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タイトルGlucocorticoid receptor function regulated by coordinated action of the Hsp90 and Hsp70 chaperone cycles.
ジャーナル・号・ページCell, Vol. 157, Issue 7, Page 1685-1697, Year 2014
掲載日2014年6月19日
著者Elaine Kirschke / Devrishi Goswami / Daniel Southworth / Patrick R Griffin / David A Agard /
PubMed 要旨The glucocorticoid receptor (GR), like many signaling proteins, depends on the Hsp90 molecular chaperone for in vivo function. Although Hsp90 is required for ligand binding in vivo, purified apo GR ...The glucocorticoid receptor (GR), like many signaling proteins, depends on the Hsp90 molecular chaperone for in vivo function. Although Hsp90 is required for ligand binding in vivo, purified apo GR is capable of binding ligand with no enhancement from Hsp90. We reveal that Hsp70, known to facilitate client delivery to Hsp90, inactivates GR through partial unfolding, whereas Hsp90 reverses this inactivation. Full recovery of ligand binding requires ATP hydrolysis on Hsp90 and the Hop and p23 cochaperones. Surprisingly, Hsp90 ATP hydrolysis appears to regulate client transfer from Hsp70, likely through a coupling of the two chaperone's ATP cycles. Such coupling is embodied in contacts between Hsp90 and Hsp70 in the GR:Hsp70:Hsp90:Hop complex imaged by cryoelectron microscopy. Whereas GR released from Hsp70 is aggregation prone, release from Hsp90 protects GR from aggregation and enhances its ligand affinity. Together, this illustrates how coordinated chaperone interactions can enhance stability, function, and regulation.
リンクCell / PubMed:24949977 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度38.0 Å
構造データ

EMDB-5981:
Cryo-Electron Microscopy Reconstruction of Glucocorticoid Receptor-bound Hsp90-Hsp70-Hop Chaperone Complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 38.0 Å

由来
  • Homo sapiens (ヒト)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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