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タイトルCryo-EM Structures Reveal Relocalization of MetAP in the Presence of Other Protein Biogenesis Factors at the Ribosomal Tunnel Exit.
ジャーナル・号・ページJ Mol Biol, Vol. 431, Issue 7, Page 1426-1439, Year 2019
掲載日2019年3月29日
著者Sayan Bhakta / Shirin Akbar / Jayati Sengupta /
PubMed 要旨During protein biosynthesis in bacteria, one of the earliest events that a nascent polypeptide chain goes through is the co-translational enzymatic processing. The event includes two enzymatic ...During protein biosynthesis in bacteria, one of the earliest events that a nascent polypeptide chain goes through is the co-translational enzymatic processing. The event includes two enzymatic pathways: deformylation of the N-terminal methionine by the enzyme peptide deformylase (PDF), followed by methionine excision catalyzed by methionine aminopeptidase (MetAP). During the enzymatic processing, the emerging nascent protein likely remains shielded by the ribosome-associated chaperone trigger factor. The ribosome tunnel exit serves as a stage for recruiting proteins involved in maturation processes of the nascent chain. Co-translational processing of nascent chains is a critical step for subsequent folding and functioning of mature proteins. Here, we present cryo-electron microscopy structures of Escherichia coli (E. coli) ribosome in complex with the nascent chain processing proteins. The structures reveal overlapping binding sites for PDF and MetAP when they bind individually at the tunnel exit site, where L22-L32 protein region provides primary anchoring sites for both proteins. In the absence of PDF, trigger factor can access ribosomal tunnel exit when MetAP occupies its primary binding site. Interestingly, however, in the presence of PDF, when MetAP's primary binding site is already engaged, MetAP has a remarkable ability to occupy an alternative binding site adjacent to PDF. Our study, thus, discloses an unexpected mechanism that MetAP adopts for context-specific ribosome association.
リンクJ Mol Biol / PubMed:30753870
手法EM (単粒子)
解像度10.5 - 14.2 Å
構造データ

EMDB-9750: Cryo-EM density map of E. coli 70S ribosome in complex with peptide deformylase enzyme
PDB-6iy7: E. coli peptide deformylase crystal structure fitted into the cryo-EM density map of E. coli 70S ribosome in complex with peptide deformylase
手法: EM (単粒子) / 解像度: 10.5 Å

EMDB-9752: Cryo-EM density map of E. coli 70S ribosome in complex with methionine aminopeptidase enzyme
PDB-6iz7: E. coli methionine aminopeptidase crystal structure fitted into the cryo-EM density map of E. coli 70S ribosome in complex with methionine aminopeptidase
手法: EM (単粒子) / 解像度: 11.8 Å

EMDB-9753: Cryo-EM density map of peptide deformylase and methionine aminopeptidase bound to the E. coli 70S ribosome
PDB-6izi: Crystal structure of E. coli peptide deformylase and methionine aminopeptidase fitted into the cryo-EM density map of the complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 11.8 Å

EMDB-9759: Cryo-EM density map of methionine aminopeptidase enzyme and chaperone trigger factor bound to the E. coli 70S ribosome
PDB-6j0a: Crystal structure of E. coli methionine aminopeptidase enzyme and chaperone trigger factor fitted into the cryo-EM density map of the complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 14.2 Å

EMDB-9778: Cryo-EM density map of peptide deformylase enzyme and chaperone trigger factor bound to the E. coli 70S ribosome
PDB-6j45: Crystal structure of E. coli peptide deformylase enzyme and chaperone trigger factor fitted into the cryo-EM density map of the complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 12.2 Å

由来
  • escherichia coli k-12 (大腸菌)
  • thermotoga maritima msb8 (テルモトガ・マリティマ)
  • escherichia coli h591 (大腸菌)
キーワードRIBOSOME (リボソーム) / E. coli 70S ribosome / pepdite deformylase / Nascent polypeptide exit tunnel / Protein biogenesis / Methionine aminopeptidase (メチオニルアミノペプチダーゼ) / Methionine excision / Polypeptide exit tunnel / Peptide deformylase (ペプチドデホルミラーゼ) / Chaperone / Trigger factor / PPIase (プロリルイソメラーゼ)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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