembly of actin filaments (F-actin) that drive cell morphogenesis and motility in eukaryotes. However, their molecular interaction with F-actin and their mechanism of action ...Formins control the assembly of actin filaments (F-actin) that drive cell morphogenesis and motility in eukaryotes. However, their molecular interaction with F-actin and their mechanism of action remain unclear. In this work, we present high-resolution cryo-electron microscopy structures of F-actin barbed ends bound by three distinct formins, revealing a common asymmetric formin conformation imposed by the filament. Formation of new intersubunit contacts during actin polymerization sterically displaces formin and triggers its translocation. This "undock-and-lock" mechanism explains how actin-filament growth is coordinated with formin movement. Filament elongation speeds are controlled by the positioning and stability of actin-formin interfaces, which distinguish fast and slow formins. Furthermore, we provide a structure of the actin-formin-profilin ring complex, which resolves how profilin is rapidly released from the barbed end during filament elongation.
リンクScience / PubMed:38603491
手法EM (単粒子)
解像度3.08 - 6.25 Å
構造データ

EMDB-19497: Cryo-EM reconstruction of the formin Cdc12 bound to the barbed end of F-actin (without phalloidin)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.54 Å

19499

8rty

EMDB-19499, PDB-8rty:
Structure of the F-actin barbed end bound by Cdc12 and profilin (ring complex) at a resolution of 6.3 Angstrom
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.25 Å

19501

8ru0

EMDB-19501, PDB-8ru0:
Structure of the undecorated barbed end of F-actin.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.08 Å

19503

8ru2

EMDB-19503, PDB-8ru2:
Structure of the F-actin barbed end bound by formin mDia1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.49 Å

19522

8rv2

EMDB-19522, PDB-8rv2:
Structure of the formin INF2 bound to the barbed end of F-actin.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.41 Å

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
  • amanita phalloides (タマゴテングタケ)
  • oryctolagus cuniculus (ウサギ)
  • mus musculus (ハツカネズミ)
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / actin (アクチン) / formin / Cdc12 / profilin (プロフィリン) / actin assembly (アクチン) / actin end / barbed end / INF2

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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