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タイトルStructures of modified eEF2 80S ribosome complexes reveal the role of GTP hydrolysis in translocation.
ジャーナル・号・ページEMBO J, Vol. 26, Issue 9, Page 2421-2431, Year 2007
掲載日2007年5月2日
著者Derek J Taylor / Jakob Nilsson / A Rod Merrill / Gregers Rom Andersen / Poul Nissen / Joachim Frank /
PubMed 要旨On the basis of kinetic data on ribosome protein synthesis, the mechanical energy for translocation of the mRNA-tRNA complex is thought to be provided by GTP hydrolysis of an elongation factor (eEF2 ...On the basis of kinetic data on ribosome protein synthesis, the mechanical energy for translocation of the mRNA-tRNA complex is thought to be provided by GTP hydrolysis of an elongation factor (eEF2 in eukaryotes, EF-G in bacteria). We have obtained cryo-EM reconstructions of eukaryotic ribosomes complexed with ADP-ribosylated eEF2 (ADPR-eEF2), before and after GTP hydrolysis, providing a structural basis for analyzing the GTPase-coupled mechanism of translocation. Using the ADP-ribosyl group as a distinct marker, we observe conformational changes of ADPR-eEF2 that are due strictly to GTP hydrolysis. These movements are likely representative of native eEF2 motions in a physiological context and are sufficient to uncouple the mRNA-tRNA complex from two universally conserved bases in the ribosomal decoding center (A1492 and A1493 in Escherichia coli) during translocation. Interpretation of these data provides a detailed two-step model of translocation that begins with the eEF2/EF-G binding-induced ratcheting motion of the small ribosomal subunit. GTP hydrolysis then uncouples the mRNA-tRNA complex from the decoding center so translocation of the mRNA-tRNA moiety may be completed by a head rotation of the small subunit.
リンクEMBO J / PubMed:17446867 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度8.9 - 11.7 Å
構造データ

EMDB-1342: Structures of modified eEF2 80S ribosome complexes reveal the role of GTP hydrolysis in translocation.
PDB-2p8w: Fitted structure of eEF2 in the 80S:eEF2:GDPNP cryo-EM reconstruction
手法: EM (単粒子) / 解像度: 11.3 Å

EMDB-1343: Structures of modified eEF2 80S ribosome complexes reveal the role of GTP hydrolysis in translocation.
PDB-2p8x: Fitted structure of ADPR-eEF2 in the 80S:ADPR-eEF2:GDPNP cryo-EM reconstruction
手法: EM (単粒子) / 解像度: 9.7 Å

EMDB-1344: Structures of modified eEF2 80S ribosome complexes reveal the role of GTP hydrolysis in translocation.
PDB-2p8y: Fitted structure of ADPR-eEF2 in the 80S:ADPR-eEF2:GDP:sordarin cryo-EM reconstruction
手法: EM (単粒子) / 解像度: 11.7 Å

EMDB-1345: Structures of modified eEF2 80S ribosome complexes reveal the role of GTP hydrolysis in translocation.
PDB-2p8z: Fitted structure of ADPR-eEF2 in the 80S:ADPR-eEF2:GDPNP:sordarin cryo-EM reconstruction
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.9 Å

化合物

ChemComp-GNP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p / GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM / 5'-Guanylyl imidodiphosphate

ChemComp-APR:
ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE

ChemComp-SO1:
[1R-(1.ALPHA.,3A.BETA.,4.BETA.,4A.BETA.,7.BETA.,7A.ALPHA.,8A.BETA.)]8A-[(6-DEOXY-4-O-METHYL-BETA-D-ALTROPYRANOSYLOXY)METHYL]-4-FORMYL-4,4A,5,6,7,7A,8,8A-OCTAHYDRO-7-METHYL-3-(1-METHYLETHYL)-1,4-METHANO-S-INDACENE-3A(1H)-CARBOXYLIC ACID

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM / グアノシン二リン酸

由来
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
  • Thermomyces lanuginosus (菌類)
  • thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
キーワードTRANSLATION (翻訳 (生物学)) / elongation / translocation / GTPase (GTPアーゼ) / 80S ribosome

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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