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タイトルThe structures of bacteriophages K1E and K1-5 explain processive degradation of polysaccharide capsules and evolution of new host specificities.
ジャーナル・号・ページJ Mol Biol, Vol. 371, Issue 3, Page 836-849, Year 2007
掲載日2007年8月17日
著者Petr G Leiman / Anthony J Battisti / Valorie D Bowman / Katharina Stummeyer / Martina Mühlenhoff / Rita Gerardy-Schahn / Dean Scholl / Ian J Molineux /
PubMed 要旨External polysaccharides of many pathogenic bacteria form capsules protecting the bacteria from the animal immune system and phage infection. However, some bacteriophages can digest these capsules ...External polysaccharides of many pathogenic bacteria form capsules protecting the bacteria from the animal immune system and phage infection. However, some bacteriophages can digest these capsules using glycosidases displayed on the phage particle. We have utilized cryo-electron microscopy to determine the structures of phages K1E and K1-5 and thereby establish the mechanism by which these phages attain and switch their host specificity. Using a specific glycosidase, both phages penetrate the capsule and infect the neuroinvasive human pathogen Escherichia coli K1. In addition to the K1-specific glycosidase, each K1-5 particle carries a second enzyme that allows it to infect E. coli K5, whose capsule is chemically different from that of K1. The enzymes are organized into a multiprotein complex attached via an adapter protein to the virus portal vertex, through which the DNA is ejected during infection. The structure of the complex suggests a mechanism for the apparent processivity of degradation that occurs as the phage drills through the polysaccharide capsule. The enzymes recognize the adapter protein by a conserved N-terminal sequence, providing a mechanism for phages to acquire different enzymes and thus to evolve new host specificities.
リンクJ Mol Biol / PubMed:17585937
手法EM (単粒子)
解像度8.9 - 23.0 Å
構造データ

EMDB-1333:
The structures of bacteriophages K1E and K1-5 explain processive degradation of polysaccharide capsules and evolution of new host specificities.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 16.4 Å

EMDB-1334:
The structures of bacteriophages K1E and K1-5 explain processive degradation of polysaccharide capsules and evolution of new host specificities.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.9 Å

EMDB-1335:
The structures of bacteriophages K1E and K1-5 explain processive degradation of polysaccharide capsules and evolution of new host specificities.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 23.0 Å

EMDB-1336:
The structures of bacteriophages K1E and K1-5 explain processive degradation of polysaccharide capsules and evolution of new host specificities.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 17.0 Å

EMDB-1337:
The structures of bacteriophages K1E and K1-5 explain processive degradation of polysaccharide capsules and evolution of new host specificities.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 17.0 Å

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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